第一篇：鍛煉后的蛋白質(zhì)補(bǔ)充

鍛煉后的蛋白質(zhì)補(bǔ)充

一、蛋白質(zhì)補(bǔ)充物的產(chǎn)品

目前中國市面上的蛋白質(zhì)補(bǔ)充物一般為“濃縮乳清蛋白粉”，英文即WPC（Whey Protein Concentrate的縮寫）。乳清蛋白（whey protein）被稱為蛋白之王，是從牛奶中撮的一種蛋白質(zhì)。WPC系列產(chǎn)品有WPC80、WPC70、WPC35之分，后面的數(shù)值代表蛋白質(zhì)含量，WPC80即指蛋白質(zhì)含量≥80%。這種產(chǎn)品有幾個(gè)主要品牌：

1、美國品牌Glanbia（哥倫比亞）

該品牌是美國Glanbia（哥倫比亞，運(yùn)動(dòng)營養(yǎng)品生產(chǎn)廠家Optimum（歐普特蒙，普特蒙公司提供乳清蛋白原料的主要供應(yīng)商。

歐普特蒙公司的運(yùn)動(dòng)營養(yǎng)系列產(chǎn)品，在美國BB網(wǎng)（2、新西蘭品牌“NZMP”

國三鹿乳品公司的部分股份。

WPC濃縮乳清蛋白粉是奶酪生產(chǎn)加工的一種附屬品，中國沒有奶酪加工業(yè)，就無法大量出產(chǎn)這種WPC濃縮乳清粉，因此WPC并不貴。中國有乳清粉（蛋白質(zhì)含量非常低，注意和濃縮乳清的區(qū)別）和大豆粉，但是和進(jìn)口的這種WPC濃縮乳清粉是兩個(gè)概念。

二、用法

WPC口感不好，飲用時(shí)可混合一些速溶飲料口味更佳，如牛奶和果汁飲料，最好是果珍等速溶飲料。也可以根據(jù)自己的口味加點(diǎn)糖、蜂蜜或巧克力粉。

由于WPC難溶于水，因此應(yīng)用溫?zé)崴疀_調(diào)。但水溫必須低于60度，以不燙手為適宜。切勿用開水或沸水沖調(diào)，否則就要破壞其中的蛋白質(zhì)。水要多點(diǎn)，水太少不利于消化。30克粉應(yīng)使用600ml水沖調(diào)。

WPC難溶于水，攪拌并不理解，因此應(yīng)用帶蓋的塑料杯，并用腕力搖晃，最好不要上下震蕩，這種方法的溶解度沒有搖晃好，并且易產(chǎn)生大量泡沫。

最好別空腹飲用。以牛奶為例，牛奶中的主要碳水化合物是乳糖，進(jìn)入身體后被乳糖酶分解。但超過80%的黃種人缺少乳糖酶，飲用牛奶后常會(huì)引起對(duì)乳糖的消化不良現(xiàn)象，出現(xiàn)腹?jié)q、腸鳴、急性腹痛甚至腹瀉等癥狀，我們稱之為乳糖不耐癥。飲用WPC同樣會(huì)產(chǎn)生這些情況，因此不能空腹飲用，比如同時(shí)吃2片面包。另外，還要多喝水，慢慢一口一口喝，不要急著灌進(jìn)肚里，不要一次吃太多蛋白粉，消化不了還浪費(fèi)錢，每日可分成若干次服用。另外不要早上喝，那樣最容易鬧肚子。

WPC的最佳飲用時(shí)間是：晚間、訓(xùn)練前30分鐘、訓(xùn)練后30分鐘內(nèi)。

飲用WPC后，杯子會(huì)發(fā)臭，這是因?yàn)榧?xì)菌把殘余的蛋白分解生成了胺類的降解物，這個(gè)和消化后排泄物的胺味是一樣的。

三、用量

蛋白粉具有脫水性，容易引起上火，所以平時(shí)注意多補(bǔ)水及復(fù)合維生素。可去藥房購買小瓶的復(fù)合VB，或B2、B6、B12。

普通人士保健使用，每日10-20克即可。健身人群運(yùn)動(dòng)后30-40分鐘內(nèi)喝30-60克，或臨睡前喝30克，可搭配全麥?zhǔn)称贰⒌爸破返?。減肥人群運(yùn)動(dòng)后30-40分鐘內(nèi)喝20克即可。

（俗稱“兩點(diǎn)水”）的產(chǎn)品，該公司是全球第九大乳品公司，并一度準(zhǔn)備收購中，http://，是美國乃至全世界最大的運(yùn)動(dòng)營養(yǎng)品銷售網(wǎng)站（公司））的銷售排名調(diào)查中名列前茅，其金牌100%乳清蛋白粉銷量位列第一。該品牌是新西蘭Fonterra（恒天然）公司）公司的產(chǎn)品。哥倫比亞公司（http://）是美國干），就此介入運(yùn)動(dòng)營養(yǎng)品領(lǐng)域。而在此之前，哥倫比亞公司是向歐酪生產(chǎn)量最大的公司，全球乳品最大廠商之一。2008年8月25日，哥倫比亞公司以3.15億美元收購了美國最大的

第二篇：蛋白質(zhì)教案

第2節(jié)生命活動(dòng)的主要承擔(dān)者——蛋白質(zhì)

灤縣七中

王秀英

一、教學(xué)目的說明氨基酸的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)，以及氨基酸形成蛋白質(zhì)的過程。

概述蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)和功能。

認(rèn)同蛋白質(zhì)是生命活動(dòng)的主要承擔(dān)者。

二、教學(xué)重點(diǎn)

氨基酸的結(jié)構(gòu)及其形成蛋白質(zhì)的過程，蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)和功能。

三、教學(xué)難點(diǎn)

氨基酸形成蛋白質(zhì)的過程，蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)多樣性的原因。

四、教學(xué)過程 師：上節(jié)課我們學(xué)習(xí)了細(xì)胞中的元素和化合物，請(qǐng)同學(xué)們回顧一下組成細(xì)胞的化合物有哪幾種？

學(xué)生甲：水、無機(jī)鹽、蛋白質(zhì)、糖類、脂質(zhì)、核酸。

師：回答得非常正確，分為兩大類無機(jī)物和有機(jī)物，其中在細(xì)胞中含量最高的是水，含量最多的有機(jī)物是蛋白質(zhì)，蛋白質(zhì)在生物體中含量這么高，他到底是一種什么樣的物質(zhì)呢？對(duì)生物體又有什么樣的作用呢？這節(jié)課讓我們帶著這些問題來了解蛋白質(zhì)。

請(qǐng)同學(xué)們討論一下在我們每天吃的食物中哪些蛋白質(zhì)含量較豐富呢？ 學(xué)生討論回答：豆?jié){、雞蛋、牛奶、豆腐等等。

師：這些都是很有營養(yǎng)的食物，這些食物中的蛋白質(zhì)是一種大分子物質(zhì)，被我們食用后不能直接吸收利用，要經(jīng)過消化系統(tǒng)消化成小分子，這個(gè)過程就是蛋白質(zhì)的水解，水解后我們可以得到一類具有共同結(jié)構(gòu)的小分子物質(zhì)——氨基酸，然后才能被生物體吸收利用。氨基酸是一類什么樣的物質(zhì)呢？請(qǐng)同學(xué)們觀察課本第20頁氨基酸的結(jié)構(gòu)，然后我會(huì)找同學(xué)總結(jié)這些氨基酸有什么共同特點(diǎn)？有什么區(qū)別？ 學(xué)生討論

學(xué)生乙：都有一個(gè)—NH2一個(gè)—COOH 學(xué)生丙：中間都有一個(gè)碳原子

師總結(jié)：—COOH和—NH2這是在化學(xué)課本中會(huì)學(xué)到的氨基和羧基，我們還發(fā)現(xiàn)這兩個(gè)基團(tuán)連在了同一個(gè)碳原子上，在這個(gè)碳原子上還連有一個(gè)H,這就是氨基酸的通式其他成分稱為R基，也連在這個(gè)碳原子上。組成生物體的20種氨基酸的區(qū)別就是R基不同。請(qǐng)同學(xué)們分析我給出的這些分子結(jié)構(gòu)，判斷哪些是氨基酸哪些不是。

H

H

CH

3CH3CH2—C —COOH

H—C—COOH

H2N—C—COOH

NH2

CH2NH2

CH2COOH

學(xué)生分析回答。

師：我們的生活水平提高了，質(zhì)量也上去了，但是還是有些小朋友會(huì)出現(xiàn)營養(yǎng)不良現(xiàn)象，是因?yàn)槌圆伙枂幔坎皇堑?，是因?yàn)闋I養(yǎng)不均衡造成的，在這20種氨基酸中有8種是必需的，像賴氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、蘇氨酸、纈氨酸、色氨酸、甘氨酸、苯丙氨酸，必需來自食物生物體本身不能合成，12種非必需的，在細(xì)胞內(nèi)可以合成的。所以我們攝取食物時(shí)一定注意必需氨基酸的攝取。

下面我們想一想組成蛋白質(zhì)的氨基酸只有20種但是蛋白質(zhì)卻成千上萬種，20種氨基酸如何形成這么多種蛋白質(zhì)呢？請(qǐng)同學(xué)們觀察課本21頁蛋白質(zhì)形成示意圖考慮如下問題：

蛋白質(zhì)是由什么形成的？氨基酸與氨基酸是如何結(jié)合的？ 學(xué)生閱讀課本。

師歸納總結(jié)：從圖中我們可以看出氨基酸是蛋白質(zhì)的基本組成單位，雖然氨基酸只有20種，但每一種蛋白質(zhì)中所含氨基酸種類數(shù)量不同。氨基酸形成蛋白質(zhì)的方式是什么？ 學(xué)生?。好撍s合。

師：那么脫水縮合是一個(gè)什么樣的反應(yīng)呢？ 學(xué)生：兩個(gè)氨基酸脫掉一個(gè)水連接在一起。

師：非常正確，我們看一下過程：一個(gè)氨基酸的氨基和另一個(gè)氨基酸的羧基脫掉一個(gè)水由一個(gè)肽鍵連接形成二肽。有多個(gè)氨基酸脫水形成的就是多肽。學(xué)生板書肽健的結(jié)構(gòu)式。師：我們共同分析旁欄思考題

