第一篇：生物化學學習指導(上)

生物化學學習指導

蛋白質化學

要點解答：

1．組成蛋白質的常見氨基酸有多少種?根據其R基團的極性如何分類? 組成蛋白質的常見氨基酸有20種，根據這20種氨基酸側鏈R基團的極性可將它們分為四大類：

(1)具有非極性或疏水的R基團的氨基酸。這類氨基酸在水中的溶解度比極性R基團氨基酸小。

(2)具有極性但不帶電荷的R基團的氨基酸。它們比非極性氨基酸易溶于水，所含的R基團中的不解離的極性基能與水形成氫鍵。

(3)R基團帶負電荷的氨基酸。這是一類酸性氨基酸，包括天冬氨酸和谷氨酸，這兩種氨基酸都含有第二個羧基，在pH值7.0時具有凈負電荷。

(4)R基團帶正電荷的氨基酸。這是一類堿性氨基酸，包括賴氨酸、精氨酸和組氨酸。這三種氨基酸在pH值7.0時帶凈正電荷。其中賴氨酸R基團帶有正電荷的ε－氨基；精氨酸帶有正電荷的胍基；組氨酸帶有弱堿性的咪唑基。

2．何謂氨基酸的等電點(pI)，它是怎樣計算的？

氨基酸分子是兩性電解質，氨基酸在溶液中的帶電狀況隨溶液的pH值變化而變化。實驗證明，氨基酸在水溶液或晶體狀態(tài)時都是以兩性離子形式存在的。

以兩性離子形式存在的氨基酸，在一定酸堿條件下，可以發(fā)生解離，而表現(xiàn)出不同的帶電形式。當加入酸時，－COO－可以接受質子，氨基酸帶凈正電荷。當加入堿時，－NH3＋釋放質子，氨基酸帶凈負電荷。在某一特定pH的溶液中，氨基酸以兩性離子形式存在，所帶的正負電荷總數相等，凈電荷為零，在電場中它既不向正極移動也不向負極移動，此時氨基酸溶液的pH值稱為氨基酸的等電點，以pI表示。氨基酸的pI值相當于該氨基酸的兩性離子狀態(tài)兩側的基團pK值之和的一半。對于含有三個可解離基團的氨基酸，可通過依次寫出其從酸性至堿性的解離方程，找到兩性離子兩側pK值，然后取兩性離子兩側基團的pK平均值，即可得其pI值。

3．什么是肽單位?肽單位有什么特點？

多肽鏈是由許多氨基酸通過肽鍵彼此連接而成的，多肽鏈主鏈骨架的重復單位，即－Cα－CO－NH－Cα－稱為肽單位，多肽鏈實際上是由許多肽單位通過α－碳原子互相連接而成的。

肽單位的結構特點：

(1)肽鍵中的C—N鍵的鍵長為0.132nm，比大多數其他化合物的C—N單鍵(0.149nm)短，比C＝N雙鍵(0.127nm)長，因此肽鍵具有部分雙鍵的性質，不能自由旋轉。

(2)肽單位是剛性平面結構，即肽單位的6個原子包括肽鍵的4個原子和與之相連的兩個α-碳原子，都位于同一個剛性的平面上，因此又稱肽平面或酰胺平面。

(3)絕大多數肽單位中，C＝O與N—H或兩個α-碳原子為反式構型，因為反式構型比順式構型穩(wěn)定。

(4)肽單位平面結構有一定的鍵長和鍵角。

4．什么是構型和構象？

構型是指在立體異構體中不對稱碳原子上相連的各原予或取代基團的空間排布。任何一個不對稱碳原子相連的四個不同原子和基團，只可能有兩種不同的空間排布，即兩種構型：D-和L-型。改變構型應有共價鍵的斷裂。

構象是指通過單鍵旋轉使分子中的原子或基團形成不同的空間排列，這種構象的改變不涉及共價鍵的破裂。

5．什么是蛋白質的二級結構？包括幾種類型？各有什么特點? 蛋白質的二級結構是指蛋白質多肽鏈主鏈骨架的盤繞和折疊方式。天然蛋白質的二級結構主要有四種基本類型：α-螺旋、β-折疊、β-轉角和無規(guī)則卷曲。(1)α-螺旋：α-螺旋結構是Pauling和Corey在1951年提出來的。纖維狀蛋白和球狀蛋白中均存在α-螺旋結構，它是蛋白質中最常見、最典型的二級結構類型。α-螺旋結構的特點是：

①肽鏈主鏈像螺旋狀盤曲，每隔3.6個氨基酸殘基沿中心軸螺旋上升一圈，螺距為0.54nm，即每個氨基酸殘基沿中心軸旋轉100°，沿軸上升0.15nm，螺旋的直徑約為0.5nm。

②α-螺旋中氨基酸殘基的側鏈伸向外側。相鄰的螺圈之間形成鏈內氫鍵，氫鍵的取向幾乎與中心軸平行。從N-末端出發(fā)，氫鍵是由每個氨基酸殘基的C＝O與前面第4個氨基酸的N-H之間形成的。α-螺旋的穩(wěn)定靠氫鍵維持。

③α-螺旋有左手螺旋和右手螺旋兩種，但天然蛋白質的α-螺旋，絕大多數都是右手螺旋，右手螺旋比左手螺旋穩(wěn)定。

(2)β-折疊結構：這種結構也是在1951年由Pauling等人首先提出的，它是蛋白質中第二種最常見的二級結構，β-折疊是由幾乎伸展的多肽鏈側向聚集在一起，相鄰肽鏈的主鏈之間靠氫鍵連結而形成的鋸齒狀片層結構。β-折疊結構的特點是：

①肽鏈按層排列，主鏈呈鋸齒狀。相鄰肽鏈主鏈上的N－H和C＝O之間形成氫鍵，β-折疊靠氫鍵維持其結構的穩(wěn)定性。

②相鄰肽鏈走向可以平行，也可以反平行。肽鏈的N端在同側為平行式，在不同側為反平行式，從能量角度考慮，反平行式更為穩(wěn)定。

③肽鏈中氨基酸殘基的R側鏈交替分布在片層的上下。

④在纖維狀蛋白質中，β-折疊可以在不同肽鏈之間形成，而球狀蛋白質中的β-折疊既可以在不同肽鏈之間形成，也可以在同一肽鏈的不同肽段之間形成。

(3)β-轉角：是在球狀蛋白質中存在的一種二級結構。β-轉角是由多肽鏈上4個連續(xù)的氦基酸殘基組成，主鏈骨架以180°回折，其中第一個氨基酸殘基的C＝O與第四個氨基酸殘基的N－H之間形成氫鍵，是一種不很穩(wěn)定的環(huán)形結構。由于β-轉角結構，可使多肽鏈走向發(fā)生改變，目前發(fā)現(xiàn)的β-轉角多數都處在球狀蛋白質分子的表面，在這里改變多肽鏈的方向阻力比較小。

