第一篇：高二化學蛋白質(zhì)教案1

課題： 第四節(jié)

蛋白質(zhì)

教學過程： 復習提問：

1、糖的化學組成有什么特點？如何區(qū)別葡萄糖和果糖？

2、糖有哪些重要的用途？舉例說明

新課引入：蛋白質(zhì)是人體內(nèi)重要的化學成分，機體的各種生理機能，如氧氣的運輸、肌肉的收縮、疾病的預防、遺傳信息的傳遞都是蛋白質(zhì)執(zhí)行的

新課內(nèi)容：

一、氨基酸的組成

1、通式： 第四節(jié)

蛋白質(zhì)

組織學生閱讀教材90—91頁

提問：氨基酸中有哪些官能團？各種氨基酸在結(jié)構(gòu)上的共同點是什么？

2、結(jié)構(gòu)特點：氨基（—NH2）和羧基（—COOH）

3、與蛋白質(zhì)的關(guān)系——蛋白質(zhì)的基本結(jié)構(gòu)單位 舉例：如同磚和大樓的關(guān)系

4、肽鍵——氨基酸分子之間的化學鍵

即：—CO-NH—

5、肽——氨基酸通過肽鍵而形成的化合物

6、多肽——相對分子質(zhì)量小于10000的肽，由蛋白質(zhì)水解得到。討論：氨基酸的結(jié)構(gòu)與性質(zhì)有什么關(guān)系，組成蛋白質(zhì)的氨基酸有什么特點？

練習：寫出下列氨基酸的結(jié)構(gòu)簡式： 甘氨酸

丙氨酸

亮氨酸

二、蛋白質(zhì)的組成和性質(zhì)

1、自然界的蛋白質(zhì)

蛋白質(zhì)廣泛存在于生物體內(nèi)，組織學生討論：

動物的肌肉、皮膚、血液、乳汁以及各種器官都是由蛋白質(zhì)組成。

2、蛋白質(zhì)的組成

（1）元素——C、H、O、N、S、P等（2）結(jié)構(gòu)單位——a-氨基酸（3）特點：——高分子有機化合物 如：牛奶里的蛋白質(zhì)分子量為75000~375000

3、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)

組織學生看書92頁圖5-4，歸納：（1）一級結(jié)構(gòu)（初級結(jié)構(gòu)）

肽鏈中氨基酸的排列順序和連接方式，決定蛋白質(zhì)的生物功能。舉例：鐮刀型貧血（一種先天疾?。┯捎谝患壗Y(jié)構(gòu)中出現(xiàn)差錯（2）二級結(jié)構(gòu)——雙螺旋結(jié)構(gòu)

（3）三級結(jié)構(gòu)——在二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上進一步盤旋、折疊。（4）四級結(jié)構(gòu)——在三級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上進一步形成 討論：蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系 如：肌紅蛋白具有三級結(jié)構(gòu)才有生物活性 血紅蛋白具有四級結(jié)構(gòu)才能完成運輸氧的任務

4、蛋白質(zhì)的分類

（1）單純蛋白質(zhì)——只由氨基酸組成的蛋白質(zhì)。如：雞蛋中的卵清蛋白

（2）結(jié)合蛋白質(zhì)——由蛋白質(zhì)和非蛋白質(zhì)部分（輔基）組成 如；血紅蛋白有珠蛋白和血紅素（輔基）結(jié)合而成。

5、蛋白質(zhì)的性質(zhì)（1）鹽析（可逆凝聚）

實驗：在雞蛋清中加入飽和硫酸銨或硫酸鈉 現(xiàn)象：蛋白質(zhì)發(fā)生凝聚

提問：鹽析這一性質(zhì)有什么應用？（2）變性（不可逆凝聚）

實驗：在蛋白質(zhì)溶液中加入乙酸鉛溶液 現(xiàn)象：有沉淀產(chǎn)生，加水不溶解

定義：蛋白質(zhì)在熱、酸、堿、重金屬鹽、紫外線等作用下，分子的空間結(jié)構(gòu)發(fā)生可某些改變，而凝結(jié)起來，這種變化叫變性》 討論：

a、什么用煮沸的方法可以消毒？

b、果誤服了重金屬鹽，為什么會使人中毒？又為什么可以用服用大量的牛乳或豆?jié){來解毒？（3）顏色反應（用于蛋白質(zhì)的鑒別）

實驗：在雞蛋清中加入少量硫酸銅，再加入等量的氫氧化鈉 現(xiàn)象：溶液呈現(xiàn)紫紅色

（4）灼燒具有燒焦羽毛氣味——鑒別蛋白質(zhì)

三、血紅蛋白簡介

1、組成2、生理功能（1）運輸氧氣（2）調(diào)節(jié)體內(nèi)酸堿平衡

3、與運動能力的關(guān)系

學生活動：根據(jù)自己的血紅蛋白數(shù)值，分析運動能力?？偨Y(jié)：蛋白質(zhì)是生命的物質(zhì)基礎(chǔ)，是細胞的重要成分，運動員要增加蛋白質(zhì)的攝入量，以適應運動的需要。作業(yè)：95頁——96頁1、2、4、5

第二篇：蛋白質(zhì)化學

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蛋白質(zhì)化學

第一章

蛋白質(zhì)化學 第一節(jié)

概

述

一、蛋白質(zhì)的定義

蛋白質(zhì)是一切生物體中普遍存在的，由20種左右天然а-氨基酸通過肽鍵相連形成的高分子含氮化合物；其種類繁多，具有一定的相對分子量、復雜分子結(jié)構(gòu)和特定生物學功能；是表達生物遺傳形狀的一類主要物質(zhì)。

二、蛋白質(zhì)在生命中的重要性

早在1878年，思格斯就在《反杜林論》中指出：“生命是蛋白體的存在方式，這種存在方式本質(zhì)上就在于這些蛋白體的化學組成部分的不斷的自我更新。” 可以看出，第一，蛋白體是生命的物質(zhì)基礎(chǔ)；

第二，生命是物質(zhì)運動的特殊形式，是蛋白體的存在方式； 第三，這種存在方式的本質(zhì)就是蛋白體與其外部自然界不斷的新陳代謝?，F(xiàn)代生物化學的實踐完全證實并發(fā)展了恩格斯的論斷。

三、蛋白質(zhì)具有重要的生物學功能

1.蛋白質(zhì)是生物體內(nèi)必不可少的重要成分，是構(gòu)成生物體最基本的結(jié)構(gòu)物質(zhì)和功能物質(zhì)

蛋白質(zhì)占干重

人體中（中年人）

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人體

45%

水55%

細菌

50%～80%

蛋白質(zhì)19%

真菌

14%～52%

脂肪19%

酵母菌

14%～50%

糖類＜1%

白地菌

50%

無機鹽7%

2.蛋白質(zhì)是一種生物功能的主要體現(xiàn)者，它參與了幾乎所有的生命活動過程

1）作為生物催化劑（酶）2）代謝調(diào)節(jié)作用 3）免疫保護作用 4）物質(zhì)的轉(zhuǎn)運和存儲 5）運動與支持作用 6）參與細胞間信息傳遞

3.外源蛋白質(zhì)有營養(yǎng)功能，可作為生產(chǎn)加工的對象

四、蛋白質(zhì)的元素組成

1.主要有C、H、O、N和S，有些蛋白質(zhì)含有少量磷或金屬元素鐵、銅、鋅、錳、鈷、鉬，個別蛋白質(zhì)還含有碘。

碳

50％

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氫

7％

氧

23％

氮

16%

硫

0-3％

其他

微

量 2.蛋白質(zhì)元素組成的特點：

（1）一切蛋白質(zhì)都含N元素，且各種蛋白質(zhì)的含氮量很接近，平均為16％；

（2）蛋白質(zhì)系數(shù)：任何生物樣品中每1g元N的存在，就表示大約有100/16=6.25蛋白質(zhì)的存在，6.25常稱為蛋白質(zhì)常數(shù)。

100克樣品中蛋白質(zhì)的含量(g%)

=每克樣品含氮克數(shù)×6.25×100

五、蛋白質(zhì)的分類

（一）、依據(jù)蛋白質(zhì)的外形分為球狀蛋白質(zhì)和纖維狀蛋白質(zhì)。

1.球狀蛋白質(zhì)：外形接近球形或橢圓形，溶解性較好，能形成結(jié)晶，大多數(shù)蛋白質(zhì)屬于這一類。

2.纖維狀蛋白質(zhì)：分子類似纖維或細棒。它又可分為可溶性纖維狀蛋

白質(zhì)和不溶性纖維狀蛋白質(zhì)。

（二）、依據(jù)蛋白質(zhì)的組成分為簡單蛋白和結(jié)合蛋白

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1.簡單蛋白：又稱為單純蛋白質(zhì)；這類蛋白質(zhì)只含由(-氨基酸組成的 肽鏈，不含其它成分。