總結(jié)：肽健數(shù)=脫掉水分子數(shù)=氨基酸-肽鏈數(shù)

所以決定蛋白質(zhì)的多樣性因素有氨基酸的數(shù)量、種類、排列順序，及蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)。

這么多種蛋白質(zhì)都具有什么樣功能呢？ 學(xué)生閱讀課本后總結(jié)：

1、結(jié)構(gòu)蛋白（肌肉干重80%、皮膚70%、血液90%）

2、催化作用：大部分酶都是蛋白質(zhì)

3、運(yùn)輸作用：血紅蛋白運(yùn)輸氧氣

4、調(diào)節(jié)作用：胰島素、生長激素調(diào)節(jié)生命活動(dòng)

5、免疫作用：抗體都是免疫球蛋白等等?？偨Y(jié)本節(jié)重點(diǎn)。

五、處理習(xí)題 變式訓(xùn)練：

1、下列物質(zhì)中都含有氮元素的是

（）

①核糖核酸

②糖原

③胰島素

④淀粉 A．①②

B．①③

C．②③

D．③④

2、下列四個(gè)選項(xiàng)中，哪個(gè)選項(xiàng)的物質(zhì)代謝產(chǎn)物與其他選項(xiàng)不同

（）

A．糖類

B．脂肪

C．蛋白質(zhì)

D．甘油

3、人體免疫球蛋白中，LgG由4條肽鏈構(gòu)成，共有764個(gè)氨基酸，則該蛋白質(zhì)分子中至少含有游離的氨基和羧基數(shù)分別是

（）

A．764和764

B．760和760

C．762和762

D．4和4

4、某一條多肽鏈中共有肽鍵151個(gè)，則此分子中分別含有—NH2和—COOH的數(shù)目至少為

（）A．152、152

B．151、151

C．

1、1

D．

2、2

5、對(duì)構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸結(jié)構(gòu)的描述，不正確的是

（）

A．20種氨基酸的不同在于R基不同

B．每種氨基酸都含有一個(gè)氨基和一個(gè)羧基

C．在氨基酸中，都有一個(gè)氨基和一個(gè)羧基連接在同一碳原子上 D．一個(gè)氨基酸經(jīng)過脫氨基或轉(zhuǎn)氨基作用能轉(zhuǎn)變成有機(jī)酸

6、有一種二肽的化學(xué)式是C8H14N2O5，水解后得到的丙氨酸和另一氨基酸X，X的化學(xué)式是（）A．C5H7NO

3B．C5H9NO

4C．C5H11NO

5D．C5H7NO4

7、生物體內(nèi)的蛋白質(zhì)千差萬別，其原因不可能是（）

A．組成肽鍵的化學(xué)元素不同

B．組成蛋白質(zhì)的氨基酸種類和數(shù)量不同

C．氨基酸的排列順序不同

D．蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)不同

六、布置作業(yè) 板書設(shè)計(jì)

第2節(jié)生命活動(dòng)的主要承擔(dān)者—蛋白質(zhì)

一、蛋白質(zhì)的元素組成 C H O N(P S)(Fe Mn Zn)

二、蛋白質(zhì)的基本組成單位：氨基酸

1、種類：大約20種

2、結(jié)構(gòu)通式： H

H2N—C—COOH

R

3、結(jié)構(gòu)特點(diǎn)：每種氨基酸至少含有一個(gè)氨基和一個(gè)羧基，都有一個(gè)氨基和一個(gè)羧基連在同一個(gè)碳原子上，不同氨基酸分子具有不同的R基。

三、蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)

1、結(jié)合方式：脫水縮合

2、肽健結(jié)構(gòu)簡式：—CO—NH—

3、肽

4、肽健數(shù)=脫掉水分子數(shù)=氨基酸-肽鏈數(shù)

5、蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)多樣性原因：氨基酸種類、數(shù)量、排序、蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)

四、蛋白質(zhì)的功能特點(diǎn)

1、結(jié)構(gòu)蛋白（肌肉干重80%、皮膚70%、血液90%）

2、催化作用：大部分酶都是蛋白質(zhì)

3、運(yùn)輸作用：血紅蛋白運(yùn)輸氧氣

4、調(diào)節(jié)作用：胰島素、生長激素調(diào)節(jié)生命活動(dòng)

5、免疫作用：抗體都是免疫球蛋白等等

第三篇：蛋白質(zhì)化學(xué)

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蛋白質(zhì)化學(xué)

第一章

蛋白質(zhì)化學(xué) 第一節(jié)

概

述

一、蛋白質(zhì)的定義

蛋白質(zhì)是一切生物體中普遍存在的，由20種左右天然а-氨基酸通過肽鍵相連形成的高分子含氮化合物；其種類繁多，具有一定的相對(duì)分子量、復(fù)雜分子結(jié)構(gòu)和特定生物學(xué)功能；是表達(dá)生物遺傳形狀的一類主要物質(zhì)。

二、蛋白質(zhì)在生命中的重要性

早在1878年，思格斯就在《反杜林論》中指出：“生命是蛋白體的存在方式，這種存在方式本質(zhì)上就在于這些蛋白體的化學(xué)組成部分的不斷的自我更新。” 可以看出，第一，蛋白體是生命的物質(zhì)基礎(chǔ)；

第二，生命是物質(zhì)運(yùn)動(dòng)的特殊形式，是蛋白體的存在方式； 第三，這種存在方式的本質(zhì)就是蛋白體與其外部自然界不斷的新陳代謝?，F(xiàn)代生物化學(xué)的實(shí)踐完全證實(shí)并發(fā)展了恩格斯的論斷。

三、蛋白質(zhì)具有重要的生物學(xué)功能

1.蛋白質(zhì)是生物體內(nèi)必不可少的重要成分，是構(gòu)成生物體最基本的結(jié)構(gòu)物質(zhì)和功能物質(zhì)

蛋白質(zhì)占干重

人體中（中年人）

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人體

45%

水55%

細(xì)菌

50%～80%

蛋白質(zhì)19%

真菌

14%～52%

脂肪19%

酵母菌

14%～50%

糖類＜1%

白地菌

50%

無機(jī)鹽7%

2.蛋白質(zhì)是一種生物功能的主要體現(xiàn)者，它參與了幾乎所有的生命活動(dòng)過程

1）作為生物催化劑（酶）2）代謝調(diào)節(jié)作用 3）免疫保護(hù)作用 4）物質(zhì)的轉(zhuǎn)運(yùn)和存儲(chǔ) 5）運(yùn)動(dòng)與支持作用 6）參與細(xì)胞間信息傳遞

3.外源蛋白質(zhì)有營養(yǎng)功能，可作為生產(chǎn)加工的對(duì)象

四、蛋白質(zhì)的元素組成

1.主要有C、H、O、N和S，有些蛋白質(zhì)含有少量磷或金屬元素鐵、銅、鋅、錳、鈷、鉬，個(gè)別蛋白質(zhì)還含有碘。

碳

50％

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氫

7％

氧

23％

氮

16%

硫

0-3％

其他

微

量 2.蛋白質(zhì)元素組成的特點(diǎn)：

（1）一切蛋白質(zhì)都含N元素，且各種蛋白質(zhì)的含氮量很接近，平均為16％；

（2）蛋白質(zhì)系數(shù)：任何生物樣品中每1g元N的存在，就表示大約有100/16=6.25蛋白質(zhì)的存在，6.25常稱為蛋白質(zhì)常數(shù)。

100克樣品中蛋白質(zhì)的含量(g%)

=每克樣品含氮克數(shù)×6.25×100

五、蛋白質(zhì)的分類

（一）、依據(jù)蛋白質(zhì)的外形分為球狀蛋白質(zhì)和纖維狀蛋白質(zhì)。

1.球狀蛋白質(zhì)：外形接近球形或橢圓形，溶解性較好，能形成結(jié)晶，大多數(shù)蛋白質(zhì)屬于這一類。

2.纖維狀蛋白質(zhì)：分子類似纖維或細(xì)棒。它又可分為可溶性纖維狀蛋

白質(zhì)和不溶性纖維狀蛋白質(zhì)。

（二）、依據(jù)蛋白質(zhì)的組成分為簡單蛋白和結(jié)合蛋白

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1.簡單蛋白：又稱為單純蛋白質(zhì)；這類蛋白質(zhì)只含由(-氨基酸組成的 肽鏈，不含其它成分。

（1）清蛋白和球蛋白：廣泛存在于動(dòng)物組織中，易溶于水，球蛋白微溶于水，易溶于稀酸中。

（2）谷蛋白和醇溶谷蛋白：植物蛋白，不溶于水，易溶于稀酸、稀堿中，后者可溶于70－80％乙醇中。

（3）精蛋白和組蛋白：堿性蛋白質(zhì)，存在與細(xì)胞核中。

（4）硬蛋白：存在于各種軟骨、腱、毛、發(fā)、絲等組織中，分為角蛋白、膠原蛋白、彈性蛋白和絲蛋白。

2.結(jié)合蛋白：由簡單蛋白與其它非蛋白成分結(jié)合而成

（1）色蛋白：由簡單蛋白與色素物質(zhì)結(jié)合而成。如血紅蛋白、葉綠蛋白和細(xì)胞色素等。

（2）糖蛋白：由簡單蛋白與糖類物質(zhì)組成。如細(xì)胞膜中的糖蛋白等。（3）脂蛋白：由簡單蛋白與脂類結(jié)合而成。如血清(-，(-脂蛋白等。（4）核蛋白：由簡單蛋白與核酸結(jié)合而成。如細(xì)胞核中的核糖核蛋白等。

（5）色蛋白：由簡單蛋白與色素結(jié)合而成。如血紅素、過氧化氫酶、細(xì)胞色素c等。

（6）磷蛋白：由簡單蛋白質(zhì)和磷酸組成。如胃蛋白酶、酪蛋白、角蛋白、彈性蛋白、絲心蛋白等。

（三）、蛋白質(zhì)按功能分為活性蛋白和非活性蛋白

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（四）、蛋白質(zhì)按營養(yǎng)價(jià)值分為完全蛋白和不完全蛋白

第 二 節(jié)

氨基酸化學(xué)