(4)無規(guī)則卷曲：是球狀蛋白分子中存在的一種沒有確定規(guī)律的盤曲。無規(guī)則卷曲有利于多肽鏈形成靈活的、具有特異生物學活性的球狀構象。

6．蛋白質的三級結構和四級結構各有何特點? 蛋白質的三級結構是指多肽鏈在二級結構、超二級結構和結構域的基礎上進一步盤繞、折疊形成的、緊密地借各種次級鍵維持的球狀分子構象。其特點是：(1)具有三級結構的蛋白質一般都是球蛋白，整個分子排列緊密，內部有時只能容納幾十個水分子或者空腔更小。

(2)親水性氨基酸側鏈多分布在球蛋白分子的表面，從而使球蛋白分子可溶于水。(3)疏水性氨基酸側鏈多埋藏在分子內部，形成疏水核心。

(4)維持蛋白質分子三級結構的主要作用力有離子鍵、氫鍵、疏水鍵、范德華力和二硫鍵等。

蛋白質的四級結構是指具有三級結構的多肽鏈通過次級鍵彼此締合形成的聚集體。其中每個具有三級結構的多肽鏈稱為亞基。亞基—般只有一條多肽鏈，但有的亞基由兩條或多條肽鏈組成，這樣的亞基中的鏈間以二硫鍵相連。

由少數亞基聚合而成的蛋白質稱為寡聚蛋白，有幾十個甚至上千個亞基聚合而成的蛋白質稱為多聚蛋白，無四級結構的蛋白質如溶菌酶、肌紅蛋白等稱為單體蛋白。維持蛋白質四級結構的作用力與維持三級結構的力是相同的。

四級結構的形成使蛋白質結構更加復雜，以便執(zhí)行更為復雜的功能。

7．穩(wěn)定蛋白質構象的作用力有哪些? 蛋白質肽鏈之所以能維持其特定的構象，主要依賴于其分子主鏈和側鏈上許多極性、非極性基團之間相互作用所形成的化學鍵。

(1)氫鍵：氫鍵是由一個極性很強的X-H基上的氫原子，與另一個電負性強的原子Y(如O、N、F等)相互作用形成的一種吸引力，本質上仍屬于弱的靜電吸引作用。在蛋白質多肽鏈之間或鏈內均能形成氫鍵。氫鍵對于維持蛋白質二、三、四級結構，保持蛋白質的穩(wěn)定性起著重要作用。

(2)離子鍵：是正負離子之間的靜電相互作用。蛋白質分子中可解離的側鏈基團，如羧基、氨基、胍基、咪唑基等，均可形成離子鍵。

(3)疏水鍵：是指蛋白質分子中疏水性氨基酸(如纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、苯丙氨酸等)側鏈避開水相而相互聚集的作用。主要存在于蛋白質分子的內部，對蛋白質構象的形成和穩(wěn)定均起著主要作用。

(4)范德華力：一般指范德華引力，狹義的范德華力是指在非極性分子或非極性基閉的瞬時偶極間的相互作用。雖然范德華力是很弱的力，但在蛋白質分子中由于它的數量較大，且具有加和性，所以是一種不可忽視的作用力。

氫鍵、離子鍵、疏水鍵和范德華力都屬于非共價鍵，統(tǒng)稱為次級鍵。此外，蛋白質分子中還常含有二硫鍵，它是共價鍵，在維持蛋白質構象方面也起著重要作用。

8．蛋白質的結構與功能之間的關系如何？

各種蛋白質都有其特定的生物學功能，這些功能是與蛋白質分子的特定結構密切相關的。

(1)一級結構與功能的關系：

①一級結構的變異與分子病：分子病是指某種蛋白質分子—級結構的氨基酸排列順序與正常有所不同的遺傳病。如鐮刀狀細胞貧血病就是一種分子病。病人的血紅蛋白分子與正常人相比，在574個氨基酸中只有一個氨基酸是不同的，即β鏈的第六位氨基酸由正常的谷氨酸變成了纈氨酸。由于谷氨酸的側鏈是帶負電荷的羧基，纈氨酸的側鏈是不帶電荷的疏水基，因此這種改變顯著降低了血紅蛋白的溶解度，使患者的血紅蛋白分子容易聚集成纖維狀，導致紅細胞收縮變形成鐮刀狀，輸氧能力下降，細胞脆弱易溶血而引起貧血。

②同源蛋白質的一級結構差異與生物進化：同源蛋白質是指在不同生物體中行使相同功能或相似功能的蛋白質，如真核生物線粒體中的細胞色素c。比較各種不同生物的細胞色素c的一緞結構，發(fā)現(xiàn)親緣關系越近的，其結構越相似。根據不同生物細胞色素c在一級結構上差異的程度，就可以判定這些生物在親緣關系上的遠近，從而為生物進化的研究提供有價值的依據。

(2)蛋白質構象與功能的關系：

蛋白質的變構現(xiàn)象：有些蛋白質在表現(xiàn)其生物功能時，構象必須發(fā)生一定的變化。例如血紅蛋白未與O2結合時．處于緊密型狀態(tài)，與氧的親和力很低。一旦O2與血紅蛋白分子中的一個亞基結合，即引起該亞基構象發(fā)生變化，并相繼傳達到其余三個亞基．使所有亞基血紅素鐵原子的位臵都變得適宜與O2結合，因此血紅蛋白與O2結合的速度大大加快?？梢娧t蛋白與氧結合時構象的變化與其運輸氧氣的功能是密切相關的。

9．穩(wěn)定蛋白質膠體溶液的因素有哪些？

蛋白質的分子大小在1～100nm之間，屬于膠體質點的范圍，是一種親水膠體，與一般的膠體系統(tǒng)一樣具有布朗運動、丁道爾現(xiàn)象、不透過半透膜、具有吸附能力等性質。穩(wěn)定蛋白質膠體系統(tǒng)的因素主要有兩個，一是因為蛋白質分子表面有許多極性基團，如-NH3＋、-COO－、-OH、-SH等，能與水分子起水化作用，使蛋白質分子表面形成水膜。水膜的存在使蛋白質顆?；ハ喔糸_，不會相互碰撞凝集而沉淀。另一因素是因為蛋白質分子表面的可解離基團，在非等電點狀態(tài)時，都帶有同性電荷，同性電荷互相排斥，使蛋白質顆粒不致聚集而產生沉淀。