（1）清蛋白和球蛋白：廣泛存在于動物組織中，易溶于水，球蛋白微溶于水，易溶于稀酸中。

（2）谷蛋白和醇溶谷蛋白：植物蛋白，不溶于水，易溶于稀酸、稀堿中，后者可溶于70－80％乙醇中。

（3）精蛋白和組蛋白：堿性蛋白質(zhì)，存在與細胞核中。

（4）硬蛋白：存在于各種軟骨、腱、毛、發(fā)、絲等組織中，分為角蛋白、膠原蛋白、彈性蛋白和絲蛋白。

2.結(jié)合蛋白：由簡單蛋白與其它非蛋白成分結(jié)合而成

（1）色蛋白：由簡單蛋白與色素物質(zhì)結(jié)合而成。如血紅蛋白、葉綠蛋白和細胞色素等。

（2）糖蛋白：由簡單蛋白與糖類物質(zhì)組成。如細胞膜中的糖蛋白等。（3）脂蛋白：由簡單蛋白與脂類結(jié)合而成。如血清(-，(-脂蛋白等。（4）核蛋白：由簡單蛋白與核酸結(jié)合而成。如細胞核中的核糖核蛋白等。

（5）色蛋白：由簡單蛋白與色素結(jié)合而成。如血紅素、過氧化氫酶、細胞色素c等。

（6）磷蛋白：由簡單蛋白質(zhì)和磷酸組成。如胃蛋白酶、酪蛋白、角蛋白、彈性蛋白、絲心蛋白等。

（三）、蛋白質(zhì)按功能分為活性蛋白和非活性蛋白

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（四）、蛋白質(zhì)按營養(yǎng)價值分為完全蛋白和不完全蛋白

第 二 節(jié)

氨基酸化學

--組成蛋白質(zhì)的基本單位

存在自然界中的氨基酸有300余種，但組成人體蛋白質(zhì)的氨基酸僅有20種，且均屬 L-氨基酸（甘氨酸除外）。

一、氨基酸的結(jié)構(gòu)與分類

（一）氨基酸的結(jié)構(gòu)

氨基酸是蛋白質(zhì)水解的最終產(chǎn)物，是組成蛋白質(zhì)的基本單位。從蛋白質(zhì)水解物中分離出來的氨基酸有二十種，除脯氨酸和羥脯氨酸外，這些天然氨基酸在結(jié)構(gòu)上的共同特點為：

(1).與羧基相鄰的α-碳原子上都有一個氨基，因而稱為α-氨基酸。

(2).除甘氨酸外,其它所有氨基酸分子中的α-碳原子都為不對稱碳原

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子,所以：A.氨基酸都具有旋光性。B.每一種氨基酸都具有D-型和L-型兩種立體異構(gòu)體。目前已知的天然蛋白質(zhì)中氨基酸都為L-型。

（二）氨基酸的分類

中性AA（1）按R基團的酸堿性分為：

酸性AA

堿性AA

（2）按R基團的電性質(zhì)分為：

疏水性R基團AA

不帶電荷極性R基團的AA

帶電荷R基團的AA（3）按R基團的化學結(jié)構(gòu)分為：脂肪族A

芳香族AA

雜環(huán)族AA 脂肪族氨基酸：

中性aa：甘、丙、纈、亮、異亮；

側(cè)鏈含-OH和-S的aa：絲、蘇；

酸性aa及其酰胺：谷、谷氨酰胺、天門冬及天門冬酰胺；

堿性aa：精、賴、組； 芳香族aa：苯丙、色、酪 雜環(huán)aa：脯、組。

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非極性R基aa（8個）：丙、纈、亮、異亮、脯、苯丙、色、蛋； 極性R基但不帶電荷aa（7個）：甘、絲、蘇、半胱、酪、天門冬酰胺、谷氨酰胺；

極性正電aa（堿性aa3個）：精、賴、組； 極性負電aa（酸性aa2個）：天門冬、谷。

（三）人體所需的八種必需氨基酸

（1）什么是必需氨基酸？半必需氨基酸？非必需氨基酸？ 必需氨基酸： 半必需氨基酸： 非必需氨基酸：

（2）種類：

必需氨基酸：賴氨酸(Lys)

纈氨酸(Val)

蛋氨酸(Met)

色氨酸(Try)

亮氨酸(Leu)

異亮氨酸(Ile)

酪氨酸(Thr)

苯丙氨酸(Phe)

半必需氨基酸：嬰兒時期所需: 精氨酸(Arg)、組氨酸(His)

早產(chǎn)兒所需：色氨酸(Try)、半胱氨酸(Cys)

（四）、幾種重要的不常見氨基酸

在少數(shù)蛋白質(zhì)中分離出一些不常見的氨基酸，通常稱為不常見蛋

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白質(zhì)氨基酸。這些氨基酸都是由相應的基本氨基酸衍生而來的。其中重要的有4-羥基脯氨酸、5-羥基賴氨酸、N-甲基賴氨酸、和3,5-二碘酪氨酸等。

二、氨基酸的重要理化性質(zhì) 1.一般物理性質(zhì)

常見氨基酸均為無色結(jié)晶,其形狀因構(gòu)型而異

(1)溶解性：各種氨基酸在水中的溶解度差別很大，并能溶解于稀酸或稀堿中，但不能溶解于有機溶劑。通常酒精能把氨基酸從其溶液中沉淀析出。

(2)熔點：氨基酸的熔點極高，一般在200℃以上。

(3)味感：其味隨不同氨基酸有所不同，有的無味、有的為甜、有的味苦，谷氨酸的單鈉鹽有鮮味，是味精的主要成分。

(4)旋光性：除甘氨酸外，氨基酸都具有旋光性，能使偏振光平面向左或向右旋轉(zhuǎn)，左旋者通常用（-）表示，右旋者用（+）表示。(5)光吸收：構(gòu)成蛋白質(zhì)的20種氨基酸在可見光區(qū)都沒有光吸收，但在遠紫外區(qū)(<220nm)均有光吸收。在近紫外區(qū)(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。2.兩性解離及等電點

（1）氨基酸是兩性電解質(zhì)，其解離程度取決于所處溶液的酸堿度。

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pH

pH=pI

pH>pI

陽離子

氨基酸的兼性離子

陰離子（2）等電點(isoelectric point, pI)：

在某一pH的溶液中，氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢及程度相等，成為兼性離子，呈電中性。此時溶液的pH值稱為該氨基酸的等電點。

（3）氨基酸等電點的計算

側(cè)鏈不含離解基團的中性氨基酸：pI =(pK'1 + pK'2)/2

酸性氨基酸：pI =(pK'1 + pK'R-COO-)/2

堿性氨基酸：pI =(pK'2 + pK'R-NH2)/2

（4）與茚三酮的反應

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氨基酸與水合茚三酮共熱，發(fā)生氧化脫氨反應，生成NH3與酮酸。水合茚三酮變?yōu)檫€原型茚三酮。加熱過程中酮酸裂解，放出CO2，自身變?yōu)樯僖粋€碳的醛。水合茚三酮變?yōu)檫€原型茚三酮。NH3與水合茚三酮及還原型茚三酮脫水縮合，生成藍紫色化合物。

*反應要點

A.該反應由NH2與COOH共同參與 B.茚三酮是強氧化劑

C.該反應非常靈敏，可在570nm測定吸光值 D.測定范圍：0.5~50μg/ml

E.脯氨酸與茚三酮直接生成黃色物質(zhì)（不釋放NH3）

*應用：

A.氨基酸定量分析（先用層析法分離）

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B.氨基酸自動分析儀：

用陽離子交換樹脂，將樣品中的氨基酸分離，自動定性定量，記錄結(jié)果。

第三節(jié)

蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu) 引言：

自然界成千上萬的蛋白質(zhì)都具有不同的結(jié)構(gòu)，而組成這類蛋白質(zhì)的aa卻只有20種左右，他們是如何形成蛋白質(zhì)的呢？本節(jié)就是解決這一問題的。

蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)分為一級、二級、三級和四級。隨著對蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的不斷認識，在二級與三級之間引入了一個超二級結(jié)構(gòu)和結(jié)構(gòu)域的概念，所以說蛋白質(zhì)分子在結(jié)構(gòu)上最顯著的特點是多層次和高度復雜。

在談及蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)之前，先明確兩個概念，即構(gòu)象和構(gòu)型，兩者雖一字之差，但卻有本質(zhì)區(qū)別。

構(gòu)想（conformation）：指分子內(nèi)各原子或基團之間的相互立體關(guān)系。構(gòu)象的改變是由于單鍵的旋轉(zhuǎn)而產(chǎn)生的。不需要共價鍵的斷裂或形成，只涉及二級鍵的改變。

構(gòu)型（configuration）:指在立體異構(gòu)體中，取代基團或原子因受某種因素的限制，在空間上取不同的位置所形成的不同立體結(jié)構(gòu)。構(gòu)型的改變必須有共價鍵的斷裂或新鍵的形成。

一、介紹一些基本概念：

1、肽鍵和肽：一個aa的氨基和另一個aa的羧基之間失水形成的酰

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胺鍵，稱為肽鍵。所形成的化合物稱為肽。

肽鍵的特點：

?氮原子上的孤對電子與羰基具有明顯的共軛作用； ? ?組成肽鍵的原子處于同一平面； ? ?肽鍵中的C-N鍵具有部分雙鍵性質(zhì)，不能自由旋轉(zhuǎn)； ?