--組成蛋白質(zhì)的基本單位

存在自然界中的氨基酸有300余種，但組成人體蛋白質(zhì)的氨基酸僅有20種，且均屬 L-氨基酸（甘氨酸除外）。

一、氨基酸的結(jié)構(gòu)與分類

（一）氨基酸的結(jié)構(gòu)

氨基酸是蛋白質(zhì)水解的最終產(chǎn)物，是組成蛋白質(zhì)的基本單位。從蛋白質(zhì)水解物中分離出來的氨基酸有二十種，除脯氨酸和羥脯氨酸外，這些天然氨基酸在結(jié)構(gòu)上的共同特點(diǎn)為：

(1).與羧基相鄰的α-碳原子上都有一個(gè)氨基，因而稱為α-氨基酸。

(2).除甘氨酸外,其它所有氨基酸分子中的α-碳原子都為不對(duì)稱碳原

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子,所以：A.氨基酸都具有旋光性。B.每一種氨基酸都具有D-型和L-型兩種立體異構(gòu)體。目前已知的天然蛋白質(zhì)中氨基酸都為L-型。

（二）氨基酸的分類

中性AA（1）按R基團(tuán)的酸堿性分為：

酸性AA

堿性AA

（2）按R基團(tuán)的電性質(zhì)分為：

疏水性R基團(tuán)AA

不帶電荷極性R基團(tuán)的AA

帶電荷R基團(tuán)的AA（3）按R基團(tuán)的化學(xué)結(jié)構(gòu)分為：脂肪族A

芳香族AA

雜環(huán)族AA 脂肪族氨基酸：

中性aa：甘、丙、纈、亮、異亮；

側(cè)鏈含-OH和-S的aa：絲、蘇；

酸性aa及其酰胺：谷、谷氨酰胺、天門冬及天門冬酰胺；

堿性aa：精、賴、組； 芳香族aa：苯丙、色、酪 雜環(huán)aa：脯、組。

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非極性R基aa（8個(gè)）：丙、纈、亮、異亮、脯、苯丙、色、蛋； 極性R基但不帶電荷aa（7個(gè)）：甘、絲、蘇、半胱、酪、天門冬酰胺、谷氨酰胺；

極性正電aa（堿性aa3個(gè)）：精、賴、組； 極性負(fù)電aa（酸性aa2個(gè)）：天門冬、谷。

（三）人體所需的八種必需氨基酸

（1）什么是必需氨基酸？半必需氨基酸？非必需氨基酸？ 必需氨基酸： 半必需氨基酸： 非必需氨基酸：

（2）種類：

必需氨基酸：賴氨酸(Lys)

纈氨酸(Val)

蛋氨酸(Met)

色氨酸(Try)

亮氨酸(Leu)

異亮氨酸(Ile)

酪氨酸(Thr)

苯丙氨酸(Phe)

半必需氨基酸：嬰兒時(shí)期所需: 精氨酸(Arg)、組氨酸(His)

早產(chǎn)兒所需：色氨酸(Try)、半胱氨酸(Cys)

（四）、幾種重要的不常見氨基酸

在少數(shù)蛋白質(zhì)中分離出一些不常見的氨基酸，通常稱為不常見蛋

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白質(zhì)氨基酸。這些氨基酸都是由相應(yīng)的基本氨基酸衍生而來的。其中重要的有4-羥基脯氨酸、5-羥基賴氨酸、N-甲基賴氨酸、和3,5-二碘酪氨酸等。

二、氨基酸的重要理化性質(zhì) 1.一般物理性質(zhì)

常見氨基酸均為無色結(jié)晶,其形狀因構(gòu)型而異

(1)溶解性：各種氨基酸在水中的溶解度差別很大，并能溶解于稀酸或稀堿中，但不能溶解于有機(jī)溶劑。通常酒精能把氨基酸從其溶液中沉淀析出。

(2)熔點(diǎn)：氨基酸的熔點(diǎn)極高，一般在200℃以上。

(3)味感：其味隨不同氨基酸有所不同，有的無味、有的為甜、有的味苦，谷氨酸的單鈉鹽有鮮味，是味精的主要成分。

(4)旋光性：除甘氨酸外，氨基酸都具有旋光性，能使偏振光平面向左或向右旋轉(zhuǎn)，左旋者通常用（-）表示，右旋者用（+）表示。(5)光吸收：構(gòu)成蛋白質(zhì)的20種氨基酸在可見光區(qū)都沒有光吸收，但在遠(yuǎn)紫外區(qū)(<220nm)均有光吸收。在近紫外區(qū)(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。2.兩性解離及等電點(diǎn)

（1）氨基酸是兩性電解質(zhì)，其解離程度取決于所處溶液的酸堿度。

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pH

pH=pI

pH>pI

陽離子

氨基酸的兼性離子

陰離子（2）等電點(diǎn)(isoelectric point, pI)：

在某一pH的溶液中，氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢(shì)及程度相等，成為兼性離子，呈電中性。此時(shí)溶液的pH值稱為該氨基酸的等電點(diǎn)。

（3）氨基酸等電點(diǎn)的計(jì)算

側(cè)鏈不含離解基團(tuán)的中性氨基酸：pI =(pK'1 + pK'2)/2

酸性氨基酸：pI =(pK'1 + pK'R-COO-)/2

堿性氨基酸：pI =(pK'2 + pK'R-NH2)/2

（4）與茚三酮的反應(yīng)

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氨基酸與水合茚三酮共熱，發(fā)生氧化脫氨反應(yīng)，生成NH3與酮酸。水合茚三酮變?yōu)檫€原型茚三酮。加熱過程中酮酸裂解，放出CO2，自身變?yōu)樯僖粋€(gè)碳的醛。水合茚三酮變?yōu)檫€原型茚三酮。NH3與水合茚三酮及還原型茚三酮脫水縮合，生成藍(lán)紫色化合物。

*反應(yīng)要點(diǎn)

A.該反應(yīng)由NH2與COOH共同參與 B.茚三酮是強(qiáng)氧化劑

C.該反應(yīng)非常靈敏，可在570nm測定吸光值 D.測定范圍：0.5~50μg/ml

E.脯氨酸與茚三酮直接生成黃色物質(zhì)（不釋放NH3）

*應(yīng)用：

A.氨基酸定量分析（先用層析法分離）

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B.氨基酸自動(dòng)分析儀：

用陽離子交換樹脂，將樣品中的氨基酸分離，自動(dòng)定性定量，記錄結(jié)果。

第三節(jié)

蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu) 引言：

自然界成千上萬的蛋白質(zhì)都具有不同的結(jié)構(gòu)，而組成這類蛋白質(zhì)的aa卻只有20種左右，他們是如何形成蛋白質(zhì)的呢？本節(jié)就是解決這一問題的。

蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)分為一級(jí)、二級(jí)、三級(jí)和四級(jí)。隨著對(duì)蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的不斷認(rèn)識(shí)，在二級(jí)與三級(jí)之間引入了一個(gè)超二級(jí)結(jié)構(gòu)和結(jié)構(gòu)域的概念，所以說蛋白質(zhì)分子在結(jié)構(gòu)上最顯著的特點(diǎn)是多層次和高度復(fù)雜。

在談及蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)之前，先明確兩個(gè)概念，即構(gòu)象和構(gòu)型，兩者雖一字之差，但卻有本質(zhì)區(qū)別。

構(gòu)想（conformation）：指分子內(nèi)各原子或基團(tuán)之間的相互立體關(guān)系。構(gòu)象的改變是由于單鍵的旋轉(zhuǎn)而產(chǎn)生的。不需要共價(jià)鍵的斷裂或形成，只涉及二級(jí)鍵的改變。

構(gòu)型（configuration）:指在立體異構(gòu)體中，取代基團(tuán)或原子因受某種因素的限制，在空間上取不同的位置所形成的不同立體結(jié)構(gòu)。構(gòu)型的改變必須有共價(jià)鍵的斷裂或新鍵的形成。

一、介紹一些基本概念：

1、肽鍵和肽：一個(gè)aa的氨基和另一個(gè)aa的羧基之間失水形成的酰

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胺鍵，稱為肽鍵。所形成的化合物稱為肽。

肽鍵的特點(diǎn)：

?氮原子上的孤對(duì)電子與羰基具有明顯的共軛作用； ? ?組成肽鍵的原子處于同一平面； ? ?肽鍵中的C-N鍵具有部分雙鍵性質(zhì)，不能自由旋轉(zhuǎn)； ?

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?在大多數(shù)情況下，以反式結(jié)構(gòu)存在。

2、二肽、多肽和aa殘基：有兩個(gè)aa組成的肽稱為二肽。由多個(gè)氨基酸組成的肽稱為多肽，組成多肽的aa單元稱為aa殘基。

3、多肽鏈(polypeptide chain)是指許多氨基酸之間以肽鍵連接而成的一種結(jié)構(gòu)。氨基酸順序是指在多肽鏈中，氨基酸殘基按一定的順序排列。N 末端：多肽鏈中有自由氨基的一端，C 末端：多肽鏈中有自由羧基的一端。

4、肽鏈的表示方法：從N端開始到C端

可用aa中文第一個(gè)字或英文連字體或單字母

中間用 “?！被颉?”連

5、環(huán)狀肽：指沒有自由的a-氨基端和自由的a-羧基端的肽。

二、蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)

1、定義

蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)指多肽鏈中氨基酸的排列順序，指蛋白質(zhì)的aa組成、排序、二硫鍵、肽鏈、末端aa種類等。

2、主要的化學(xué)鍵：肽鍵，有些蛋白質(zhì)還包括二硫鍵。

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*一級(jí)結(jié)構(gòu)是蛋白質(zhì)空間構(gòu)象和特異生物學(xué)功能的基礎(chǔ)。

三、蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)

（一）、基本情況

1、定義：

蛋白質(zhì)分子中某一段肽鏈的局部空間結(jié)構(gòu)，即該段肽鏈主鏈骨架盤繞折疊，依靠氫鍵維持固定所形成的有規(guī)律性的結(jié)構(gòu)。它并不涉及氨基酸殘基側(cè)鏈的構(gòu)象。