10．使蛋白質發(fā)生沉淀的因素有哪些? 蛋白質在溶液中的穩(wěn)定是有條件的、相對的，如果條件發(fā)生改變，破壞了蛋白質溶液的穩(wěn)定性，蛋白質就會從溶液中沉淀出來。沉淀蛋白質的方法通常有以下幾種：

(1)等電點沉淀：蛋白質和氨基酸一樣是兩性電解質，在酸性環(huán)境中蛋白質各堿性基團能接受H＋而使蛋白質帶正電荷，在堿性環(huán)境中其酸性基團能釋放H＋，與環(huán)境中的OH－結合成水，使蛋白質帶負電荷。當溶液達到某一pH值時，蛋白質所帶的正負電荷相等，即凈電荷為零，在電場中既不向正極也不向負極移動，這時溶液的pH值即為該蛋白質的等電點(pI)。改變蛋白質溶液的pH值．達到蛋白質的pI，可以使蛋白質分子攜帶的凈電荷為零，蛋白質分子之間失去靜電斥力，相互凝集而沉淀。

(2)鹽析：向蛋白質溶液中加入大量的中性鹽，使蛋白質分子脫去水化層而聚集沉淀的現(xiàn)象，稱為鹽析。鹽析一般不引起蛋白質變性，當除去鹽后又可溶解。

(3)有機溶劑沉淀法：向蛋白質溶液中加入一定量的極性有機溶劑(甲醇、乙醇或丙酮等)，使蛋白質分子脫去水化層和降低介電常數而增加帶電質點的相互作用，從而聚集沉淀。在室溫下，有機溶劑不僅引起蛋白質沉淀，而且伴隨著變性。若在低溫下，邊加邊攪，變性將減輕。

(4)重金屬鹽沉淀法：當溶液pH>pI時，蛋白質分子帶負電荷，易與重金屬離子(Hg2+、Pb2＋、Cu2+、Ag+)等結合形成不溶性鹽而沉淀。誤服重金屬的病人可口服牛奶、豆?jié){、蛋清等蛋白質進行解救，就是因為它能和重金屬離子形成不溶性鹽，然后再服用催吐劑排除體外。(5)生物堿試劑和某些酸類物質沉淀法：生物堿試劑是指能引起生物堿沉淀的一類試劑，如蘋果酸、苦味酸(2，4，6-三硝基酚)、鎢酸、KI等，某些酸類是指三氯乙酸、磺基水楊酸等。當pH

(6)加熱變性沉淀法：幾乎所有的蛋白質都會因加熱變性而凝固，少量鹽類促進凝固，當蛋白質處于pI時，凝固更加迅速。加熱變性引起沉淀的原因可能是熱變性使蛋白質天然構象解體，疏水基團外露，因而破壞了水化層，若處于等電點又破壞了帶電狀態(tài)。我國很早創(chuàng)造的將大豆蛋白的濃溶液加熱，井點入少量鹽鹵(含MeCl2)的制豆腐方法，就是一個典型的例子。

11．什么是蛋白質的變性作用?變性蛋白質有何特點? 天然蛋白質分子受到某些物理因素如高溫、高壓、紫外線照射和表面張力等或化學因素如強酸、強堿、尿素、胍、有機溶劑等的影響生物活性喪失，溶解度降低，不對稱性增加以及其他物理化學性質發(fā)生改變，這種現(xiàn)象稱為蛋白質的變性作用。變性后的蛋白質稱為變性蛋白質。蛋白質變性的實質是蛋白質分子中的次級鍵被破壞，引起天然構象解體。變性不涉及共價鍵的斷裂。

蛋白質變性后許多性質發(fā)生了改變：

(1)生物活性喪失：蛋白質的生物活性是指蛋白質具有的酶、激素、毒素、抗原與抗體等活性，以及其他特殊性質如血紅蛋白的載氧能力等，這是蛋白質變性的主要特征。(2)一些側鏈基團暴露：蛋白質變性時，原來在分子內部包藏而不易與化學試劑起反應的側鏈基團，由于結構的伸展松散而暴露出來。

(3)一些物理化學性質改變：蛋白質變性后，疏水基外露，溶解度降低，易形成沉淀析出；分子形狀也發(fā)生改變，球狀蛋白分子伸展，不對稱性加大，表現(xiàn)為粘度增加、旋光性、紫外吸收光譜等改變、擴散系數降低。

(4)生物化學性質的改變：蛋白質變性后，分子結構伸展松散，易被蛋白水解酶分解。這就是熟食易于消化的道理。

12．簡述蛋白質的生物學功能。

蛋白質具有多種生物學功能，概括為以下幾個方面：(1)生物催化作用：蛋白質的一個最重要的生物學功能是作為有機體生物代謝的催化劑，酶催化生物體的代謝反應。酶是蛋白質中最大的一類。

(2)結構成分：蛋白質另一個主要的生物學功能是作為有機體的結構成分，構建和維持生物體的結構，這類蛋白稱為結構蛋白。如高等動物的膠原蛋白參與結締組織和骨骼的形成，作為身體的支架；頭發(fā)、指甲和皮膚中的不溶性角蛋白，形成體表的保護層；彈性蛋白參與血管壁和韌帶的構造，起支持和潤滑的作用。結構蛋白一般是不溶性纖維狀蛋白。

(3)運載功能：某些蛋白質具有運載功能，攜帶各種小分子物質、離子等從一處到另一處。如血液中的血紅蛋白，隨著血液循環(huán)，將氧氣從肺運輸到組織，供生物氧化之用，同時，將二氧化碳從組織運輸到肺，以便排出體外。

(4)收縮或運動：人和動物的運動，靠肌肉的收縮來實現(xiàn)，參與肌肉收縮的主要成分是肌球和肌動蛋白，沒有肌球蛋白和肌動蛋白，就沒有人和動物的運動。

(5)調節(jié)功能：許多蛋白質有調節(jié)其他蛋白質執(zhí)行其生理功能的能力，這些蛋白稱為調節(jié)蛋白。調節(jié)蛋白主要包括：①激素，如胰島素(insulin)。胰島素是動物胰臟β細胞分泌的一種分子量較小的激素蛋白，主要功能是參與血糖的代謝調節(jié)，能降低血液中的葡萄糖的含量。其含量不足，會導致糖尿病。②另—類調節(jié)蛋白參與基因表達的調控，它們激活或抑制遺傳信息轉錄為RNA。如大腸桿菌的CAP和阻遏蛋白等。③受體蛋白也是一類調節(jié)蛋白，許多受體蛋白起接受和傳遞信息的作用。