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?在大多數(shù)情況下，以反式結(jié)構(gòu)存在。

2、二肽、多肽和aa殘基：有兩個aa組成的肽稱為二肽。由多個氨基酸組成的肽稱為多肽，組成多肽的aa單元稱為aa殘基。

3、多肽鏈(polypeptide chain)是指許多氨基酸之間以肽鍵連接而成的一種結(jié)構(gòu)。氨基酸順序是指在多肽鏈中，氨基酸殘基按一定的順序排列。N 末端：多肽鏈中有自由氨基的一端，C 末端：多肽鏈中有自由羧基的一端。

4、肽鏈的表示方法：從N端開始到C端

可用aa中文第一個字或英文連字體或單字母

中間用 “?！被颉?”連

5、環(huán)狀肽：指沒有自由的a-氨基端和自由的a-羧基端的肽。

二、蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)

1、定義

蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)指多肽鏈中氨基酸的排列順序，指蛋白質(zhì)的aa組成、排序、二硫鍵、肽鏈、末端aa種類等。

2、主要的化學鍵：肽鍵，有些蛋白質(zhì)還包括二硫鍵。

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*一級結(jié)構(gòu)是蛋白質(zhì)空間構(gòu)象和特異生物學功能的基礎(chǔ)。

三、蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)

（一）、基本情況

1、定義：

蛋白質(zhì)分子中某一段肽鏈的局部空間結(jié)構(gòu)，即該段肽鏈主鏈骨架盤繞折疊，依靠氫鍵維持固定所形成的有規(guī)律性的結(jié)構(gòu)。它并不涉及氨基酸殘基側(cè)鏈的構(gòu)象。

2、主要的化學鍵：

氫鍵

3、肽單元：

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4、幾個基本概念

*肽單位：指多肽鏈上從一個a-碳原子到相鄰的a-碳原子之間的結(jié)構(gòu)（又一個羧基和一個亞氨基組成）它是肽鏈主鏈骨架中的重復結(jié)構(gòu)。*肽平面：由于肽鏈具有雙鏈性質(zhì)，因而不能自由自由旋轉(zhuǎn)，使得肽鏈所所連接的6個原子處于同一個平面上。這個平面稱為--。*a碳原子的二角：多肽鏈中a-碳N和C-件都是單鍵?？梢宰杂尚D(zhuǎn)，其中can旋轉(zhuǎn)角度由∮表示。aCC間旋轉(zhuǎn)角度由∮表示。他們被稱為--。

*肽單位的四個顯著特征：肽平面、a碳原子的二角、反式。*一級結(jié)構(gòu)的最小單位是aa殘基，高級結(jié)構(gòu)的最小單位是肽單位。

（二）、蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的主要形式 ?(-螺旋((-helix)?(-折疊((-pleated sheet)?(-轉(zhuǎn)角((-turn)? 無規(guī)卷曲(random coil（1）、什么是a-螺旋結(jié)構(gòu)? 定義：

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鏈主鏈骨架圍繞中心軸盤繞折疊所形成的有規(guī)則的結(jié)構(gòu)，每圈螺旋含3.6個aa堿基。螺旋的螺距為0.54nm,結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定是靠鍵內(nèi)的氫鍵。

結(jié)構(gòu)特征：

*多肽鏈中的各個肽平面圍繞同一軸旋轉(zhuǎn)，形成螺旋結(jié)構(gòu)，螺旋一周，沿軸上升的距離即螺距為0.54nm,含3.6個氨基酸殘基；兩個氨基酸之間的距離0.15nm.*肽鏈內(nèi)形成氫鍵，氫鍵的取向幾乎與軸平行，第一個氨基酸殘基的酰胺基團的-CO基與第四?個氨基酸殘基酰胺基團的-NH基形成氫鍵。*蛋白質(zhì)分子為右手(-螺旋。*有些結(jié)構(gòu)不易形成(-螺旋。（2）?-折疊結(jié)構(gòu)？

定義：

指是由兩條或兩條以上幾乎完全伸展的肽鏈平行排列通過鏈間氫鍵交聯(lián)而成。肽鏈的主鏈成鋸齒狀折疊構(gòu)象。

結(jié)構(gòu)特征：

①在(-折疊中，(-碳原子總是處于折疊的角上，氨基酸的R基團處于折疊的棱角上并與棱角垂直，兩個氨基酸之間的軸心距為0.35nm.②(-折疊結(jié)構(gòu)的氫鍵主要是由兩條肽鏈之間形成的；也可以在同一肽鏈的不同部分之間形成。幾乎所有肽鍵都參與鏈內(nèi)氫鍵的交聯(lián)，氫鍵

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與鏈的長軸接近垂直。

③(-折疊有兩種類型。一種為平行式，即所有肽鏈的N-端都在同一邊。另一種為反平行式，即相鄰兩條肽鏈的方向相反。（3）?-轉(zhuǎn)角和無規(guī)卷曲

在?-轉(zhuǎn)角部分，由四個氨基酸殘基組成.四個形成轉(zhuǎn)角的殘基中，第三個一般均為甘氨酸殘基．彎曲處的第一個氨基酸殘基的-C=O 和第四個殘基的-N-H 之間形成氫鍵，形成一個不很穩(wěn)定的環(huán)狀結(jié)構(gòu)。這類結(jié)構(gòu)主要存在于球狀蛋白分子中。無規(guī)卷曲是用來闡述沒有確定規(guī)律性的那部分肽鏈結(jié)構(gòu)。

（三）超二級結(jié)構(gòu)和結(jié)構(gòu)域（１）超二級結(jié)構(gòu)

在蛋白質(zhì)分子中，由若干相鄰的二級結(jié)構(gòu)單元組合在一起，彼此相互作用，形成有規(guī)則的、在空間上能辨認的二級結(jié)構(gòu)組合體。幾種類型的超二級結(jié)構(gòu)：α α；ββ；βαβ；βββ．

★超二級結(jié)構(gòu)在結(jié)構(gòu)層次上高于二級結(jié)構(gòu)，但沒有聚集成具有功能的結(jié)構(gòu)域．（２）結(jié)構(gòu)域

對于較大的蛋白質(zhì)分子或亞基，多肽鏈往往由兩個或兩個以上相對獨立的三維實體締合而成三級結(jié)構(gòu)。這種相對獨立的三維實體就稱結(jié)構(gòu)域。

①結(jié)構(gòu)域通常是幾個超二級結(jié)構(gòu)的組合，對于較小的蛋白質(zhì)分子，結(jié)

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構(gòu)域與三級結(jié)構(gòu)等同，即這些蛋白為單結(jié)構(gòu)域。

②結(jié)構(gòu)域一般由100~200 個氨基酸殘基組成，但大小范圍可達 40~400 個殘基。氨基酸可以是連續(xù)的，也可以是不連續(xù)的。③結(jié)構(gòu)域之間常形成裂隙，比較松散，往往是蛋白質(zhì)優(yōu)先被水解的部位。酶的活性中心往往位于兩個結(jié)構(gòu)域的界面上。

④結(jié)構(gòu)域之間由“鉸鏈區(qū)”相連，使分子構(gòu)象有一定的柔性，通過結(jié)構(gòu)域之間的相對運動，使蛋白質(zhì)分子實現(xiàn)一定的生物功能。

⑤在蛋白質(zhì)分子內(nèi)，結(jié)構(gòu)域可作為結(jié)構(gòu)單位進行相對獨立的運動，水解出來后仍能維持穩(wěn)定的結(jié)構(gòu)，甚至保留某些生物活性。

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纖連蛋白分子的結(jié)構(gòu)域

（四）、自學a-角蛋白，膠原蛋白的結(jié)構(gòu)應簡單了解。

四、蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)（1）定義：

整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對空間位置。即肽鏈中所有原子在三維空間的排布位置。

（2）主要的化學鍵：疏水鍵、離子鍵、氫鍵和 Van der Waals力等。

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五、蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)