2、主要的化學(xué)鍵：

氫鍵

3、肽單元：

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4、幾個(gè)基本概念

*肽單位：指多肽鏈上從一個(gè)a-碳原子到相鄰的a-碳原子之間的結(jié)構(gòu)（又一個(gè)羧基和一個(gè)亞氨基組成）它是肽鏈主鏈骨架中的重復(fù)結(jié)構(gòu)。*肽平面：由于肽鏈具有雙鏈性質(zhì)，因而不能自由自由旋轉(zhuǎn)，使得肽鏈所所連接的6個(gè)原子處于同一個(gè)平面上。這個(gè)平面稱為--。*a碳原子的二角：多肽鏈中a-碳N和C-件都是單鍵?？梢宰杂尚D(zhuǎn)，其中can旋轉(zhuǎn)角度由∮表示。aCC間旋轉(zhuǎn)角度由∮表示。他們被稱為--。

*肽單位的四個(gè)顯著特征：肽平面、a碳原子的二角、反式。*一級(jí)結(jié)構(gòu)的最小單位是aa殘基，高級(jí)結(jié)構(gòu)的最小單位是肽單位。

（二）、蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的主要形式 ?(-螺旋((-helix)?(-折疊((-pleated sheet)?(-轉(zhuǎn)角((-turn)? 無規(guī)卷曲(random coil（1）、什么是a-螺旋結(jié)構(gòu)? 定義：

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鏈主鏈骨架圍繞中心軸盤繞折疊所形成的有規(guī)則的結(jié)構(gòu)，每圈螺旋含3.6個(gè)aa堿基。螺旋的螺距為0.54nm,結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定是靠鍵內(nèi)的氫鍵。

結(jié)構(gòu)特征：

*多肽鏈中的各個(gè)肽平面圍繞同一軸旋轉(zhuǎn)，形成螺旋結(jié)構(gòu)，螺旋一周，沿軸上升的距離即螺距為0.54nm,含3.6個(gè)氨基酸殘基；兩個(gè)氨基酸之間的距離0.15nm.*肽鏈內(nèi)形成氫鍵，氫鍵的取向幾乎與軸平行，第一個(gè)氨基酸殘基的酰胺基團(tuán)的-CO基與第四?個(gè)氨基酸殘基酰胺基團(tuán)的-NH基形成氫鍵。*蛋白質(zhì)分子為右手(-螺旋。*有些結(jié)構(gòu)不易形成(-螺旋。（2）?-折疊結(jié)構(gòu)？

定義：

指是由兩條或兩條以上幾乎完全伸展的肽鏈平行排列通過鏈間氫鍵交聯(lián)而成。肽鏈的主鏈成鋸齒狀折疊構(gòu)象。

結(jié)構(gòu)特征：

①在(-折疊中，(-碳原子總是處于折疊的角上，氨基酸的R基團(tuán)處于折疊的棱角上并與棱角垂直，兩個(gè)氨基酸之間的軸心距為0.35nm.②(-折疊結(jié)構(gòu)的氫鍵主要是由兩條肽鏈之間形成的；也可以在同一肽鏈的不同部分之間形成。幾乎所有肽鍵都參與鏈內(nèi)氫鍵的交聯(lián)，氫鍵

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與鏈的長軸接近垂直。

③(-折疊有兩種類型。一種為平行式，即所有肽鏈的N-端都在同一邊。另一種為反平行式，即相鄰兩條肽鏈的方向相反。（3）?-轉(zhuǎn)角和無規(guī)卷曲

在?-轉(zhuǎn)角部分，由四個(gè)氨基酸殘基組成.四個(gè)形成轉(zhuǎn)角的殘基中，第三個(gè)一般均為甘氨酸殘基．彎曲處的第一個(gè)氨基酸殘基的-C=O 和第四個(gè)殘基的-N-H 之間形成氫鍵，形成一個(gè)不很穩(wěn)定的環(huán)狀結(jié)構(gòu)。這類結(jié)構(gòu)主要存在于球狀蛋白分子中。無規(guī)卷曲是用來闡述沒有確定規(guī)律性的那部分肽鏈結(jié)構(gòu)。

（三）超二級(jí)結(jié)構(gòu)和結(jié)構(gòu)域（１）超二級(jí)結(jié)構(gòu)

在蛋白質(zhì)分子中，由若干相鄰的二級(jí)結(jié)構(gòu)單元組合在一起，彼此相互作用，形成有規(guī)則的、在空間上能辨認(rèn)的二級(jí)結(jié)構(gòu)組合體。幾種類型的超二級(jí)結(jié)構(gòu)：α α；ββ；βαβ；βββ．

★超二級(jí)結(jié)構(gòu)在結(jié)構(gòu)層次上高于二級(jí)結(jié)構(gòu)，但沒有聚集成具有功能的結(jié)構(gòu)域．（２）結(jié)構(gòu)域

對(duì)于較大的蛋白質(zhì)分子或亞基，多肽鏈往往由兩個(gè)或兩個(gè)以上相對(duì)獨(dú)立的三維實(shí)體締合而成三級(jí)結(jié)構(gòu)。這種相對(duì)獨(dú)立的三維實(shí)體就稱結(jié)構(gòu)域。

①結(jié)構(gòu)域通常是幾個(gè)超二級(jí)結(jié)構(gòu)的組合，對(duì)于較小的蛋白質(zhì)分子，結(jié)

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構(gòu)域與三級(jí)結(jié)構(gòu)等同，即這些蛋白為單結(jié)構(gòu)域。

②結(jié)構(gòu)域一般由100~200 個(gè)氨基酸殘基組成，但大小范圍可達(dá) 40~400 個(gè)殘基。氨基酸可以是連續(xù)的，也可以是不連續(xù)的。③結(jié)構(gòu)域之間常形成裂隙，比較松散，往往是蛋白質(zhì)優(yōu)先被水解的部位。酶的活性中心往往位于兩個(gè)結(jié)構(gòu)域的界面上。

④結(jié)構(gòu)域之間由“鉸鏈區(qū)”相連，使分子構(gòu)象有一定的柔性，通過結(jié)構(gòu)域之間的相對(duì)運(yùn)動(dòng)，使蛋白質(zhì)分子實(shí)現(xiàn)一定的生物功能。

⑤在蛋白質(zhì)分子內(nèi)，結(jié)構(gòu)域可作為結(jié)構(gòu)單位進(jìn)行相對(duì)獨(dú)立的運(yùn)動(dòng)，水解出來后仍能維持穩(wěn)定的結(jié)構(gòu)，甚至保留某些生物活性。

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纖連蛋白分子的結(jié)構(gòu)域

（四）、自學(xué)a-角蛋白，膠原蛋白的結(jié)構(gòu)應(yīng)簡單了解。

四、蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)（1）定義：

整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對(duì)空間位置。即肽鏈中所有原子在三維空間的排布位置。

（2）主要的化學(xué)鍵：疏水鍵、離子鍵、氫鍵和 Van der Waals力等。

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五、蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)

（1）亞基(subunit)：有些蛋白質(zhì)分子含有二條或多條多肽鏈，每一條多肽鏈都有完整的三級(jí)結(jié)構(gòu)，稱為蛋白質(zhì)的亞基。

（2）蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)：蛋白質(zhì)分子中各亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用。

（3）亞基之間的結(jié)合力主要是疏水作用，其次是氫鍵和離子鍵。

例如：

血紅蛋白的四級(jí)結(jié)構(gòu)的測定由佩魯茨1958年完成，其結(jié)構(gòu)要點(diǎn)為： ?球狀蛋白，寡聚蛋白，含四個(gè)亞基 ?兩條α鏈，兩條β鏈，α2β2 ?α 鏈：141個(gè)殘基； β鏈：146個(gè)殘基 ?分子量65 000 ?含四個(gè)血紅素輔基

?親水性側(cè)鏈基團(tuán)在分子表面，疏水性基團(tuán)在分子內(nèi)部

*蛋白質(zhì)分子中的結(jié)構(gòu)層次

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到此為止，已基本介紹完蛋白質(zhì)由低到高的結(jié)構(gòu)層次，總結(jié)如下：

一級(jí)結(jié)構(gòu)→二級(jí)結(jié)構(gòu)→超二級(jí)結(jié)構(gòu)→結(jié)構(gòu)域→三級(jí)結(jié)構(gòu)→亞基→四級(jí)結(jié)構(gòu)

肽鏈、二硫鍵 ←--一級(jí)結(jié)構(gòu)（肽鏈結(jié)構(gòu)指多肽鏈的aa排列順序）

↓

氫鍵 ←--二級(jí)結(jié)構(gòu)（多肽鏈主鏈骨架盤繞折疊形成有規(guī)律性的結(jié)構(gòu)）

←--超二級(jí)結(jié)構(gòu)（相鄰二級(jí)結(jié)構(gòu)的聚集體）

←--結(jié)構(gòu)域（在空間上可明確區(qū)分，相對(duì)獨(dú)立的區(qū)域性結(jié)構(gòu)）相互作用，氫鍵

范德華力，鹽鍵←--三級(jí)結(jié)構(gòu)（球狀蛋白質(zhì)中所有原子在空間上相對(duì)位置）

范德華力、鹽堿←--四級(jí)結(jié)構(gòu)（亞基聚合體）

?維系蛋白質(zhì)分子的一級(jí)結(jié)構(gòu)：肽鍵、二硫鍵

?維系蛋白質(zhì)分子的二級(jí)結(jié)構(gòu)：氫鍵

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?維系蛋白質(zhì)分子的三級(jí)結(jié)構(gòu)：疏水相互作用力、氫鍵、范德華力、鹽鍵

?維系蛋白質(zhì)分子的四級(jí)結(jié)構(gòu)：范德華力、鹽鍵

第四節(jié)

蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系

引言：

介紹完蛋白質(zhì)的各層次結(jié)構(gòu)后，到底各層次結(jié)構(gòu)在與功能上的關(guān)系如何，每個(gè)層次又如何決定著蛋白質(zhì)的功能，如何從立體水平上去認(rèn)識(shí)這些問題，本節(jié)就解決這一問題。