(6)貯藏功能：有些蛋白質有貯藏氨基酸的作用，用作有機體及其胚胎或幼體生長發(fā)育的氮源。如蛋類中的卵清蛋白，小麥種子中的醇溶蛋白等。

(7)防御功能：有些蛋白質具有主動的防護功能，以抵抗外界不利因素對生物體的干擾。如脊椎動物體內的免疫球蛋白(抗體)，能中和外來有害物質(抗原)。南極水域中某些魚類血液中含有抗凍蛋白，保護血液不被凍疑。蛇毒和蜂毒的溶血蛋白和神經毒蛋白以及一些植物毒蛋白(蓖麻蛋白)等少量可引起高等動物產生強烈毒性反應。

13．簡述幾種蛋白質含量的測定方法及原理。

蛋白含量的測定常用的方法有：考馬斯亮蘭G-250染色法、雙縮脲法、福林-酚試劑法、紫外吸收法。

(1)考馬斯亮蘭G-250染色法：考馬斯亮蘭G-250在酸性溶液中為棕紅色，當它與蛋白質結合后變?yōu)樗{色，在595nm處有最大的光吸收，其顏色深淺與蛋白質濃度成正比。可比色測定。測定范圍為0.01-1.0 mg/ml。

2+(2)雙縮脲法：蛋白質含有多個肽鍵，因此有雙縮脲反應，即Cu與蛋白質的肽鍵絡合，形成紫紅色絡合物，此物在540nm處有最大的光吸收，可以比色測定，其顏色的深淺與蛋白質濃度成正比。測定范圍為0.5-10 mg/ml。

(3)福林-酚試劑：第一步是雙縮脲反應，反應生成的絡合物以及酪氨酸、色氨酸殘基還原磷鉬酸-磷鎢酸試劑(即福林-酚試劑)，得到深藍色產物，可在750nm比色測定，范圍為0.03-0.3mg／ml，或用500 nm比色測定，范圍為0.05-0.5mg／m1。

(4)紫外吸收法：大多數蛋白質在275-280nm處有一特征的最大光吸收，這是因為蛋白質中的酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸殘基的苯環(huán)含有共軛雙鍵的緣故。在一定濃度范圍內，蛋白質溶液在280 nm的光吸收值(A280nm)與其濃度成正比，因此可作定量測定。測定范圍為0.1-1.0mg/ml。

練習題

一、填空題

1．組成蛋白質分子的氨基酸有________種，它們的結構通式是________，其中堿性氨基酸有________、________、________，酸性氨基酸有________和________，含硫的氨基酸有________、________；分子量最小的氨基酸是________。

2．天冬氨酸的pK1(α-COOH)＝2．09，pK2(α-NH2)＝9．82，pK3(R-基團)＝3．86，其pI值是________。

3．組氨酸的等電點是7.59，溶于pH值7的緩沖液中，并臵于電場中，組氨酸應向電場的________方向移動。

4，脯氨酸與茚三酮反應產生________色物質，而其他α-氨基酸與茚三酮反應產生________色物質。

5．氨基酸順序自動分析儀是根據________反應原理設計的，多肽鏈的氨基末端與________(試劑)生成________。然后在無水的酸中經環(huán)化裂解成________。

6．桑格(Sanger)反應指的是用________試劑來測定氨基酸及肽中的________，產生________色的化合物，稱為________。

7．蛋白質的平均含氮量為________％，今測得1g樣品含氮量為10mg，其蛋白質含量應為________％。

8．穩(wěn)定蛋白質膠體系統(tǒng)的因素是________和________。

9．通?？捎米贤夥止夤舛确y定蛋白質的含量，這是因為蛋白質分子中的________、________和________三種氨基酸殘基有吸收紫外光的能力。

11．測定分子量常用的方法有________、________和________，其中________最準確。12．蛋白質在等電點時凈電荷為________，溶解度最________。

13． DNFB、Asn、Ser和GSH的中文名稱分別是________、________、________和________。14．蛋白質的二級結構類型主要有________、________、________和________，穩(wěn)定二級結構的主要作用力是________。

15．鐮刀狀細胞貧血病是由于________蛋白________級結構的變化而引起的。16．穩(wěn)定蛋白質構象的作用力包括________、________、________、________和________，其中維持三級結構最重要的作用力是________，維持四級結構最重要的作用力是________。17．英國化學家________用________方法首次測定了胰島素的一級結構，并于1958年獲諾貝爾化學獎。

18．球狀蛋白分子中，一般________性氨基酸側鏈位于分子內部，________性氨基酸側鏈位于分子表面。

20．血紅蛋白具有________級結構，它是由________個亞基組成的，每個亞基中含有一個________輔基。血紅蛋白除能運輸O2外，還能運輸________和________。

21.一組蛋白質相對分子質量分別為：a(90000)、b(45000)、c(110000)，用凝膠過濾法分離這些蛋白質時，它們洗脫下來的先后順序是________。

二、選擇題

1．下列氨基酸中除________外，都是極性氨基酸。a，Ile b．Cys c．Asn d．Ser 2．關于氨基酸某些性質的描述，其中正確的是()a．丙氨酸的非極性比亮氨酸大 b．賴氨酸的等電點大于精氨酸 c．中性氨基酸的pI都等于7 d.紙層析分離氨基酸是根據其極性大小 3．下列氨基酸中都含有羥基的是()a．Leu、Val b．Ser、Thr c.Phe、Lys d．Cys、Met 4．氨基酸的等電點是()a．氨基酸水溶液本身的pH值

b．氨基酸羧基和氨基均質子化的溶液pH值 c．氨基酸凈電荷等于零時的溶液pH值

d.氨基酸的可解離基團均呈解離狀態(tài)時的溶液pH值 5．關于肽鍵特點的敘述，錯誤的是()a.肽鍵中的C—N鍵較正常C-N鍵短

b．肽鍵中的C—N鍵有部分雙鍵的性質

c．C—N及與C一N相連的四個原子處于同一平面上 d.肽鍵的旋轉性使蛋白質形成各種立體構象

6．依據肽鍵存在、用于蛋白質定量測定的方法是()a．凱氏定氮法 b．雙縮脲法 c．酚試劑法 d．茚三酮法 7．與氨基酸相似的蛋白質的理化性質是()a．高分子性質 b．膠體性質 c．兩性性質 d．變性性質 8.蛋白質的變性是由于()a．氫鍵等次級鍵破壞 b．肽鍵斷裂