（1）亞基(subunit)：有些蛋白質(zhì)分子含有二條或多條多肽鏈，每一條多肽鏈都有完整的三級結(jié)構(gòu)，稱為蛋白質(zhì)的亞基。

（2）蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)：蛋白質(zhì)分子中各亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用。

（3）亞基之間的結(jié)合力主要是疏水作用，其次是氫鍵和離子鍵。

例如：

血紅蛋白的四級結(jié)構(gòu)的測定由佩魯茨1958年完成，其結(jié)構(gòu)要點為： ?球狀蛋白，寡聚蛋白，含四個亞基 ?兩條α鏈，兩條β鏈，α2β2 ?α 鏈：141個殘基； β鏈：146個殘基 ?分子量65 000 ?含四個血紅素輔基

?親水性側(cè)鏈基團在分子表面，疏水性基團在分子內(nèi)部

*蛋白質(zhì)分子中的結(jié)構(gòu)層次

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到此為止，已基本介紹完蛋白質(zhì)由低到高的結(jié)構(gòu)層次，總結(jié)如下：

一級結(jié)構(gòu)→二級結(jié)構(gòu)→超二級結(jié)構(gòu)→結(jié)構(gòu)域→三級結(jié)構(gòu)→亞基→四級結(jié)構(gòu)

肽鏈、二硫鍵 ←--一級結(jié)構(gòu)（肽鏈結(jié)構(gòu)指多肽鏈的aa排列順序）

↓

氫鍵 ←--二級結(jié)構(gòu)（多肽鏈主鏈骨架盤繞折疊形成有規(guī)律性的結(jié)構(gòu)）

←--超二級結(jié)構(gòu)（相鄰二級結(jié)構(gòu)的聚集體）

←--結(jié)構(gòu)域（在空間上可明確區(qū)分，相對獨立的區(qū)域性結(jié)構(gòu)）相互作用，氫鍵

范德華力，鹽鍵←--三級結(jié)構(gòu)（球狀蛋白質(zhì)中所有原子在空間上相對位置）

范德華力、鹽堿←--四級結(jié)構(gòu)（亞基聚合體）

?維系蛋白質(zhì)分子的一級結(jié)構(gòu)：肽鍵、二硫鍵

?維系蛋白質(zhì)分子的二級結(jié)構(gòu)：氫鍵

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?維系蛋白質(zhì)分子的三級結(jié)構(gòu)：疏水相互作用力、氫鍵、范德華力、鹽鍵

?維系蛋白質(zhì)分子的四級結(jié)構(gòu)：范德華力、鹽鍵

第四節(jié)

蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系

引言：

介紹完蛋白質(zhì)的各層次結(jié)構(gòu)后，到底各層次結(jié)構(gòu)在與功能上的關(guān)系如何，每個層次又如何決定著蛋白質(zhì)的功能，如何從立體水平上去認識這些問題，本節(jié)就解決這一問題。

一、蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)決定其高級結(jié)構(gòu)：

1、如何舉例證明？ Anfinsen的實驗：

有活性球狀分子核糖核酸酶（氫鍵、二硫鍵）--8M尿素、羥基乙醇-→變性為伸展的分子，生物活性消失--透析除去變性劑和還原劑-→酶的活性大部分恢復，伸展的多肽鏈重新折疊，二硫鍵正確配對；還原后的核糖核酸酶--8M尿素重新氧化-→無活性錯亂的核糖核酸酶--微量羥基乙醇-→有活性核糖核酸酶（二硫鍵正確配對）。

2、說明什么問題？

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A：蛋白質(zhì)的變性是可逆的，變性蛋白質(zhì)在一定條件下是可以恢復活性的；

B：恢復的原因是在一定條件下可以自身折疊成天然構(gòu)象； C：前兩項根源是蛋白質(zhì)之所以能形成復雜的三級結(jié)構(gòu)，所需要的全部信息都包含在一級結(jié)構(gòu)中； D：一級結(jié)構(gòu)決定它的高級結(jié)構(gòu)。

二、蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系

1、同源蛋白質(zhì)的研究：也叫同功能蛋白質(zhì)，有助于研究生物進化。A、同源蛋白質(zhì)的概念：

是指在不同生物體中實現(xiàn)同一功能的蛋白質(zhì)。它的一級結(jié)構(gòu)中有許多位置的aa對所有種屬來說都是相同的，稱為不變殘基。其他位置的aa差異較大，稱為可變殘基。這種aa順序中的相似性稱為順序同源現(xiàn)象。

B、舉例：如細胞色素c，120個物種，28個aa位置不變，是維持構(gòu)象上發(fā)揮功能的必要部位?？勺儦埢S進化而變異，親緣關(guān)系越近，aa差異越?。ɡL出進化樹）。

2、一級結(jié)構(gòu)相同，功能相同，一級結(jié)構(gòu)的細小變化導致功能完全不同。

A、分子病的概念：由于遺傳基因的突變導致蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)的改變或某種蛋白質(zhì)缺乏引起的疾病。

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B、例如：鐮刀性貧血病

三、蛋白質(zhì)的高級結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系

蛋白質(zhì)具有特有的空間構(gòu)象，因而就有相應的生物學功能。

（一）舉例說明：不同的aa順序可以產(chǎn)生相同的空間構(gòu)象，因而執(zhí)行相同的生物學功能。

例1：血紅蛋白與肌紅蛋白的結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系

1、肌紅蛋白的結(jié)構(gòu)為一條肽鏈。一個血紅素輔基，75%為?-螺旋，內(nèi)部為非極性aa，血紅素在表面，通過His93和His64與內(nèi)部相連，His64存在于第六位配位鍵上，可避免Fe2+氧化。血紅蛋白的結(jié)構(gòu)為四條肽鏈。2條?鏈，2條?鏈，4個血紅素輔基，每條1個，由4個原卟啉和1個鐵原子組成，形成6個配位鍵，4個與原卟啉的N原子結(jié)合，1個與His93結(jié)合，另1個可與O2或水結(jié)合，當未與O2結(jié)合時。Fe2+處于高自旋狀態(tài)，使這種6位結(jié)合形成一個“圓屋頂”，F(xiàn)e2+高出屋頂，不穩(wěn)；當與O2結(jié)合后，F(xiàn)e2+變?yōu)榈妥孕隣顟B(tài)，F(xiàn)e2+落入環(huán)中而不穩(wěn)。構(gòu)象改變也影響其它亞基結(jié)合O2。

2、結(jié)合曲線不同，血紅蛋白的結(jié)合O2曲線為S型，肌紅蛋白為雙曲線，也就是血紅蛋白與O2結(jié)合具有協(xié)同性，為什么？

血紅蛋白由四個亞基組成，脫氧時，四條鏈的C端均參與鹽橋的形成，多個鹽橋的存在使它處于高度約束狀態(tài)，當一個氧分子沖破某種阻力與血紅蛋白的一個亞基結(jié)合后，這些鹽橋打斷，使亞基構(gòu)象發(fā)生改變，而引起鄰近亞基的構(gòu)象發(fā)生改變，這種變化易于和O2的結(jié)

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合，并繼續(xù)影響第三個和第四個亞基與O2的結(jié)合。由此Monod提出了蛋白質(zhì)的變構(gòu)作用。

3、提出兩個問題用于自學：

A：為什么2，3-二磷酸甘油的存在可以降低血紅蛋白與O2的親和力，有何生理意義？

B：什么是波爾（Bohr）效應？生理意義？

（1）什么是波爾（Bohr）效應？

它主要描述pH值或H+濃度和CO2分壓的變化對血紅蛋白結(jié)合氧能力的影響，在pH值一定的情況下，CO2分壓升高，血紅蛋白對氧的結(jié)合能力降低；降低pH值（H+濃度升高），促進血紅蛋白釋放氧，此現(xiàn)象由丹麥科學家C.Bohr發(fā)現(xiàn)，因此稱為Bohr效應。（2）Bohr效應的生理意義：

A：當血液流經(jīng)組織，特別是代謝旺盛的組織如肌肉時，這里的pH較低，CO2濃度較高，氧合血紅蛋白釋放O2，使組織獲得更多O2，供其需要，而O2的釋放，又促使血紅蛋白與H+與CO2結(jié)合，以緩解pH降低引起的問題。

B：當血液流經(jīng)肺時，肺O2升高，因此有利于血紅蛋白與O2結(jié)合，促進H+與CO2釋放，CO2的呼出又有利于氧合血紅蛋白的生成。

（3）2，3-二磷酸甘油酸（BPG）對血紅蛋白結(jié)合O2能力的影響 A：BPG是紅細胞在無氧或缺氧情況下的代謝產(chǎn)物。Hb與BPG結(jié)合后，精心收集