一、蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)決定其高級(jí)結(jié)構(gòu)：

1、如何舉例證明？ Anfinsen的實(shí)驗(yàn)：

有活性球狀分子核糖核酸酶（氫鍵、二硫鍵）--8M尿素、羥基乙醇-→變性為伸展的分子，生物活性消失--透析除去變性劑和還原劑-→酶的活性大部分恢復(fù)，伸展的多肽鏈重新折疊，二硫鍵正確配對(duì)；還原后的核糖核酸酶--8M尿素重新氧化-→無活性錯(cuò)亂的核糖核酸酶--微量羥基乙醇-→有活性核糖核酸酶（二硫鍵正確配對(duì)）。

2、說明什么問題？

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A：蛋白質(zhì)的變性是可逆的，變性蛋白質(zhì)在一定條件下是可以恢復(fù)活性的；

B：恢復(fù)的原因是在一定條件下可以自身折疊成天然構(gòu)象； C：前兩項(xiàng)根源是蛋白質(zhì)之所以能形成復(fù)雜的三級(jí)結(jié)構(gòu)，所需要的全部信息都包含在一級(jí)結(jié)構(gòu)中； D：一級(jí)結(jié)構(gòu)決定它的高級(jí)結(jié)構(gòu)。

二、蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系

1、同源蛋白質(zhì)的研究：也叫同功能蛋白質(zhì)，有助于研究生物進(jìn)化。A、同源蛋白質(zhì)的概念：

是指在不同生物體中實(shí)現(xiàn)同一功能的蛋白質(zhì)。它的一級(jí)結(jié)構(gòu)中有許多位置的aa對(duì)所有種屬來說都是相同的，稱為不變殘基。其他位置的aa差異較大，稱為可變殘基。這種aa順序中的相似性稱為順序同源現(xiàn)象。

B、舉例：如細(xì)胞色素c，120個(gè)物種，28個(gè)aa位置不變，是維持構(gòu)象上發(fā)揮功能的必要部位?？勺儦埢S進(jìn)化而變異，親緣關(guān)系越近，aa差異越小（繪出進(jìn)化樹）。

2、一級(jí)結(jié)構(gòu)相同，功能相同，一級(jí)結(jié)構(gòu)的細(xì)小變化導(dǎo)致功能完全不同。

A、分子病的概念：由于遺傳基因的突變導(dǎo)致蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)的改變或某種蛋白質(zhì)缺乏引起的疾病。

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B、例如：鐮刀性貧血病

三、蛋白質(zhì)的高級(jí)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系

蛋白質(zhì)具有特有的空間構(gòu)象，因而就有相應(yīng)的生物學(xué)功能。

（一）舉例說明：不同的aa順序可以產(chǎn)生相同的空間構(gòu)象，因而執(zhí)行相同的生物學(xué)功能。

例1：血紅蛋白與肌紅蛋白的結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系

1、肌紅蛋白的結(jié)構(gòu)為一條肽鏈。一個(gè)血紅素輔基，75%為?-螺旋，內(nèi)部為非極性aa，血紅素在表面，通過His93和His64與內(nèi)部相連，His64存在于第六位配位鍵上，可避免Fe2+氧化。血紅蛋白的結(jié)構(gòu)為四條肽鏈。2條?鏈，2條?鏈，4個(gè)血紅素輔基，每條1個(gè)，由4個(gè)原卟啉和1個(gè)鐵原子組成，形成6個(gè)配位鍵，4個(gè)與原卟啉的N原子結(jié)合，1個(gè)與His93結(jié)合，另1個(gè)可與O2或水結(jié)合，當(dāng)未與O2結(jié)合時(shí)。Fe2+處于高自旋狀態(tài)，使這種6位結(jié)合形成一個(gè)“圓屋頂”，F(xiàn)e2+高出屋頂，不穩(wěn)；當(dāng)與O2結(jié)合后，F(xiàn)e2+變?yōu)榈妥孕隣顟B(tài)，F(xiàn)e2+落入環(huán)中而不穩(wěn)。構(gòu)象改變也影響其它亞基結(jié)合O2。

2、結(jié)合曲線不同，血紅蛋白的結(jié)合O2曲線為S型，肌紅蛋白為雙曲線，也就是血紅蛋白與O2結(jié)合具有協(xié)同性，為什么？

血紅蛋白由四個(gè)亞基組成，脫氧時(shí)，四條鏈的C端均參與鹽橋的形成，多個(gè)鹽橋的存在使它處于高度約束狀態(tài)，當(dāng)一個(gè)氧分子沖破某種阻力與血紅蛋白的一個(gè)亞基結(jié)合后，這些鹽橋打斷，使亞基構(gòu)象發(fā)生改變，而引起鄰近亞基的構(gòu)象發(fā)生改變，這種變化易于和O2的結(jié)

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合，并繼續(xù)影響第三個(gè)和第四個(gè)亞基與O2的結(jié)合。由此Monod提出了蛋白質(zhì)的變構(gòu)作用。

3、提出兩個(gè)問題用于自學(xué)：

A：為什么2，3-二磷酸甘油的存在可以降低血紅蛋白與O2的親和力，有何生理意義？

B：什么是波爾（Bohr）效應(yīng)？生理意義？

（1）什么是波爾（Bohr）效應(yīng)？

它主要描述pH值或H+濃度和CO2分壓的變化對(duì)血紅蛋白結(jié)合氧能力的影響，在pH值一定的情況下，CO2分壓升高，血紅蛋白對(duì)氧的結(jié)合能力降低；降低pH值（H+濃度升高），促進(jìn)血紅蛋白釋放氧，此現(xiàn)象由丹麥科學(xué)家C.Bohr發(fā)現(xiàn)，因此稱為Bohr效應(yīng)。（2）Bohr效應(yīng)的生理意義：

A：當(dāng)血液流經(jīng)組織，特別是代謝旺盛的組織如肌肉時(shí)，這里的pH較低，CO2濃度較高，氧合血紅蛋白釋放O2，使組織獲得更多O2，供其需要，而O2的釋放，又促使血紅蛋白與H+與CO2結(jié)合，以緩解pH降低引起的問題。

B：當(dāng)血液流經(jīng)肺時(shí)，肺O2升高，因此有利于血紅蛋白與O2結(jié)合，促進(jìn)H+與CO2釋放，CO2的呼出又有利于氧合血紅蛋白的生成。

（3）2，3-二磷酸甘油酸（BPG）對(duì)血紅蛋白結(jié)合O2能力的影響 A：BPG是紅細(xì)胞在無氧或缺氧情況下的代謝產(chǎn)物。Hb與BPG結(jié)合后，精心收集

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氧曲線向右移，降低了血紅蛋白與O2的結(jié)合能力，釋放O2供組織需要。它在血液中與血紅蛋白等摩爾存在。

B：BPG只影響Hb與O2的結(jié)合，不影響Hb O2與O2的親和力。C：為什么？

*血紅蛋白四個(gè)亞基中央有一個(gè)孔穴，BPG就結(jié)合在這個(gè)孔穴中，在生理?xiàng)l件下，BPG帶負(fù)電荷，可與血紅蛋白兩條?鏈上帶正電荷的堿性aa形成鹽鍵，加上原來的八個(gè)鹽鍵，使血紅蛋白結(jié)構(gòu)十分穩(wěn)定，不易結(jié)合O2(脫氧情況下)。

*氧合情況下，O2的結(jié)合已經(jīng)打斷了鹽鍵，使?鏈相互接近，中央孔穴變小，無法再容納BPG分子，同時(shí)構(gòu)象變化使BPG無法與?鏈上堿性aa形成鹽鍵，因此BPG無法結(jié)合進(jìn)入Hb O2分子內(nèi)。*為什么胎兒Hb與O2結(jié)合能力高于成人？

胎兒Hb由兩條a鏈與r鏈組成，因?yàn)?鏈上與BPG形成鹽鍵的第143位點(diǎn)His在r鏈上變?yōu)镾er（不帶電荷）。因而BPG與r鏈形成鹽鍵的能力喪失，結(jié)合力減弱，而與O2結(jié)合能力增強(qiáng)（因?yàn)锽PG干擾）以利于連續(xù)獲得更多的O2。

第五節(jié) 蛋白質(zhì)的性質(zhì)

一、具有膠體的性質(zhì)

由于表面親水基團(tuán)形成親化層，和表面帶電基團(tuán)和周圍環(huán)境中相反電荷形成雙電層使蛋白質(zhì)具有膠體性質(zhì)--丁達(dá)爾現(xiàn)象，布朗運(yùn)動(dòng)、不能

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通過半透膜（只讓小分子通過，不讓蛋白質(zhì)通過），這可用于純化蛋白質(zhì)（透析法）等。

二、兩性性質(zhì)（電解離）

1、由于表面帶有許多可解離的基團(tuán)，有正電荷存在、也有負(fù)電荷存在，因此是兩性電解質(zhì)，既可與酸性反應(yīng)又可與堿性反應(yīng)；

2、蛋白質(zhì)等電點(diǎn)：在某一溶液pH值時(shí)，蛋白質(zhì)分子中所帶的正電荷數(shù)目與負(fù)電荷數(shù)目相等，即靜電荷為0，在電場中不移動(dòng)，此時(shí)溶液的pH值為該蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)，處于等電點(diǎn)的蛋白質(zhì)的溶解度最低。

3、三、變性作用與復(fù)性作用

1、變性作用的定義：由于受某些物理或化學(xué)作用的影響，分子空間構(gòu)象破壞，導(dǎo)致其理化性質(zhì)和生物學(xué)性質(zhì)改變的現(xiàn)象，叫變性作用。是二級(jí)結(jié)構(gòu)上的變化，一級(jí)結(jié)構(gòu)沒有變化。

2、變形后蛋白質(zhì)的特征：處于伸展?fàn)顟B(tài)，溶解度降低，易酶解，分子的不對(duì)稱性增加。

3、復(fù)性作用的定義：變形后蛋白質(zhì)可在一定的實(shí)驗(yàn)條件下恢復(fù)原來的空間構(gòu)象和生物學(xué)活性稱為復(fù)性作用。

4、變性因素：強(qiáng)酸、強(qiáng)堿、劇烈攪拌、重金屬、有機(jī)溶劑、脲類、胍類、超聲波等。

四、蛋白質(zhì)的沉淀作用

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1、定義：

由于水化層和雙電層的存在，蛋白質(zhì)溶液是一種穩(wěn)定的膠體溶液，如果向蛋白質(zhì)溶液中加入某一種電解質(zhì)，以破壞其顆粒表面的雙電層或調(diào)節(jié)溶液的pH值，使其達(dá)到等電點(diǎn)，蛋白質(zhì)顆粒因失去電荷變得不穩(wěn)定而沉淀出來，這一作用稱為蛋白質(zhì)的沉淀作用。*沉淀的蛋白質(zhì)不一定變性失活。