c.亞基解聚 d．破壞水化層及中和電荷 9．鹽析法沉淀蛋白質的原理是()a．降低蛋白質溶液的介電常數 b．中和電荷，破壞水化膜 c.與蛋白質結合成不溶性蛋白質鹽 d．調節(jié)蛋白質溶液pH值到等電點 11．關于蛋白質亞基的描述，正確的是()a．亞基和肽鏈是同義詞，因此蛋白質分子的肽鏈數就是它的亞基數 b．每個亞基都有各自的三級結構 c.亞基之間通過肽鍵締合

d.亞基單獨存在時仍能保持該蛋白質原有的生物活性 13．下列蛋白質中具有四級結構的是()a．胰島素 b．核糖核酸酶 c．血紅蛋白 d．肌紅蛋白

14．氨基酸和蛋白質共同的理化性質是()a．膠體性質 b．兩性性質 c．雙縮脲反應 d．變性性質

15．SDS凝膠電泳測定蛋白質的相對分子量是根據各種蛋白質()a．在一定條件下所帶凈電荷的不同 b．分子大小不同 c．分子極性不同 d．溶解度不同

16．蛋白質一級結構與功能的關系的特點是()a．相同氨基酸組成的蛋白質，功能一定相同 b．一級結構相近的蛋白質，其功能類似性越大

c．一級結構中任何氨基酸的改變，其生物活性即消失 d．不同生物來源的同種蛋白質，其一級結構相同 18．下列氨基酸中，含有吲哚環(huán)的是()a．Tyr b．Phe c．Trp d．His 19．下列反應中，氨基酸不具有的化學反應是()a．雙縮脲反應 b．茚三酮反應

c．甲醛滴定 d．DNFB反應

20．用紙層析分離Ala、Leu、Lys的混合物，則它們之間Rf值之間的關系應為()a．Ala>Leu>Lys b．Leu>Ala>Lys c．Lys>Ala>Leu d．Lys>Leu>Ala 22．下列關于二硫鍵的敘述，錯誤的是()a．二硫鍵是兩條肽鏈或同一肽鏈的兩個半胱氨酸殘基之間氧化后形成的 b．二硫鍵對穩(wěn)定蛋白質的構象起重要作用 c．二硫鍵對于所有蛋白質四級結構都是必需的 d.二硫鍵為某些蛋白質一級結構所必需 23．下列化合物中不能與茚三酮反應的是()a．多肽 b．氨氣 c．α-氨基酸 d．β-氨基酸

24．下列變化中，不是蛋白質變性引起的是()a．氫鍵斷裂 b．亞基解離 c．生物活性喪失 d．分子量變小

25．每個蛋白質分子必定具有的結構是()a．α-螺旋 b．β-折疊 c．三級結構 d．四級結構

26．在pH值8時進行電泳，哪種蛋白質移向負極()a．血紅蛋白(pI＝7．07)b．魚精蛋白(pI＝12．20)c.清蛋白(pI＝4．64)d.β-球蛋白(pI＝5．12)27．下列因素中，不影響α-螺旋形成的是()a.堿性氨基酸相近排列 b．酸性氨基酸相近排列 c．脯氨酸的存在 d．丙氨酸的存在

三、是非題

1.氨基酸在水溶液中或晶體狀態(tài)時都是以兩性離子形式存在。

2．組成蛋白質的20種氨基酸都具有一個不對稱α-碳原子，所以都具有旋光性。3.必需氨基酸是人體需要的氨基酸．非必需氨基酸是人體不需要的氨基酸。4．一氨基一羧基的氨基酸其pI為中性，因為-COOH和-NH2解離度相同。5．活性多肽都是由L-氨基酸通過肽鍵連接而成的化合物。6．溶液的pH可以影響蛋白質的等電點。7．構型的改變必須有共價鍵的破壞。

8.蛋白質的一級結構中氨基酸的連接是由—個氨基酸的氨基與下一個氨基酸的羧基脫水形成肽鍵而相連。

9．具有四級結構的蛋白質依靠肽鍵維持結構的穩(wěn)定性。

10．蛋白質的變性是蛋白質分子立體結構的破壞，因此常涉及肽鍵的斷裂。11．用強酸、強堿變性后的蛋白質不沉淀。

12．胰島素分子α鏈與β鏈的交聯(lián)靠氫鍵。

13．多肽鏈在形成α-螺旋后，其肽主鏈上除脯氨酸外所有的羰基氧與氨基氫都參與了鏈內氫鍵的形成，因此構象相當穩(wěn)定。

14．雙縮脲反應是肽和蛋白質特有的反應，因此二肽也有雙縮脲反應。16．自然界的蛋白質和多肽類物質都是由L-氨基酸組成的。17．所有蛋白質都有酶活性。

18．變性蛋白質易形成沉淀，而沉淀蛋白質都發(fā)生了變性。

四、名詞解釋

1．氨基酸殘基 3．氨基酸的等電點 4．肽鍵 5．寡肽 6．多肽 7．N-末端 8．C-末端 9．肽單位 10．酰胺平面 12．構象 13．構型 14．蛋白質一級結構 15．蛋白質二級結構 16．蛋白質三級結構 17．蛋白質四級結構 18．α-螺旋 19．β-折疊 20．β-轉角 21．無規(guī)則卷曲 24．亞基 25．寡聚蛋白質 26．單體蛋白質 27．分子病 28．蛋白質的變性作用 29．蛋白質的復性 30．鹽溶 31．鹽析 32．透析 33．簡單蛋白質 34．結合蛋白質

五、計算題

1．巳知Ala、Lys和Glu的pK值：

氨基酸 Ala Lys Glu

pK1(α-COOH)

2.34

2.18 2.19

pK2(α-NH3)

9.69

8.95 9.67

+

pK3(R)10.53 4.25 問：(1)這三種氨基酸的等電點分別是多少?(2)這三種氨基酸在pH值7的電場中各向哪個方向移動? 參考答案

一、填空題

1．20種、組氨酸、精氨酸、賴氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、甘氨酸

2．2．98 3．負極

4．黃、藍紫

5．艾德曼(Edman)、苯異硫氰酸、苯氨基硫甲酰氨基酸、乙內酰苯硫脲衍生物(PTH-氨基酸)6．1－氟－2，4—二硝基苯、氨基、黃、DNP-氨基酸 7 16，6.25 8．電荷、水膜

9．酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸

10．60.8、141.8 11.沉降法、凝膠過濾法、SDS－聚丙烯酰胺凝膠電泳法、沉降法 12．零、小

13．1—氟－2，4－二硝基苯、天冬酰胺、絲氨酸、還原型谷胱甘肽 14，α－螺旋、β－折疊、β－轉角、自由卷曲，氫鍵

15．血紅蛋白、一級結構

16．氫鍵、疏水鍵、離子鍵、范德華力、二硫鍵，疏水鍵，疏水鍵 17．Sanger、DNFB 18．非極性、極性

19．肌紅蛋白、x—射線衍射 20．

四、四、血紅素、CO2、H 21．cab

二、選擇題

1．a 2．d 9．b 4．c 5．d 6．b 7．c 8．a 9．b 10．a 11．b 12．d 13．c 14．b 15．b 16．b 17．c 18．c 19．a 20．b 21．d 22．c 23．d 24 d 25．c 26．b 27．d