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氧曲線向右移，降低了血紅蛋白與O2的結(jié)合能力，釋放O2供組織需要。它在血液中與血紅蛋白等摩爾存在。

B：BPG只影響Hb與O2的結(jié)合，不影響Hb O2與O2的親和力。C：為什么？

*血紅蛋白四個亞基中央有一個孔穴，BPG就結(jié)合在這個孔穴中，在生理條件下，BPG帶負電荷，可與血紅蛋白兩條?鏈上帶正電荷的堿性aa形成鹽鍵，加上原來的八個鹽鍵，使血紅蛋白結(jié)構(gòu)十分穩(wěn)定，不易結(jié)合O2(脫氧情況下)。

*氧合情況下，O2的結(jié)合已經(jīng)打斷了鹽鍵，使?鏈相互接近，中央孔穴變小，無法再容納BPG分子，同時構(gòu)象變化使BPG無法與?鏈上堿性aa形成鹽鍵，因此BPG無法結(jié)合進入Hb O2分子內(nèi)。*為什么胎兒Hb與O2結(jié)合能力高于成人？

胎兒Hb由兩條a鏈與r鏈組成，因為?鏈上與BPG形成鹽鍵的第143位點His在r鏈上變?yōu)镾er（不帶電荷）。因而BPG與r鏈形成鹽鍵的能力喪失，結(jié)合力減弱，而與O2結(jié)合能力增強（因為BPG干擾）以利于連續(xù)獲得更多的O2。

第五節(jié) 蛋白質(zhì)的性質(zhì)

一、具有膠體的性質(zhì)

由于表面親水基團形成親化層，和表面帶電基團和周圍環(huán)境中相反電荷形成雙電層使蛋白質(zhì)具有膠體性質(zhì)--丁達爾現(xiàn)象，布朗運動、不能

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通過半透膜（只讓小分子通過，不讓蛋白質(zhì)通過），這可用于純化蛋白質(zhì)（透析法）等。

二、兩性性質(zhì)（電解離）

1、由于表面帶有許多可解離的基團，有正電荷存在、也有負電荷存在，因此是兩性電解質(zhì)，既可與酸性反應又可與堿性反應；

2、蛋白質(zhì)等電點：在某一溶液pH值時，蛋白質(zhì)分子中所帶的正電荷數(shù)目與負電荷數(shù)目相等，即靜電荷為0，在電場中不移動，此時溶液的pH值為該蛋白質(zhì)的等電點，處于等電點的蛋白質(zhì)的溶解度最低。

3、三、變性作用與復性作用

1、變性作用的定義：由于受某些物理或化學作用的影響，分子空間構(gòu)象破壞，導致其理化性質(zhì)和生物學性質(zhì)改變的現(xiàn)象，叫變性作用。是二級結(jié)構(gòu)上的變化，一級結(jié)構(gòu)沒有變化。

2、變形后蛋白質(zhì)的特征：處于伸展狀態(tài)，溶解度降低，易酶解，分子的不對稱性增加。

3、復性作用的定義：變形后蛋白質(zhì)可在一定的實驗條件下恢復原來的空間構(gòu)象和生物學活性稱為復性作用。

4、變性因素：強酸、強堿、劇烈攪拌、重金屬、有機溶劑、脲類、胍類、超聲波等。

四、蛋白質(zhì)的沉淀作用

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1、定義：

由于水化層和雙電層的存在，蛋白質(zhì)溶液是一種穩(wěn)定的膠體溶液，如果向蛋白質(zhì)溶液中加入某一種電解質(zhì)，以破壞其顆粒表面的雙電層或調(diào)節(jié)溶液的pH值，使其達到等電點，蛋白質(zhì)顆粒因失去電荷變得不穩(wěn)定而沉淀出來，這一作用稱為蛋白質(zhì)的沉淀作用。*沉淀的蛋白質(zhì)不一定變性失活。

2、種類分為：

可逆性沉淀作用：蛋白質(zhì)發(fā)生沉淀后，用透析等方法除去沉淀劑，可使蛋白質(zhì)重新溶于原來的溶液中。

不可逆性沉淀作用：蛋白質(zhì)發(fā)生沉淀后，不能用透析等方法除去沉淀劑使蛋白質(zhì)重新溶于原來的溶液中。

4、主要沉淀因素及機理：

a：無機鹽類，如硫酸銨，破壞其雙電層，使蛋白質(zhì)失去電荷而析出。

B：重金屬鹽類--在堿性條件下，蛋白質(zhì)帶負電荷，可以重金屬離子結(jié)合，形成不溶性重金屬蛋白鹽沉淀，如醋酸鉛、硫酸銅等。

有機溶劑--破壞水化層，使蛋白質(zhì)分子間靜電作用增加而聚焦沉淀，如乙醇、丙酮等。

生物堿試劑--在酸性條件下，蛋白質(zhì)帶正電荷，與生物堿試劑結(jié)合形成溶解度極小的鹽類，如三氯乙酸、單寧酸等。

五、蛋白質(zhì)的沉降作用

1、與蛋白質(zhì)的分子量、形狀、溶劑的密度、摩擦系數(shù)等都有關(guān)系；

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2、沉降系數(shù)是溶質(zhì)顆粒在單位離心場中的沉降速度，用s表示。3、1s(sverdberg)=1?10-13s，蛋白質(zhì)沉降系數(shù)的范圍是1~200s。

第六節(jié) 蛋白質(zhì)的分離純化和測定一、一般步驟

1、材料的預處理

2、破碎細胞

3、蛋白質(zhì)的粗提（與雜質(zhì)分開）

4、將蛋白質(zhì)沉淀出來（等電點、鹽析法、有機溶劑法）

5、粗制品的純化（凝膠過濾法、纖維素柱色譜法、親和層系法）

二、純化的主要方法

1、凝膠過濾法：又稱分子篩法、分子排阻法等。

原理：像葡聚糖凝膠具有網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)，其上有大小不同的網(wǎng)孔，把這些凝膠裝入玻璃管中，當某一蛋白質(zhì)溶液通過時，比網(wǎng)孔大的分子被排在網(wǎng)孔外面，比網(wǎng)孔小的分子進入網(wǎng)孔中，當用緩沖液洗脫時，排在外的分子先洗脫下來，網(wǎng)孔內(nèi)的分子后洗脫下來，從而達到分離的目的。（根據(jù)分子量的大小進行分離）

2、纖維素柱色譜法

原理：利用蛋白質(zhì)的酸堿性質(zhì)進行分離。纖維素表面可解離基團。陽離子交換素可解離帶負電荷的基團，因而帶正電的蛋白質(zhì)分子可由于靜電吸引而相互結(jié)合，不結(jié)合的則被洗脫下來，而后再選用一定pH

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值和離子強度的緩沖液進行洗脫。分為CM和DEAE。

3、親和色譜法：

原理：是根據(jù)許多蛋白質(zhì)對特定的化學基團具有專一性結(jié)合的原理，將配基顆粒裝入一定規(guī)格的玻璃管中制成親和柱，當?shù)鞍踪|(zhì)溶液經(jīng)過時，與之特異結(jié)合到柱上，不能結(jié)合者就洗脫下來，然后采用一定的pH和離子強度的洗脫條件，將與配基結(jié)合的特異性蛋白質(zhì)洗脫下來達到純化的目的。

三、蛋白質(zhì)分子量測定方法：

1、凝膠過濾法：分子量對數(shù)對洗脫體積作圖，并用標準分子量蛋白質(zhì)作對照，從圖中就可以查得未知蛋白質(zhì)的分子量。

2、SDS-PAGE電泳法：

電泳：帶電顆粒在電場中向著與之所帶電荷相反的電極方向移動的現(xiàn)象。在電場中移動的速度與其所帶電荷、大小、形狀等均有關(guān)系。電泳載體--丙烯酰胺（Acrylamide，簡稱ACE）為單體，以N，N-亞甲基雙丙烯酰胺（Bis）為交連劑，有柱狀和垂直狀兩種。

*為什么可用SDS-PAGE電泳來測定蛋白質(zhì)的分子量？

SDS的加入→使蛋白質(zhì)變性→兩者結(jié)合（1g蛋白質(zhì)結(jié)合1.4g SDS）→使之復合物帶大量負電荷，遠遠掩蓋了蛋白質(zhì)本身所帶電荷量和種類，因此在電荷中由于與SDS結(jié)合全部帶負電荷，因此遷移速率只與分子量有關(guān)，以分子量對遷移率作圖成線性關(guān)系，以標準分子量蛋白

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質(zhì)作對照，通過遷移率查得分子量。

3、最低分子量法：

若某一蛋白質(zhì)中某一特定成分含量為x%，且該組分只有一份，則

原子量（分子量）? 100

最低分子量=-------------

x

4、蛋白質(zhì)或多肽鏈中aa殘基的平均分子量為110，用蛋白質(zhì)分子量除以110，可粗略估計出其aa殘基數(shù)，在解題時常常遇到這一常數(shù)。