2、種類分為：

可逆性沉淀作用：蛋白質(zhì)發(fā)生沉淀后，用透析等方法除去沉淀劑，可使蛋白質(zhì)重新溶于原來的溶液中。

不可逆性沉淀作用：蛋白質(zhì)發(fā)生沉淀后，不能用透析等方法除去沉淀劑使蛋白質(zhì)重新溶于原來的溶液中。

4、主要沉淀因素及機(jī)理：

a：無機(jī)鹽類，如硫酸銨，破壞其雙電層，使蛋白質(zhì)失去電荷而析出。

B：重金屬鹽類--在堿性條件下，蛋白質(zhì)帶負(fù)電荷，可以重金屬離子結(jié)合，形成不溶性重金屬蛋白鹽沉淀，如醋酸鉛、硫酸銅等。

有機(jī)溶劑--破壞水化層，使蛋白質(zhì)分子間靜電作用增加而聚焦沉淀，如乙醇、丙酮等。

生物堿試劑--在酸性條件下，蛋白質(zhì)帶正電荷，與生物堿試劑結(jié)合形成溶解度極小的鹽類，如三氯乙酸、單寧酸等。

五、蛋白質(zhì)的沉降作用

1、與蛋白質(zhì)的分子量、形狀、溶劑的密度、摩擦系數(shù)等都有關(guān)系；

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2、沉降系數(shù)是溶質(zhì)顆粒在單位離心場中的沉降速度，用s表示。3、1s(sverdberg)=1?10-13s，蛋白質(zhì)沉降系數(shù)的范圍是1~200s。

第六節(jié) 蛋白質(zhì)的分離純化和測定一、一般步驟

1、材料的預(yù)處理

2、破碎細(xì)胞

3、蛋白質(zhì)的粗提（與雜質(zhì)分開）

4、將蛋白質(zhì)沉淀出來（等電點(diǎn)、鹽析法、有機(jī)溶劑法）

5、粗制品的純化（凝膠過濾法、纖維素柱色譜法、親和層系法）

二、純化的主要方法

1、凝膠過濾法：又稱分子篩法、分子排阻法等。

原理：像葡聚糖凝膠具有網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)，其上有大小不同的網(wǎng)孔，把這些凝膠裝入玻璃管中，當(dāng)某一蛋白質(zhì)溶液通過時(shí)，比網(wǎng)孔大的分子被排在網(wǎng)孔外面，比網(wǎng)孔小的分子進(jìn)入網(wǎng)孔中，當(dāng)用緩沖液洗脫時(shí)，排在外的分子先洗脫下來，網(wǎng)孔內(nèi)的分子后洗脫下來，從而達(dá)到分離的目的。（根據(jù)分子量的大小進(jìn)行分離）

2、纖維素柱色譜法

原理：利用蛋白質(zhì)的酸堿性質(zhì)進(jìn)行分離。纖維素表面可解離基團(tuán)。陽離子交換素可解離帶負(fù)電荷的基團(tuán)，因而帶正電的蛋白質(zhì)分子可由于靜電吸引而相互結(jié)合，不結(jié)合的則被洗脫下來，而后再選用一定pH

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值和離子強(qiáng)度的緩沖液進(jìn)行洗脫。分為CM和DEAE。

3、親和色譜法：

原理：是根據(jù)許多蛋白質(zhì)對(duì)特定的化學(xué)基團(tuán)具有專一性結(jié)合的原理，將配基顆粒裝入一定規(guī)格的玻璃管中制成親和柱，當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)溶液經(jīng)過時(shí)，與之特異結(jié)合到柱上，不能結(jié)合者就洗脫下來，然后采用一定的pH和離子強(qiáng)度的洗脫條件，將與配基結(jié)合的特異性蛋白質(zhì)洗脫下來達(dá)到純化的目的。

三、蛋白質(zhì)分子量測定方法：

1、凝膠過濾法：分子量對(duì)數(shù)對(duì)洗脫體積作圖，并用標(biāo)準(zhǔn)分子量蛋白質(zhì)作對(duì)照，從圖中就可以查得未知蛋白質(zhì)的分子量。

2、SDS-PAGE電泳法：

電泳：帶電顆粒在電場中向著與之所帶電荷相反的電極方向移動(dòng)的現(xiàn)象。在電場中移動(dòng)的速度與其所帶電荷、大小、形狀等均有關(guān)系。電泳載體--丙烯酰胺（Acrylamide，簡稱ACE）為單體，以N，N-亞甲基雙丙烯酰胺（Bis）為交連劑，有柱狀和垂直狀兩種。

*為什么可用SDS-PAGE電泳來測定蛋白質(zhì)的分子量？

SDS的加入→使蛋白質(zhì)變性→兩者結(jié)合（1g蛋白質(zhì)結(jié)合1.4g SDS）→使之復(fù)合物帶大量負(fù)電荷，遠(yuǎn)遠(yuǎn)掩蓋了蛋白質(zhì)本身所帶電荷量和種類，因此在電荷中由于與SDS結(jié)合全部帶負(fù)電荷，因此遷移速率只與分子量有關(guān)，以分子量對(duì)遷移率作圖成線性關(guān)系，以標(biāo)準(zhǔn)分子量蛋白

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質(zhì)作對(duì)照，通過遷移率查得分子量。

3、最低分子量法：

若某一蛋白質(zhì)中某一特定成分含量為x%，且該組分只有一份，則

原子量（分子量）? 100

最低分子量=-------------

x

4、蛋白質(zhì)或多肽鏈中aa殘基的平均分子量為110，用蛋白質(zhì)分子量除以110，可粗略估計(jì)出其aa殘基數(shù)，在解題時(shí)常常遇到這一常數(shù)。

四、如何鑒定蛋白質(zhì)是否純化？ 幾個(gè)標(biāo)準(zhǔn)：

1、不同pH下電泳，都為一條帶；

2、等電聚集電泳也為一條帶；

3、保存完整的生物活性；

4、沉降速度一致。

五、蛋白質(zhì)含量的測定方法

1、紫外吸收法：A280nm（不準(zhǔn)確，要純）；

2、Folin法（福林酚法）--堿性下，蛋白質(zhì)與酒石酸鉀鈉銅鹽生成紫紅色復(fù)合物，然后與Folin試劑反應(yīng)生成藍(lán)色化合物，藍(lán)色但在一定

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濃度范圍內(nèi)與含量成正比。

3、凱氏定氮法--蛋白氮量?6.25

4、考馬斯培蘭G250法--→蛋白質(zhì)+G250--→藍(lán)色化合物，在595nm有最大吸收，在一定濃度范圍內(nèi)有線性關(guān)系。

六、蛋白質(zhì)的其他顏色反應(yīng)（來源于其中含有什么氨基酸）

1、雙縮脲反應(yīng)：兩個(gè)尿素分子加熱產(chǎn)生雙縮脲，兩個(gè)雙縮脲與堿性硫酸銅反應(yīng)，產(chǎn)生粉紅色物質(zhì)。必須是含有兩個(gè)或兩個(gè)以上肽鍵才行，因此二肽沒有雙縮脲反應(yīng)。

2、米論反應(yīng)（tyr特異反應(yīng)）：與亞硝酸、硝酸鹽反應(yīng)-→加熱紅色

3、反應(yīng)（trp特異反應(yīng)）：與乙醛酸溶液反應(yīng)-→紫色

4、版口反應(yīng)（Arg特異反應(yīng)）：與a-奈酸+次氯酸鈉反應(yīng)-→紅色

5、福林反應(yīng)（tyr、trp）：前面已講

6、茚三酮反應(yīng)：pro、Gln、Asn特例

7、黃蛋白反應(yīng)（tyr、trp）：與濃硝酸反應(yīng)產(chǎn)生黃色。

七、多肽鏈中氨基酸序列分析

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1、測定N末端AA的方法 *DNFB法

*PITC法

*DNS-氯法

(1)與2,4-二硝基氟苯（DNFB）反應(yīng)

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?反應(yīng)特點(diǎn):

A.為α-NH2的反應(yīng)

B.氨基酸α-NH2的一個(gè)H原子可被烴基取代(鹵代烴)

C.在弱堿性條件下，與DNFB發(fā)生芳環(huán)取代，生成二硝基苯氨基酸

*應(yīng)用：

鑒定多肽或蛋白質(zhì)的N-末端氨基酸，首先由Sanger應(yīng)用，確定了胰島素的一級(jí)結(jié)構(gòu)，肽分子與DNFB反應(yīng)，得DNP-肽，水解DNP-肽，得DNP-N端氨基酸及其他游離氨基酸，分離DNP-氨基酸

(2)與異硫氰酸苯酯（PITC）的反應(yīng)

*Edman（苯異硫氰酸酯法）氨基酸順序分析法實(shí)際上也是一種N-

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端分析法。此法的特點(diǎn)是能夠不斷重復(fù)循環(huán)，將肽鏈N-端氨基酸殘基逐一進(jìn)行標(biāo)記和解離。

*肽鏈（N端氨基酸）與PITC偶聯(lián)，生成PTH-氨基酸，分離PTH-氨基酸

(3)DNS-氯法

*Edman降解法的改進(jìn)方法---用DNS(二甲基萘磺酰氯)測定N端氨基酸

*原理同DNFB法，但水解后的DNS-氨基酸不需分離，可直接用電泳或?qū)游龇ㄨb定，由于DNS有強(qiáng)烈熒光，靈敏度比DNFB法高100倍，比Edman法高幾到十幾倍，可用于微量氨基酸的定量

2、C-末端測定法 *肼解法 *羧肽酶法

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第四篇：蛋白質(zhì)教案

【目標(biāo)定位】

知識(shí)目標(biāo)：

1、了解氨基酸的組成、結(jié)構(gòu)特點(diǎn)和主要化學(xué)性質(zhì)。

2.了解二肽、多肽的概念。

3.了解蛋白質(zhì)的組成、結(jié)構(gòu)和性質(zhì)。

4.認(rèn)識(shí)人工合成多肽、蛋白質(zhì)、核酸等的意義，體會(huì)化學(xué)科學(xué)在生命科學(xué)發(fā)展中所起的重要作用。