三、是非題

1．對 2．錯 3．錯 4．錯 5，錯 6．錯 7．對 8．錯 9．錯 10．錯 11．對 12．錯 13．對 14．錯 15．錯 16．錯 17．錯 18．錯

四、名詞解釋

1．氨基酸殘基：肽鏈中的氨基酸分子由于參加肽鍵的形成已不完整，因此每一個氨基酸單位稱為氨基酸殘基。

3.氨基酸的等電點：在某一特定pH的溶液中，氨基酸以兩性離子形式存在，所帶的正負電荷總數相等，凈電荷為零，在電場中它既不向正極移動也不向負極移動，此時氨基酸溶液的pH值稱為氨基酸的籌電點，以pI表示。

4．肽鍵：一個氨基酸的氨基與另一個氨基酸的羧基脫去一個水分子縮合而形成的共價鍵(-CO-NH-)。

5．寡肽：由十個以下氨基酸殘基所形成的肽稱為寡肽。6．多肽：超過十個氨基酸殘基所形成的肽稱為多肽。

7.N-末端：在一條多肽鏈鏈的一端通常含行一個游離α-氨基，稱為肽鏈的氨基端或N-末端。

8．C-末端：一條多肽鏈主鏈的一端含有一個游離α-羧基，稱為肽鏈的羧基端或C-末端。

9．肽單位：多肽鏈是由許多氨基酸殘基通過肽鍵彼此連接而成的。多肽鏈主鏈骨架的重復單位就是肽單位，它是由肽鍵的4個原子和與之相連的兩個α－碳原子組成的基團。10．酰胺平面：由于肽鍵具有部分雙鍵性質，不能自由旋轉，肽鍵中的四個原子和它相鄰的兩個α-碳原于處于同一平面上，其中H和O原子處于N—C鍵兩側呈反式，此平面結構叫酰胺平面。

12．構象：當單鍵旋轉時，分子中的原子或基團旋轉所產生的不同空間排列。這種空間排列的改變不涉及共價鍵的斷裂和形成。

13．構型：指立體異構體中，取代原子或基團在空間的取向。一個碳原子和四個不同的基團相連時，只可能有兩種不同的空間排列，這兩種不同的空間排列，稱為不同的構型。構型的改變要有共價鍵的斷裂和形成。

14．蛋白質—級結構：蛋白質的一級結構是指蛋白質分子中氨基酸的排列順序，包括二硫鍵的位臵。

15．蛋白質二級結構：蛋白質的二級結構是指蛋白質多肽鏈骨架的折疊和盤繞方式。天然蛋白質的二級結構主要有四種基本類型：α－螺旋、β－折疊和β－轉角和無規(guī)則卷曲。16．蛋白質三級結構：多肽鏈在二級結構、超二級結構乃至結構域的基礎上進一步折疊、卷曲形成借各種次級鍵維持的復雜的球狀分子構象，稱為三級結構。

17．蛋白質四級結構：具有三級結構的多肽鏈通過非共價鍵彼此締合在一起形成的聚集體稱為蛋白質的四級結構。

18．α-螺旋：是蛋白質二級結構的主要類型之一。α-螺旋結構的主要特點是：肽鏈主鏈像螺旋狀盤曲，每隔3．6個氨基酸殘基沿中心軸螺旋上升一圈，每上升 一圈相當于向上平移0.54nm。α-螺旋中，從N末端出發(fā)，每個氨基酸殘基的C=O與后面第4個氨基酸的N—H之間形成氫鍵。天然蛋白質的α-螺旋，絕大多數都是右手螺旋。

β-折疊：是蛋白質中一種常見的二級結構。它是由幾乎伸展的多肽鏈側向聚集在一起，相鄰兩條肽鏈間或一條肽鏈的兩個肽段間主鏈上的N—H和C=O之間形成氫鍵連結而形成的鋸齒狀片層結構。相鄰肽鏈走向可以平行，也可以反平行。

20，β-轉角：是在球狀蛋白質中存在的一種二級結構。β-轉角是由多肽鏈上4個連續(xù)的氨基酸殘基組成．主鏈骨架以180°回折，其中第一個氨基酸殘基的c＝O與第四個氨基酸殘基的N—H之間形成氫鍵，是一種不很穩(wěn)定的環(huán)形結構。

21．無規(guī)則卷曲：是球狀蛋白分子中存在的—種沒有確定規(guī)律的盤曲。有利于多肽鏈形成靈活的、具有特異生物學活性的球狀構象。

24．亞基：形成蛋白質四級結構的聚集單位，所以又稱亞單位。它是由一條肽鏈組成，也可以通過二硫鍵把幾條肽鏈連接在一起組成。血紅蛋白就是由4個亞基組成。25．寡聚蛋白質：由兩個或兩個以上的亞基組成的蛋白質統(tǒng)稱為寡聚蛋白。26．單體蛋白質：僅有一個亞基組成并因此無四級結構的蛋白質稱為單體蛋白。27．分子?。菏且环N遺傳性疾病。它是指由于DNA分子上結構基因的突變，而合成了失去正常生理活性的異常蛋白質，或者是缺失某種蛋白質，從而影響了機體正常功能而產生的疾病叫分子病。鐮刀狀細胞貧血就是一種典型的分子病。28．蛋白質的變性作用：天然蛋白質分子由于受到物理或化學因素的影響使次級鍵斷裂，引起天然構象的改變，導致其生物活性的喪失及一些理化性質的改變，但末引起肽鍵的斷裂，這種現(xiàn)象稱為蛋白質的變性作用。