四、如何鑒定蛋白質(zhì)是否純化？ 幾個標準：

1、不同pH下電泳，都為一條帶；

2、等電聚集電泳也為一條帶；

3、保存完整的生物活性；

4、沉降速度一致。

五、蛋白質(zhì)含量的測定方法

1、紫外吸收法：A280nm（不準確，要純）；

2、Folin法（福林酚法）--堿性下，蛋白質(zhì)與酒石酸鉀鈉銅鹽生成紫紅色復合物，然后與Folin試劑反應生成藍色化合物，藍色但在一定

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濃度范圍內(nèi)與含量成正比。

3、凱氏定氮法--蛋白氮量?6.25

4、考馬斯培蘭G250法--→蛋白質(zhì)+G250--→藍色化合物，在595nm有最大吸收，在一定濃度范圍內(nèi)有線性關(guān)系。

六、蛋白質(zhì)的其他顏色反應（來源于其中含有什么氨基酸）

1、雙縮脲反應：兩個尿素分子加熱產(chǎn)生雙縮脲，兩個雙縮脲與堿性硫酸銅反應，產(chǎn)生粉紅色物質(zhì)。必須是含有兩個或兩個以上肽鍵才行，因此二肽沒有雙縮脲反應。

2、米論反應（tyr特異反應）：與亞硝酸、硝酸鹽反應-→加熱紅色

3、反應（trp特異反應）：與乙醛酸溶液反應-→紫色

4、版口反應（Arg特異反應）：與a-奈酸+次氯酸鈉反應-→紅色

5、福林反應（tyr、trp）：前面已講

6、茚三酮反應：pro、Gln、Asn特例

7、黃蛋白反應（tyr、trp）：與濃硝酸反應產(chǎn)生黃色。

七、多肽鏈中氨基酸序列分析

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1、測定N末端AA的方法 *DNFB法

*PITC法

*DNS-氯法

(1)與2,4-二硝基氟苯（DNFB）反應

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?反應特點:

A.為α-NH2的反應

B.氨基酸α-NH2的一個H原子可被烴基取代(鹵代烴)

C.在弱堿性條件下，與DNFB發(fā)生芳環(huán)取代，生成二硝基苯氨基酸

*應用：

鑒定多肽或蛋白質(zhì)的N-末端氨基酸，首先由Sanger應用，確定了胰島素的一級結(jié)構(gòu)，肽分子與DNFB反應，得DNP-肽，水解DNP-肽，得DNP-N端氨基酸及其他游離氨基酸，分離DNP-氨基酸

(2)與異硫氰酸苯酯（PITC）的反應

*Edman（苯異硫氰酸酯法）氨基酸順序分析法實際上也是一種N-

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端分析法。此法的特點是能夠不斷重復循環(huán)，將肽鏈N-端氨基酸殘基逐一進行標記和解離。

*肽鏈（N端氨基酸）與PITC偶聯(lián)，生成PTH-氨基酸，分離PTH-氨基酸

(3)DNS-氯法

*Edman降解法的改進方法---用DNS(二甲基萘磺酰氯)測定N端氨基酸

*原理同DNFB法，但水解后的DNS-氨基酸不需分離，可直接用電泳或?qū)游龇ㄨb定，由于DNS有強烈熒光，靈敏度比DNFB法高100倍，比Edman法高幾到十幾倍，可用于微量氨基酸的定量

2、C-末端測定法 *肼解法 *羧肽酶法

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第三篇：高二化學硝酸1教案

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一、教學目的

1． 使學生了解硝酸的物理性質(zhì)，掌握硝酸的化學性質(zhì)。

2．培養(yǎng)學生觀察事物、分析問題及演繹推理的能力。

二、教學重點

硝酸的不穩(wěn)定性和強氧化性。

三、教學難點

濃、稀HNO3氧化性差異及其產(chǎn)物變化的分析。

四、教學方法

啟發(fā)探究式。

五、教學用品

試管、滴管、酒精燈、木炭、銅片、濃HNO3。

六、教學過程

[引言]我們初中化學已對鹽酸、硫酸、硝酸的性質(zhì)做了簡單介紹，今天，我們來進一步學習硝酸的性質(zhì)。

[板書]

第三節(jié)

硝

酸

一、硝酸的和物理性質(zhì)

[展示]打開一瓶濃HNO3，觀察白霧，倒入試管少許觀察顏色、狀態(tài)、扇聞氣味。

[提問]通過觀察，發(fā)現(xiàn)濃硝酸有哪些物理性？ [小結(jié)]無色、易揮發(fā)、有刺激性氣味

[提問]那么除以上性質(zhì)外，硝酸還有哪些物理性質(zhì)呢？

引導學生看書后總結(jié)：溶（與水任意比互溶、沸（沸點83℃）、密（1.5027 g/cm3）98% HNO3“發(fā)煙”

[展示] 一瓶久置的硝酸——呈黃色

[設(shè)問]為什么久置的硝酸會呈黃色呢？這與HNO3的化學性質(zhì)有關(guān)。[板書]

二、硝酸的化學性質(zhì)

?

1．硝酸的強酸性：HNO3===H++NO3

[講述]HNO3可以電離出H+，具有酸的通性，但濃HNO3遇石蕊試液卻是先變紅后褪色，且濃HNO3、稀HNO3和金屬反應均不產(chǎn)生H2。這都與HNO3的特殊性質(zhì)有關(guān)。

[板書]2.硝酸的不穩(wěn)定性 [演示]濃HNO3加熱分解

根據(jù)現(xiàn)象分析生成物，引導學生寫出化學方程式：

Δ 4HNO3=====2H2O+4NO2+O2 或光照

[提問]為什么久置濃HNO3呈黃色？硝酸應如何保存？ [小結(jié)]顯黃色原因：分解生成的NO2溶于HNO3

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保存方法：放于棕色瓶中，置于陰涼處，不能用橡膠塞和軟木塞。

[設(shè)問]為什么濃HNO3的保存不能用橡膠塞和軟木塞？這與濃HNO3的強氧化性有關(guān)。

[板書]3.硝酸的強氧化性

[提問] 鐵、鋁在濃H 2SO4中有何現(xiàn)象？為什么會產(chǎn)生鈍化現(xiàn)象？（強氧化性）

[講述]鐵、鋁在濃HNO3中同樣會產(chǎn)生鈍化現(xiàn)象，因為濃HNO3也有強氧化性。

[提問]濃H2SO4與不活潑金屬，如銅，反應有何條件？（濃H2SO4氧化不活潑金屬需加熱）。那么，硝酸氧化不活潑金屬情況又如何？

[演示][實驗1-6]銅和濃HNO3反應 [板書]硝酸氧化金屬：

根據(jù)實驗現(xiàn)象，由學生完成化學方程式：

Cu+4HNO3（濃）====Cu（NO3）2+2NO2↑+2H2O [設(shè)問]那么銅與稀HNO3反應情況又如何呢？

Cu與稀HNO3反應根據(jù)現(xiàn)象，由學生完成化學方程式：

3Cu+8HNO3（?。?===3Cu（NO3）2+ 2NO↑+4H2O [提問]濃H2SO4與Cu反應需加熱，而HNO3與Cu反應不需加熱，說明濃H2SO4和濃HNO3誰氧化性強？

[強調(diào)]1.硝酸無論濃稀都有氧化性，濃HNO3氧化性更強

2．硝酸氧化不活潑金屬時，濃HNO3被還原為NO2，稀HNO3被還原為NO [練習]3.8.4 g銅與適量的濃HNO3反應，銅全部反應后，共收集到22.4 L(標準狀況)氣體，反應消耗HNO3的物質(zhì)的量可能是（C）

A．1 mol

B.1.6 mol

C.2.2 mol

D.2.4 mol 學習回答，教師講評后得出結(jié)論，總結(jié)出一定量的濃HNO3與過量金屬反應，還原產(chǎn)物先為NO2，隨著HNO3的消耗，濃度降低，產(chǎn)物變?yōu)镹O。