能力目標(biāo)：通過蛋白質(zhì)鹽析、變性、顏色反應(yīng)的實(shí)驗(yàn)探究，進(jìn)一步體驗(yàn)科學(xué)探究過程，學(xué)習(xí)科學(xué)探究的基本方法，提高科學(xué)探究的能力。

情意目標(biāo)：與同學(xué)合作調(diào)查蛋白質(zhì)對(duì)人體的作用、在人體內(nèi)變化的過程等相關(guān)問題，并與其他同學(xué)交流，多角度感受化學(xué)科學(xué)為人類進(jìn)步作出的巨大貢獻(xiàn)。

【先學(xué)自研】

一、氨基酸的結(jié)構(gòu)與性質(zhì) 1．氨基酸的分子結(jié)構(gòu)

氨基酸可看作是羧酸分子中烴基上的H被_______取代后的產(chǎn)物，因此氨基酸分子中既含有_____，又含有______，天然氨基酸全為_______________，其通式可寫為_____________。

常見的α-氨基酸有：

甘氨酸 谷氨酸 丙氨酸 苯丙氨酸 2．氨基酸的性質(zhì)(1)物理性質(zhì)

溶劑溶解性水強(qiáng)酸或強(qiáng)堿乙醇、乙醚

(2)化學(xué)性質(zhì)（1）兩性

在氨基酸分子中，_______是酸性基團(tuán)，________是堿性基團(tuán)．（2）成肽反應(yīng)

氨基酸分子之間通過一個(gè)分子的________和另一個(gè)分子的_________ 間脫去一分子水，縮合形成肽鍵（）的化合物．

二、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與性質(zhì)

1、組成和結(jié)構(gòu)

組成元素： 還有少量的 是高分子化合物

2、化學(xué)性質(zhì)（1）水解

條件：，水解生成相對(duì)分子質(zhì)量較小的肽類化合物，最終水解得到（2）鹽析

定義：。鹽析是 過程。目的：采用多次鹽析和溶解，可以。（3）變性

物理因素包括： 等 化學(xué)因素包括： 等。蛋白質(zhì)的變性過程是 的過程。

（4）顏色反應(yīng)：含苯環(huán)的蛋白質(zhì)遇到濃硝酸變。（5）灼燒：

三、酶

酶是一類有細(xì)胞產(chǎn)生的、對(duì)生物體內(nèi)的化學(xué)反應(yīng)具有催化作用的有機(jī)物，其中絕大所數(shù)是蛋白質(zhì)。酶的催化作用的特點(diǎn)：____________________________________

四、核酸

核酸是一類含磷的生物高分子化合物。核酸分為脫氧核糖核酸和核糖核酸。DNA:大量存在于 中，是生物體遺傳信息的載體。

RNA:大量存在于 中，根據(jù)DNA提供的細(xì)細(xì)控制體內(nèi)蛋白質(zhì)的合成。

【互動(dòng)探究】

1、在你學(xué)過的物質(zhì)中，既能和鹽酸反應(yīng)又能和NaOH 溶液反應(yīng)的物質(zhì)有哪些？舉例并寫出相關(guān)化學(xué)方程式。

(1)金屬：

(2)兩性化合物：(3)兩性氫氧化物(4)弱酸銨鹽：．

(5)多元弱酸酸式鹽：

(6)氨基酸：

2、嘗試分析，甘氨酸和丙氨酸在一定條件下能形成幾種二肽？寫出二肽的結(jié)構(gòu)簡式并與同學(xué)交流。(提示：能形成四種二肽。)

3、某蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)片段如下：

它水解后產(chǎn)生幾種氨基酸？分別寫出它們的結(jié)構(gòu)簡式．

【要點(diǎn)一】

1、氨基酸的兩性

氨基酸分子中的—COOH能電離出H+，顯酸性，—NH2能結(jié)合H+，顯堿性。作為堿：RCH(NH2)COOH+H+→RCH(NH3+)COOH 作為酸：RCH(NH2)COOH+OH-→RCH(NH2)COO-+H2O

2、氨基酸的縮合(1)兩分子間縮合(2)分子間或分子內(nèi)縮合成環(huán)

(3)縮聚成多肽或蛋白質(zhì)關(guān)鍵：氨基酸縮合機(jī)理

脫去一分子水后形成肽鍵（），肽鍵可簡寫為“—CONH—”，不能寫為“—CNHO—”．

【互動(dòng)探究】

1、根據(jù)你的理解，你認(rèn)為如何檢驗(yàn)蛋白質(zhì)？

2、當(dāng)發(fā)生重金屬鹽中毒時(shí)，為什么要求中毒者服用生雞蛋、牛奶或豆?jié){？

3、請(qǐng)根據(jù)蛋白質(zhì)的性質(zhì)討論，醫(yī)用酒精、84消毒液、過氧乙酸等能殺菌消毒所依據(jù)的原理是什么？

【要點(diǎn)二】 蛋白質(zhì)鹽析和變性的比較 【實(shí)驗(yàn)探究】

1、鹽析：雞蛋清中加入硫酸銨溶液

實(shí)驗(yàn)現(xiàn)象：雞蛋清溶液中加入飽和(NH4)2SO4溶液后，有 _______析出，再轉(zhuǎn)移到蒸餾水中時(shí)，_______.實(shí)驗(yàn)結(jié)論：一些無機(jī)鹽的濃溶液可以降低蛋白質(zhì)的______，從而使蛋白質(zhì)從溶液中_____.用途：鹽析是可逆的，可用于蛋白質(zhì)的_________.2、變性：雞蛋清加熱或者加入乙酸鉛溶液

實(shí)驗(yàn)現(xiàn)象：加熱后或者加入乙酸鉛溶液后，雞蛋清_________，再加蒸餾水，____________ 實(shí)驗(yàn)結(jié)論：加熱和加重金屬鹽，都可以使蛋白質(zhì)的性質(zhì)發(fā)生改變失去生理活性，且為

________過程

用途：______________

關(guān)鍵：（1）稀的無機(jī)鹽溶液能促進(jìn)蛋白質(zhì)的溶解．

（2）濃的無機(jī)鹽溶液能使蛋白質(zhì)發(fā)生鹽析．

（3）鹽溶液中含有重金屬離子時(shí)，不論其濃度大小，均能使蛋白質(zhì)發(fā)生變性． 【典例分析】

【典例1】據(jù)最近的美國《農(nóng)業(yè)研究》雜志報(bào)道，美國科學(xué)家發(fā)現(xiàn)半胱氨酸能增強(qiáng)艾滋病病毒感染者的免疫力，對(duì)控制艾滋病病毒的蔓延有奇效。已知半胱氨酸的結(jié)構(gòu)簡式為：

則下列說法不正確的是（）

A.半胱氨酸屬于α-氨基酸 B.半胱氨酸是一種兩性化合物

C.兩分子半胱氨酸脫水形成的二肽結(jié)構(gòu)簡式為

D與NaOH溶液加熱時(shí)可放出一種堿性氣體

2、下列關(guān)于蛋白質(zhì)性質(zhì)的說法中，不正確的是（）A.蛋白質(zhì)溶液中加入任何鹽溶液，都會(huì)使蛋白質(zhì)發(fā)生變性 B.蛋白質(zhì)水解的最終產(chǎn)物是多種氨基酸

C.微熱條件下，有些蛋白質(zhì)遇到濃硝酸時(shí)會(huì)顯黃色 D.蛋白質(zhì)既能與強(qiáng)酸反應(yīng)又能與強(qiáng)堿反應(yīng) 【隨堂訓(xùn)練】

1.(2010·啟東高二檢測)某期刊封面上有一個(gè)分子的球棍模型圖，如圖所示。圖中“棍”代表單鍵或雙鍵或三鍵。不同顏色的球代表不同元素的原子，該模型圖可代表一種()

A.氨基酸

B.醇鈉

C.鹵代羧酸

D.酯 2.下列關(guān)于蛋白質(zhì)的敘述正確的是（）A.加熱會(huì)使蛋白質(zhì)變性，因此生吃雞蛋比熟吃好 B.蛋白質(zhì)溶液能產(chǎn)生丁達(dá)爾效應(yīng)

C.雞蛋清中加入食鹽，會(huì)使蛋白質(zhì)變性

D.天然蛋白質(zhì)中僅含C、H、O、N四種元素

3.要使蛋白質(zhì)從水溶液中析出而又不改變蛋白質(zhì)的主要性質(zhì)，應(yīng)向其中加入（）A.飽和Na2SO4溶液

B.濃NaOH溶液 C.少量NaCl

D.濃BaCl2溶液 知識(shí)點(diǎn)三：酶和核酸

4.（2010·郴州高二檢測）下列有關(guān)核酸的說法不正確的是（）A.核酸是高分子化合物 B.核酸中肯定含有磷原子

C.核酸可以分為脫氧核糖核酸和核糖核酸 D.核酸和酶一樣屬于蛋白質(zhì)

5.克隆生命體的關(guān)鍵技術(shù)之一是找到一些特殊的酶，它們能激活普通體細(xì)胞，使之像生殖細(xì)胞一樣發(fā)育成個(gè)體，下列有關(guān)酶的說法錯(cuò)誤的是（）A.酶是具有催化作用的蛋白質(zhì)

B.酶催化作用的特點(diǎn)是具有專一性和高效性等 C.高溫或重金屬鹽能使酶的活性喪失 D.酶的結(jié)構(gòu)較為簡單，不能再水解

6.（2010·杭州模擬）蛋白質(zhì)是構(gòu)成生命的基礎(chǔ)物質(zhì)，而氨基酸又是構(gòu)成蛋白質(zhì)的基石，最簡單的氨基酸的結(jié)構(gòu)簡式是______；該氨基酸形成的二肽的結(jié)構(gòu)簡式是______；將該氨基酸溶于酸性溶液形成的微粒的結(jié)構(gòu)簡式是______；將該氨基酸溶于堿性溶液形成的微粒的結(jié)構(gòu)簡式是______。