29．蛋白質的復性：當引起蛋白質變性的各種物理或化學因素除去后，變性蛋白質又可重新回復到原有的天然構象，這一現(xiàn)象稱為蛋白質的復性。

30．鹽溶：向蛋白質溶液中加入低濃度的中性鹽使蛋白質的溶解性增加，這種現(xiàn)象稱鹽溶。

31．鹽析：向蛋白質溶液中加入大量的中性鹽時，可使蛋白質脫去水化層而聚集沉淀，這種現(xiàn)象稱為鹽析。

32．透析：利用膠體對半透膜的選擇透性，可將蛋白質溶液內低分子量的雜質與蛋白質分離開，因而得到較純凈的蛋白質。這種以半透膜提純蛋白質的方法稱透析法。

33．簡單蛋白質：僅由氨基酸組成，不含其他成分的蛋白質。

34．結合蛋白質：蛋白質中除氨基酸殘基外，還含有非氨基酸成分如有機小分子和金屬離子。

五、計算題

1．Ala 6．02；Lys 9.74；Glu 3.22；其中Ala、Glu向正極移動，Lys向負極移動。

核酸化學

要點解答

1．什么是核酸?它的組成及分類如何？

核酸是一類重要的生物大分子，是由數量巨大的單核苷酸聚合而成的長鏈，它的基本結構單位是核苷酸。

核酸可分為兩大類：DNA(脫氧核糖核酸)和RNA(核糖核酸)，這主要是根據它們結構中所含的戊糖的不同來分的。除戊糖不同外，這兩類核酸的堿基也有差別。它們的具體組成是：DNA由A、T、C、G四種堿基及磷酸、β-D-2-脫氧核糖組成；RNA由A、U、C、G四種堿基及磷酸、β-D-核糖組成。

RNA主要有三類：

(1)核糖體RNA(rRNA)，約占總RNA的80 ％，它是構成核糖體的成分之一。在原核生物中，rRNA有三種，即5SrRNA、16S rRNA、23SrRNA；在真核生物中，rRNA有四種，即5SrRNA、5.8SrRNA、18SrRNA、28SrRNA。

(2)轉移RNA(tRNA)，約占總RNA的15％，分子量較小，—般只有70－90bp。它的主要功能是在蛋白質合成中轉運氨基酸。細胞內tRNA種類很多，據估計有60－120種：(3)信使RNA(mRNA)，約占總RNA的3％，代謝活躍，壽命較短。它的主要作用是作為蛋白質合成的直接模板。

DNA的分子量大小不一。根據DNA分子結構，可將DNA分為雙鏈DNA和單鏈DNA；根據DNA的分子形狀，DNA分子可分為線型DNA和環(huán)型DNA。

2．為什么可以用紫外吸收法測定核酸含量？

核酸分子上含有嘌吟堿基和嘧啶堿基，嘌呤環(huán)和嘧啶環(huán)具有共軛雙鍵，它能強烈吸收250--290nm波長的紫外光，最大吸收值在260nm左右。利用核酸這一特性，可以測定溶液中核酸的濃度。先測定260nm和280nm的吸光值，然后計算OD260/OD280的比值，DNA的比值為1．8，RNA的比值為2．0，說明提取的DNA或RNA質量較好：分光光度法的換算公式如下：

1OD260雙鏈DNA ＝50μg/ml 1OD260單鏈DNA=37μg/ml 1OD260單鏈RNA=40μg/ml

3．DNA與RNA的區(qū)別?(1)組成：組成DNA的四種堿基是A、T、C、G，核糖是β-D-2-脫氧核糖；組成RNA的四種堿基是A、U、C、G，核糖是β-D-核糖。

(2)結構：DNA多是雙鏈(也有單鏈)，其結構單位為脫氧核糖核苷酸。DNA典型的二級結構為雙螺旋結構。組成DNA的兩條鏈反向平行，通過堿基互補配對(A—T、G－C)形成雙螺旋，有A＝T、G＝C的定量關系。DNA分子在雙螺旋的基礎上還可以形成超螺旋等更高級的結構。RNA分子是單鏈的，其結構單位為核糖核苷酸。RNA的二級結構是典型的平衡可逆結構，即其單鏈在空間自身卷曲接觸的過程中，能通過A-U、G-C配對的鏈段形成部分小雙螺旋區(qū)，不能配對的非螺旋區(qū)呈不規(guī)則的單鏈形式存在，RNA分子中A≠U、G≠C。RNA主要有三種，tRNA分子有典型的倒“L”型三級結構，其他知之甚少。

(3)數量和長度：DNA分子較長，但數量較少；RNA分子一般比較短，但RNA數量很多。(4)穩(wěn)定性：DNA比RNA要穩(wěn)定。

4．DNA雙螺旋結構模型的要點有哪些？

1953年Watson和Crick提出了DNA雙螺旋結構模型，該模型的要點是：

(1)DNA分子是由兩條方向相反的平行多核苷酸鏈構成的，一條鏈的5'末端與另一條鏈的3'末端相對。兩條鏈的糖-磷酸主鏈都是右手螺旋，有一共同的螺旋軸，螺旋表面有一條大溝和一條小溝。

(2)兩條鏈上的堿基均在主鏈內側，一條鏈上的A一定與另一條鏈上的T配對，G一定與C配對。

(3)成對堿基大致處于同一平面，該平面與螺旋軸基本垂直。相鄰堿基對平面間的距離為0.34nm，雙螺旋每旋轉一周有10對堿基，螺旋直徑為2nm。

大多數天然DNA屬雙鏈結構DNA，某些病毒如φχ174和M13的DNA是單鏈分子DNA。

5．維持DNA雙螺旋結構的作用力有哪些？

DNA雙螺旋結構是很穩(wěn)定的，維持這種穩(wěn)定的結構存在以下三種力：

(1)堿基堆積力：這是維持DNA雙螺旋結構的主要作用力。DNA分子的堿基都是由芳香環(huán)構成的，具有很強的疏水性質。堿基的有規(guī)律的堆積，使堿基之間發(fā)生締合．形成了堿基堆積力，這種力是由芳香族堿基的π電子之間的相互作用而產生的。由于堿基層層堆積，在DNA分子內部形成了一個疏水核心區(qū)，也有助于氫鍵的形成。

(2)氫鍵：在DNA分子中，兩條走向相反的互補鏈可以形成大量的氫鍵，G--C之間三對氫鍵，A--T之間兩對氫鍵。氫鍵的強度雖比共價鍵弱，但比范德華力大，由于氫鍵多，所以氫鍵也是維持DNA雙螺旋結構的重要作用力。

(3)離子鍵：使DNA分子穩(wěn)定的第三種力是磷酸殘基上的負電荷與介質中陽離子之間形成的離子鍵。在生理pH條件下DNA帶有大量的負電荷，吸引著各種陽離子，形成離子鍵，消除了自身各個部位之間因負電荷而產生的斥力，增加了DNA分子的穩(wěn)定性。

6．tRNA分子的結構有哪些共同的特點? 不同的tRNA分子所含核苷酸的數目有所不同，一般在70-90bp，但各種tRNA(個別除外)均具有類似的二、三級結構，其二級結構為三葉草結構，主要特點有：(1)tRNA分子一般由4臂4環(huán)組成。