[提示]硝酸雖具有強氧化性，但不能氧化金、鉑。金、鉑能被王水氧化。王水是什么？王水是濃HNO3和濃HCl按1:3的體積比混合成的氧化性更強的溶液。

[講述]波爾巧藏諾貝爾金質(zhì)獎章的故事。

[過渡]HNO3不但可以氧化金屬，還能氧化許多非金屬 [板書]（2）硝酸氧化非金屬

[演示]紅熱的木炭與濃HNO3反應 分析現(xiàn)象：由學生完成方程式：

Δ

C+4HNO3（濃）====CO2↑+4NO2↑+2H2O [學生練習]寫出S與濃HNO3反應的方程式

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Δ

S+6HNO3（濃）====H2SO4+6NO2↑+2H2O

?[提問]在酸性溶液中，NO3與S2-、Br-能否大量共存？

（不能，因為HNO3能氧化這些離子）

[指出]硝酸還可以氧化無機物如：H2S、FeS、SO2、HBr、KI、Na2SO3等，還可以氧化有機物，如 橡膠、鋸末，因此存放HNO3不能用橡膠塞和軟木塞。

[提問小結(jié)]通過本節(jié)課學習，你認為硝酸主要有哪些性質(zhì)？ [小結(jié)]1.易揮發(fā)、低沸點酸。

2．強酸性、強氧化性、不穩(wěn)定性

七、課后作業(yè)：課本上課后三、四題

[板書設(shè)計]

第三節(jié)

硝

酸

一、硝酸的物理性質(zhì)

二、硝酸的化學性質(zhì)

1．硝酸的強酸性

2．硝酸的不穩(wěn)定性

3．硝酸的強氧化性

（1）硝酸氧化金屬

（2）硝酸氧化非金屬

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第四篇：1 第二章 蛋白質(zhì)化學作業(yè)及答案

班級

學號

姓名

第二章 《蛋白質(zhì)化學》作業(yè)及參考答案

第一部分試題

1．氨基酸的側(cè)鏈對多肽或蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)和生物學功能非常重要。用三字母縮寫形式列出其側(cè)鏈為如下要求的氨基酸：（a）含有一個羥基；b）含有一個氨基；c）含有一個具有芳香族性質(zhì)的基團；（d）含有分支的脂肪族烴鏈；（e）含有硫；（f）含有一個在pH 7－10范圍內(nèi)可作為親核體的基團或原子，指出該親核基團或原子。2．某種溶液中含有三種三肽：TyrSer , GluPhe 和AspLys , α-COOH基團的pKa 為3.8;α-NH3基團的pKa為8.5。在哪種pH（2.0,6.0或13.0）下，通過電泳分離這三種多肽的效果最好？ 3．利用陽離子交換層析分離下列每一對氨基酸，哪一種氨基酸首先被pH7緩沖液從離子交換柱上洗脫出來。（a）Asp和Lys；（b）Arg和Met；c）Glu和Val；（d）Gly和Leu（e）Ser和Ala 4．胃液（pH＝1.5）的胃蛋白酶的等電點約為1，遠比其它蛋白質(zhì)低。試問等電點如此低的胃蛋白酶必須存在有大量的什么樣的官能團？什么樣的氨基酸才能提供這樣的基團？

5．一個含有13個氨基酸殘基的十三肽的氨基酸組成為：Ala, Arg,2 Asp, 2Glu, 3Gly, Leu, 3Val。部分酸水解后得到以下肽段，其序列由Edman降解確定，試推斷原始寡肽的序列。（a）AspValGlyAla（b）ValValGlu（c）ValVal（d）GluGly-Arg（e）ValGlyAlaGly18）/0.29% = 64138（Dal）答：略 3.解：因氨基酸殘基平均分子量是110（已去水），故該肽鏈所含氨基酸殘基數(shù)為：330000/110=3000 設(shè)有x個氨基酸殘基呈α螺旋，則：0.15*X + 0.35*(3000-X)= 600，X=2250 α螺旋的長度為：2250×0.15=337.5nm α螺旋占總長度的% = 337.5nm / 600nm = 56.3%

答：略

4.解：呈α-螺旋狀態(tài)時：78*0.15 nm= 11.7nm

呈β-折疊結(jié)構(gòu)時：78*0.36nm = 28.08nm

答：略

5.解：一般紙層析是根據(jù)物質(zhì)的極性或親水性的大小來進行分離的。這幾種氨基酸的極性大小順序為Glu＞Ser＞Ala＞Ile，所以它們在紙層析中的快慢順序為Glu＞Ser＞Ala＞Ile。6.解：Leu和Ile的分子量（MW）都是131Dal，根據(jù)兩種氨基酸的含量來看：

Ile︰Leu = 2.48%︰1.65% = 1.5︰1 = 3︰2。

所以此蛋白質(zhì)中的Ile至少有3個，Leu至少有2個。那么：

1.62% = 2*（131-18）/ 蛋白質(zhì)MW 蛋白質(zhì)MW = 226/1.65% = 13697 Dal 答：略

7.解：該片段中含有 180/3.6=50（圈螺旋）

該α-螺旋片段的軸長為 180×0.15=27nm

答：略

8.解：氨基酸的平均MW為120，氨基酸殘基之間的距離在完全伸展時（即β-折疊結(jié)構(gòu)）為0.36nm（有的資料認為是0.35nm），所以該肽鏈的長度為：0.36*122 = 43.92nm；該蛋白質(zhì)的MW = 122*120=14640DaL

答：略 解釋：

1.兩性離子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正負兩種電荷，又稱兼性離子或偶極離子。

2.必需氨基酸：指人體（和其它哺乳動物）自身不能合成，機體又必需，需要從飲食中獲得的氨基酸。3.氨基酸的等電點：指氨基酸的正離子濃度和負離子濃度相等時的pH值，用符號pI表示。

4.稀有氨基酸：指存在于蛋白質(zhì)中20種常見氨基酸以外的其它罕見氨基酸，它們是正常氨基酸的衍生物。5.非蛋白質(zhì)氨基酸：指不存在于蛋白質(zhì)分子中而以游離狀態(tài)和結(jié)合狀態(tài)存在于生物體的各種組織和細胞內(nèi)的氨基酸。

6.構(gòu)型：指在立體異構(gòu)體中不對稱碳原子上相連的各原子或取代基團的空間排布。構(gòu)型的轉(zhuǎn)變伴隨著共價 7.鍵的斷裂和重新形成。

8.構(gòu)象：指有機分子中，不改變共價鍵結(jié)構(gòu)，僅單鍵周圍的原子旋轉(zhuǎn)所產(chǎn)生的原子的空間排布。一種構(gòu)象改變?yōu)榱硪环N構(gòu)象時，不涉及共價鍵的斷裂和重新形成。構(gòu)象改變不會改變分子的光學活性。

9.蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)：指蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的排列順序，以及二硫鍵的位置。10.蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)：指在蛋白質(zhì)分子中的局部區(qū)域內(nèi)，多肽鏈沿一定方向盤繞和折疊的方式。11.超二級結(jié)構(gòu)：指蛋白質(zhì)分子中相鄰的二級結(jié)構(gòu)單位組合在一起所形成的有規(guī)則的、在空間上能辨認的二級結(jié)構(gòu)組合體。12.13.14.15.結(jié)構(gòu)域：指蛋白質(zhì)多肽鏈在二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上進一步卷曲折疊成幾個相對獨立的近似球形的組裝體。蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)：指蛋白質(zhì)在二級結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上借助各種次級鍵卷曲折疊成特定的球狀分子的結(jié)構(gòu)。蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)：指多亞基蛋白質(zhì)分子中各個具有三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈以適當方式聚合所呈現(xiàn)的三維結(jié)構(gòu)。氫鍵：指負電性很強的氧原子或氮原子與N-H或O-H的氫原子間的相互吸引力。

16.離子鍵：帶相反電荷的基團之間的靜電引力，也稱為靜電鍵或鹽鍵。

17.疏水鍵：非極性分子之間的一種弱的、非共價的相互作用。如蛋白質(zhì)分子中的疏水側(cè)鏈避開水相而相互聚集而形成的作用力。

18.范德華力：中性原子之間通過瞬間靜電相互作用產(chǎn)生的一種弱的分子間的力。當兩個原子之間的距離為它們的范德華半徑之和時，范德華力最強。19.鹽析：在蛋白質(zhì)溶液中加入一定量的高濃度中性鹽（如硫酸氨），使蛋白質(zhì)溶解度降低并沉淀析出的現(xiàn)象稱為鹽析。

20.鹽溶：在蛋白質(zhì)溶液中加入少量中性鹽使蛋白質(zhì)溶解度增加的現(xiàn)象。

21.蛋白質(zhì)的變性作用：蛋白質(zhì)分子的天然構(gòu)象遭到破壞導致其生物活性喪失的現(xiàn)象。蛋白質(zhì)在受到光照、熱、有機溶劑以及一些變性劑的作用時，次級鍵遭到破壞導致天然構(gòu)象的破壞，但其一級結(jié)構(gòu)不發(fā)生改變，其相對分子質(zhì)量基本不降低。