【訓(xùn)練內(nèi)化】 1．（2010·南京模擬）2008年諾貝爾化學(xué)獎(jiǎng)授予錢永健等三位科學(xué)家，以表彰他們?cè)诎l(fā)現(xiàn)和研究綠色熒光蛋白（一種蛋白質(zhì)，簡稱GFP）方面做出的杰出貢獻(xiàn)。下列有關(guān)GFP的說法錯(cuò)誤的是（）A.屬于高分子化合物

B.遇到CuSO4溶液會(huì)發(fā)生鹽析 C.水解后可以得到多種氨基酸 D.可用于蛋白質(zhì)反應(yīng)機(jī)理的研究

2.下圖表示蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)的一部分，圖中A、B、C、D標(biāo)出分子中不同的鍵；當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)發(fā)生水解反應(yīng)時(shí)，斷裂的鍵是（）

3．酶是蛋白質(zhì)，能催化多種化學(xué)反應(yīng)，下列表示溫度與化學(xué)反應(yīng)速率的關(guān)系曲線中，以酶作催化劑的是（）

4.（2010·北京四中高二檢測）下列敘述中不正確的 是（）A.蛋白質(zhì)溶液中加入飽和（NH4）2SO4溶液，蛋白質(zhì)析出，再加水也不溶解 B.氨基酸既可以與鹽酸反應(yīng)，也能與氫氧化鈉溶液反應(yīng) C.重金屬鹽能使蛋白質(zhì)變性，所以誤食重金屬鹽會(huì)中毒

D.濃硝酸濺在皮膚上使皮膚呈黃色，是由于濃硝酸和蛋白質(zhì)發(fā)生顏色反應(yīng)

5.下列物質(zhì)中，能與酸反應(yīng)，也能與堿反應(yīng)，還能發(fā)生水解反應(yīng)的是（）①Al（OH）3

②氨基酸 ③NaHCO3 ④淀粉 ⑤蛋白質(zhì)

⑥纖維素

⑦（NH4）2S A.①②⑤

B.③⑤⑦ C.④⑤⑥

D.①③⑦

第五篇：生物說課稿《蛋白質(zhì)》

生物說課稿《蛋白質(zhì)》

一、說教材

本課是人教版生物必修1第2章第2節(jié)內(nèi)容，參考課時(shí)為1課時(shí)。本課包含氨基酸及其種類、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)及其多樣性、蛋白質(zhì)的功能等內(nèi)容，側(cè)重讓學(xué)生了解蛋白質(zhì)的組成、結(jié)構(gòu)和功能的多樣性，及其能夠成為生命活動(dòng)的主要承擔(dān)者的原因。教科書沒有直接給出氨基酸的結(jié)構(gòu)通式，而是讓學(xué)生觀察4種氨基酸的結(jié)構(gòu)，通過思考與討論，找出氨基酸結(jié)構(gòu)的共同特點(diǎn)，加深對(duì)氨基酸結(jié)構(gòu)的理解。這種讓學(xué)生通過主動(dòng)探究得出結(jié)論的呈現(xiàn)方式，落實(shí)了探究性學(xué)習(xí)課程理念。關(guān)于蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的多樣性，教材采用圖文結(jié)合的形式，讓學(xué)生在獲取形象、豐富的信息內(nèi)容的同時(shí)，培養(yǎng)學(xué)生分析和處理信息的能力。科學(xué)史話和科學(xué)前沿分別介紹了相關(guān)領(lǐng)域的重大科研成果，讓學(xué)生在了解與蛋白質(zhì)研究有關(guān)的科學(xué)史和前沿進(jìn)展的同時(shí)，培養(yǎng)愛國主義精神，增加民族自信心和自豪感。此學(xué)習(xí)本課，具有重要意義。

下面分析我的教學(xué)對(duì)象。

二、說學(xué)情

學(xué)生通過前面章節(jié)的學(xué)習(xí)對(duì)于組成細(xì)胞的化合物已經(jīng)有了一定認(rèn)識(shí)，知道蛋白質(zhì)是組成細(xì)胞的重要化合物，了解蛋白質(zhì)的檢測方法。在這一前提下學(xué)習(xí)本課內(nèi)容可以做到深入淺出，層層深入。高一學(xué)生對(duì)于生物學(xué)科的學(xué)習(xí)已經(jīng)有了初中階段的基礎(chǔ)，初步掌握生物學(xué)科學(xué)習(xí)的方法，認(rèn)同生物結(jié)構(gòu)決定功能的基本理念。

基于以上分析，結(jié)合新課程標(biāo)準(zhǔn)對(duì)于教學(xué)目標(biāo)多元化的要求，我將確定如下教學(xué)目標(biāo)：

三、教學(xué)目標(biāo) 【知識(shí)目標(biāo)】

1.說明氨基酸的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)，以及氨基酸形成蛋白質(zhì)的過程。2.概述蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)和功能?！灸芰δ繕?biāo)】 提升科學(xué)探究能力。【情感態(tài)度與價(jià)值觀目標(biāo)】

1.認(rèn)同蛋白質(zhì)是生命活動(dòng)的主要承擔(dān)者。2.關(guān)注蛋白質(zhì)研究的新進(jìn)展。

四、教學(xué)重難點(diǎn) 【重點(diǎn)】

氨基酸的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)，以及氨基酸形成蛋白質(zhì)的過程;蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)和功能?！倦y點(diǎn)】

氨基酸形成蛋白質(zhì)的過程;蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)多樣性的原因。

五、說教學(xué)方法

在探究氨基酸結(jié)構(gòu)通式的過程中采用講授法、討論法與游戲法，激發(fā)學(xué)生學(xué)習(xí)興趣，明確氨基酸結(jié)構(gòu)通式;在講解氨基酸脫水縮合最終形成蛋白質(zhì)的過程中采用講授法、探究法等，總結(jié)歸納氨基酸相關(guān)計(jì)算;在講解蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能多樣性的過程中采用討論法、合作學(xué)習(xí)法等，加強(qiáng)學(xué)生之間的溝通，培養(yǎng)情感態(tài)度與價(jià)值觀，認(rèn)同結(jié)構(gòu)決定功能的觀點(diǎn)。

接下來，我重點(diǎn)講解我的教學(xué)過程。

六、說教學(xué)過程 環(huán)節(jié)一：導(dǎo)入新課

在此環(huán)節(jié)，通過提問檢測蛋白質(zhì)的方法，引導(dǎo)學(xué)生思考生物組織中蛋白質(zhì)含量、哪些食物富含蛋白、為什么有些食品中要添加某些氨基酸，目的是聯(lián)系學(xué)生已有知識(shí)和生活經(jīng)驗(yàn)，利用問題探討創(chuàng)設(shè)情境，激發(fā)學(xué)生學(xué)習(xí)興趣，順利引入新課。

環(huán)節(jié)二：新課教學(xué)(一)氨基酸及其種類

為了使學(xué)生認(rèn)同氨基酸是組成蛋白質(zhì)的基本單位，并知道生物體內(nèi)組成蛋白質(zhì)的氨基酸約有20種，通過講授法介紹不同類型的氨基酸結(jié)構(gòu)式，引導(dǎo)學(xué)生思考氨基酸的結(jié)構(gòu)具有哪些共同特點(diǎn)?“氨基酸”這一名詞與其分子結(jié)構(gòu)有對(duì)應(yīng)關(guān)系嗎?通過比較分析學(xué)生能夠歸納總結(jié)氨基酸分子結(jié)構(gòu)通式。在此基礎(chǔ)上教師給學(xué)生講解必需氨基酸、非必需氨基酸。氨基酸及其種類的學(xué)習(xí)是學(xué)生學(xué)習(xí)蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)及其多樣性的基礎(chǔ)。

(二)蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)及其多樣性

蛋白質(zhì)是以氨基酸為基本單位構(gòu)成的生物大分子，種類繁多。那么20種氨基酸如何構(gòu)成種類眾多的蛋白質(zhì)呢?教師通過圖示講解氨基酸脫水縮合形成二肽的過程。脫水縮合是高考的重要考點(diǎn)，涉及計(jì)算題目的考查，因此講解過程中會(huì)結(jié)合氨基酸結(jié)構(gòu)通式講解脫水縮合過程中肽鍵、氨基、羧基以及形成水分子的數(shù)量。這是本節(jié)課的教學(xué)重點(diǎn)，同時(shí)也是難點(diǎn)。

學(xué)生討論總結(jié)，蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)多樣的原因：每種氨基酸數(shù)目成百上千，氨基酸形成肽鏈時(shí)，不同種類氨基酸的排列順序千變?nèi)f化，肽鏈的盤曲折疊方式及形成的空間結(jié)構(gòu)千差萬別。

(三)蛋白質(zhì)的功能

蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)多種多樣，其承擔(dān)的功能也是多種多樣的。在這一環(huán)節(jié)采用合作探究法，學(xué)生以小組討論的形式自主探究蛋白質(zhì)常見的功能。教師提問蛋白質(zhì)功能多樣的原因?學(xué)生總結(jié)結(jié)構(gòu)決定功能。這一環(huán)節(jié)既是對(duì)前面所學(xué)內(nèi)容的深化，同時(shí)也是對(duì)學(xué)生情感態(tài)度與價(jià)值觀目標(biāo)的塑造。

環(huán)節(jié)三：總結(jié)提升

教師引導(dǎo)學(xué)生總結(jié)一切生命活動(dòng)都離不開蛋白質(zhì)，蛋白質(zhì)是生命活動(dòng)的主要承擔(dān)者。為鞏固學(xué)生所學(xué)內(nèi)容，教師布置課外作業(yè)，消化吸收所學(xué)內(nèi)容。以上就是本節(jié)課的教學(xué)過程設(shè)計(jì)，下面闡述本節(jié)課的板書設(shè)計(jì)。

七、說板書設(shè)計(jì)

板書可以清晰直觀的展示本節(jié)課的教學(xué)重點(diǎn)，解決教學(xué)難點(diǎn)，加深學(xué)生對(duì)重要知識(shí)掌握和理解的程度。據(jù)此，板書設(shè)計(jì)如下：

以上是“《生命活動(dòng)的主要承擔(dān)者——蛋白質(zhì)》說課稿”全部內(nèi)容。

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