22.蛋白質(zhì)的復性：指在一定條件下，變性的蛋白質(zhì)分子恢復其原有的天然構(gòu)象并恢復生物活性的現(xiàn)象。23.蛋白質(zhì)的沉淀作用：在外界因素影響下，蛋白質(zhì)分子失去水化膜或被中和其所帶電荷，導致溶解度降低從而使蛋白質(zhì)變得不穩(wěn)定而沉淀的現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的沉淀作用。24.凝膠電泳：以凝膠為介質(zhì)，在電場作用下分離蛋白質(zhì)或核酸等分子的分離純化技術(shù)。

25.層析：按照在移動相（可以是氣體或液體）和固定相（可以是液體或固體）之間的分配比例將混合成分分開的技術(shù)。

26.波爾效應（Bohr effect）：增加CO2分壓，提高CO2濃度，能夠提高Hb亞基的協(xié)同效應，降低Hb對O2的親和力。并且發(fā)現(xiàn)增加H+濃度或降低pH，也能增加亞基協(xié)同效應，促進Hb釋放O2。反之，高濃度O2或增加O2分壓，都將促進脫氧Hb分子釋放H+和CO2。這些相互有關(guān)的現(xiàn)象稱為波爾效應。波爾效應主要描述H+濃度或pH值及CO2分壓的變化對Hb結(jié)合O2的影響，具有重要的生理意義。

27.寡聚蛋白：由2個或2個以上的亞基或單體組成的蛋白質(zhì)統(tǒng)稱為寡聚蛋白。凡具有別構(gòu)作用的蛋白質(zhì)一般都屬于寡聚蛋白。28.別構(gòu)效應（作用）：又稱為變構(gòu)效應。當某些寡聚蛋白與別構(gòu)效應劑（或稱為變構(gòu)效應劑）發(fā)生作用時，可以通過蛋白質(zhì)構(gòu)象的變化來增加或降低減蛋白質(zhì)的活性。這里的變構(gòu)效應劑可以是蛋白質(zhì)本身的作用物，也可以是作用物以外的物質(zhì)。

29.同源蛋白：在不同的機體中實現(xiàn)同一種功能的蛋白質(zhì)統(tǒng)稱為同源蛋白。如細胞色素C在不同種屬中的分子形式有所不同，但它們的空間結(jié)構(gòu)非常相似，其生物功能都是傳遞電子。通過同源蛋白一級結(jié)構(gòu)的比較可以判斷生物的親緣關(guān)系的遠近。

30.凝膠電泳（gel electrophoresis）：以凝膠為介質(zhì)，在電場作用下分離蛋白質(zhì)或核酸等分子的分離純化技術(shù)。

31.SDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳(SDS-PAGE(sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrohoresis))：在有去污劑十二烷基硫酸鈉存在下的聚丙烯酰胺凝膠電泳。SDS-PAGE只是按照分子大小分離的，而不是根據(jù)分子所帶的電荷和大小分離的。

32.Edman降解(Edman degradation)：從多肽鏈游離的N末端測定氨基酸殘基的序列的過程。N末端氨基酸殘基被苯異硫氰酸酯修飾，然后從多肽鏈上切下修飾的殘基，再經(jīng)層析鑒定，余下的多肽鏈（少了一個殘基）被回收再進行下一輪降解循環(huán)。

33.透析（dialysis）：通過小分子經(jīng)半透膜擴散到水（或緩沖液）的原理將小分子與生物大分子分開的一種分離純化技術(shù)。

第五篇：高二化學乙炔炔烴教案1

教學設(shè)計示例 第四節(jié) 乙炔 炔烴

教學目標 知識目標：

1．使學生了解乙炔的分子結(jié)構(gòu)、物理性質(zhì)、化學性質(zhì)和主要用途。

2．了解乙炔的實驗室制法。

3．了解炔烴的結(jié)構(gòu)特點、通式和通性。能力目標：

1．培養(yǎng)學生類比思維的能力：乙烯、乙炔在結(jié)構(gòu)和化學性質(zhì)上的相似和差異性，烯烴和炔烴在結(jié)構(gòu)、性質(zhì)、同分異構(gòu)體的書寫上的相似和差異性，都是對學生進行思維訓練的良好時機。

2．培養(yǎng)學生的觀察能力：根據(jù)乙烯和乙炔分子結(jié)構(gòu)的特點，學生會認為乙炔與和酸性高錳酸鉀溶液反應速度鉍乙烯要快。教師應通過事先提出觀察要求提醒學生仔細觀察，引導他們思考其原因。情感目標：

1．工業(yè)上用的氧炔焰切割，照明用的乙炔燈等都是乙炔在生產(chǎn)和生活中的應用。教學中注意聯(lián)系實際，培養(yǎng)學生的學習興趣。

2．通過學習乙炔的化學性質(zhì)，體會物質(zhì)結(jié)構(gòu)與性質(zhì)的內(nèi)外因辯證關(guān)系，培養(yǎng)學生嚴謹求實、勇于探索的科學精神。

3．通過介紹聚氯乙烯的有關(guān)知識，提高學生對環(huán)保的認識，引導學生理論聯(lián)系實際，學以致用。

教學重點、難點：

乙炔的結(jié)構(gòu)和主要性質(zhì) 教學過程：

引言：這節(jié)課將要學習的乙炔俗稱電石氣。它是用電石和水反應產(chǎn)生的。我國古時對此曾有“器中放石幾塊，滴水則產(chǎn)氣，點之則燃”的記載。

板書：

一、實驗室制乙炔

討論：制取乙炔的裝置。

播放視頻乙炔的實驗室制法。

提出：為什么實驗室制備的乙炔有臭味？（由電石產(chǎn)生的乙炔因常混有 質(zhì)而有特殊難聞的臭味。）

講述：乙炔的物理性質(zhì)。、等雜

過渡：下面我們來研究乙炔的結(jié)構(gòu)。請同學推測乙炔的電子式、結(jié)構(gòu)式和結(jié)構(gòu)簡式。

板書：略

指導操作：請同學試著插接乙炔分子的結(jié)構(gòu)模型。

分析：教師評價學生所插乙炔結(jié)構(gòu)

展示：乙炔分子的比例模型

設(shè)疑：我們知道結(jié)構(gòu)決定性質(zhì)，根據(jù)結(jié)構(gòu)推斷乙炔可能具有的化學性質(zhì)。板書：

三、乙炔的化學性質(zhì)

演示或者播放視頻：乙炔的可燃性 板書：1．氧化反應

a．乙炔可在空氣中燃燒，火焰明亮并伴有濃烈的黑煙。

設(shè)疑：為什么乙炔燃燒有濃烈的黑煙？

講述：氧炔焰用于焊接和切割金屬。

提出：乙烯和溴水反應是由于乙烯中一個鍵斷裂與溴發(fā)生了加成反應，乙炔和溴水反應過程是怎樣的？用方程式表示。

引導：乙炔和乙烯類似，除可以和溴水發(fā)生加成反應外，還可以在一定條件下與氫氣、氯化氫等發(fā)生加成反應，請同學分析乙炔與氫氣、氯化氫的加成反應，用方程式表示。

講述：在適當?shù)臈l件下，氯乙烯加聚可生成聚氯乙烯。試從乙烯聚合產(chǎn)生聚乙烯的反應過程分析氯乙烯的聚合過程。寫出方程式。

板書：略

閱讀：閱讀課本了解聚氯乙烯的用途。

講述：像乙炔這樣分子里含碳碳三鍵的一類不飽和烴叫炔烴。乙炔是最簡單的炔烴。

提問：能歸納出炔烴的通式嗎？

討論：根據(jù)乙炔、丙炔、l一丁炔、1一戊炔的物理性質(zhì)列表，看有什么規(guī)律？

提問：炔烴的化學性質(zhì)與什么因素有關(guān)？請同學推測，炔烴會有什么化學性質(zhì)呢？

板書：略

課堂練習：書寫丙炔與氧氣、氫氣、溴水、氯化氫反應的化學方程式。

作業(yè)：課本P．133～134習題 板書設(shè)計

第四節(jié) 乙炔 炔烴

一、實驗室制乙炔

1．原理：

2．物理性質(zhì)

二、乙炔的分子組成和結(jié)構(gòu)

1．分子式：

2．電子式：

3．結(jié)構(gòu)式：

4．結(jié)構(gòu)簡式：

5．空間的構(gòu)型：直線型

三、乙炔的化學性質(zhì) 1．氧化反應

a．乙炔可在空氣中燃燒，火焰明亮并伴有濃烈的黑煙。

b．乙炔易被 2．加成反應

a．乙炔與溴水加成

氧化

b．乙炔與氫氣加成

乙烯

乙烷

c．乙炔與氯化氫加成

氯乙烯

二氯乙烷

d．氯乙烯聚合反應

這個方程還可以用下式表示：

三、炔烴

1．定義：

2．炔烴的通式：

3．炔烴的物理性質(zhì)：

4．炔烴的化學性質(zhì)：與乙炔相似。