(2)3'端有共同的CCA－OH結構，該羥基可與該RNA所攜帶的氨基酸形成共價鍵。(3)反密碼環(huán)上有反密碼子(一般位于第34、35、36堿基，能與mRNA相互作用，其中反密碼子的5'端堿基與密碼子的3'端配對時具有一定的搖擺性。(4)tRNA分子上含有數目不等的修飾堿基。

7．什么是Tm值，Tm值大小與哪些因素有關? 加熱DNA的稀鹽溶液，達到一定溫度后，260nm的吸光值驟然增加，表明兩鏈開始分開，吸光度增加約40％后，變化趨于平坦，說明兩鏈已完全分開。這表明DNA變性是個驟變過程，類似結晶的溶解。因此，將260nm波長下吸光值的增加量達最大增量一半時的溫度值稱DNA的溶解溫度(Tm)。

影響Tm值的因素：

(1)G-C對含量：G-C對含3對氫鍵，A－T對含2對氫鍵，故G--C對

相對含量愈高，Tm亦高，經驗公式為：(G+C)％＝(Tm－69.3)x2.44。（2)溶液的離子強度：離子強度較低的介質中，Tm較低。

（3)溶液的pH值：高pH下堿基廣泛去質子而喪失形成氫鍵的能力，大于11．3時，DNA完全變性。pH值低于5．O，DNA易脫嘌呤。

(4)變性劑：甲酰胺、尿素、甲醛等可破壞氫鍵，妨礙堿基堆積，使Tm下降。

8．什么是DNA變性？變性后DNA理化性質有哪些改變? DNA變性是指雙螺旋區(qū)氫鍵斷裂，空間結構破壞，形成單鏈無規(guī)線團狀態(tài)的過程。變性只是次級鍵的變化，磷酸二酯鍵并不斷裂。

DNA變性后，260nm的紫外吸收增加，粘度下降，浮力密度升高，生物學功能部分或全部喪失。

練習題

一、填空題

1．核酸可分為______和______兩大類，前者主要存在于真核細胞的______和原核細胞的______部位，后者主要存在于細胞的______部位。

構成核酸的基本單位是______，由______、______和______連接而成。

3．在各種RNA中，______含量最多，______含稀有堿基最多，______半壽期最短。4，細胞內所有的RNA的核苷酸順序都是由它們的______決定的。

5．維持DNA的雙螺旋結構穩(wěn)定的作用力有______，______，______。其中最主要的是______。

6．組成DNA的兩條多核苷酸鏈是______的，兩鏈的堿基序列______，其中______與______配對，形成兩對氫鍵，______與______配對，形成三對氫鍵。

7．當溫度逐漸升高到一定的高度時，DNA雙鏈______，稱為______。當“退火”時，DNA的兩條鏈______，稱為______。

8.______核酸在復性后260nm波長的紫外吸收值______，這種現(xiàn)象稱為______效應。9．DNA在溶液中的主要構象為______，此外還有______和______，其中______為左手螺旋。

10．tRNA的二級結構呈______形，三級結構的形狀像______。11，cAMP被稱為______，它是由腺苷酸環(huán)化酶催化______形成的。14，富含______的DNA比富含______的DNA具有更高的熔解溫度。

15，通常原核生物的基因是DNA的一個完整片段，但大多數真核生物為蛋白質編碼的基因都含有不編碼的______順序，稱為______，而編碼的片段稱為______。

16，DNA的雙螺旋結構模型是______和______于______年提出的。

17，tRNA二級結構中與蛋白質合成有關的主要結構是______和______，tRNA功能是______。

18．核苷中堿基和核糖相連接的方式是______，而在假尿苷中堿基和核糖的連接方式是______。

19．細胞中的RNA主要存在于______中，RNA中分子最小的是______。

22．純DNA樣品的A260／A280之值約為______，而純RNA樣品的A260／A280之值約為______。23．tRNA分子各部分的功能：氨基酸臂是______，DHU環(huán)是______，反密碼子環(huán)是______。24 高等植物細胞中，DNA主要分布在______中，在______和______中也存在。25，DNA的Tm值大小與三個因素有關．它們是______，______，______。29．DNA片段ATGAATGA的互補序列是______。

二、選擇題

1．細胞內游離核苷酸分子的磷酸基團通常連接在糖的什么位臵上？()a，C5′，b．C1′ c．C2′ d．C1′

2．關于雙鏈DNA堿基含量的關系哪個是錯誤的？()

a．A=T,G=C

b．A+T=G+C c．C=G

d．A+G=C+T 3．下列關于DNA的敘述哪項是錯誤的？()a．兩條鏈反問平行 b．所有生物中DNA均為雙鏈結構 c.自然界存在3股螺旋DNA d．分子中稀有堿基很少 Southern印記法是利用DNA與下列何種物質之間進行分子雜交的原理?()a.RNA b．蛋白質 c．氨基酸 d．DNA 5．假尿苷中的糖苷鍵是：()a.C5′-N1連接 b．C1′-C1連接 c．C1′-C5連接 d.C4′—N1連接 RNA分子中常見的結構成分是()a.AMP、CMP和脫氧核糖 b.GMP、UMP和核糖 c.TMP、AMP和核糖 d．UMP、CMP和脫氧核糖 8．熱變性后的DNA()a．紫外吸收增加 b．磷酸二酯鍵斷裂

c．形成三股螺旋 d．(G+C)含量增加

9．DNA的Tm與介質的離子強度有關，所以DNA制品應保存在()a.高濃度的緩沖液中 b．低濃度的緩沖液中 c．純水中 d．有機溶劑中

10．下面關于核酸的敘述中不正確的是()a．在嘌呤和嘧啶之間存在著堿基配對

b．當胸腺嘧啶與腺嘌呤配對時，由于甲基阻止氫鍵形成而導致喊基配對效果下降 c．堿溶液只能水解DNA，不能水解RNA d．在DNA分子中由氫鍵連接的堿基平面與螺旋平行

11．在適宜條件下，核酸分子的兩條鏈能否自行雜交，取決于： a．DNA的熔點 b．序列的重復程度 c.核酸鏈的長短 d．堿基序列的互補

12．B-DNA的螺距為

a．2．0nm b．2．8nm c．3．4nm d．3．6nm 13．DNA與RNA兩類核酸分類的主要依據是： a．空間結構不同 b．所含堿基不同 c.所含戊糖不同 d．在細胞中的位臵不同 14．在核酸分子中核苷酸殘基之間的連接方式為()a．2′，3′-磷酸二酯鍵 b.氫鍵 c．3′，5′-磷酸二酯鍵 d．糖苷鍵 16．DNA復性的重要標志是()a．溶解度降低 b．溶液黏度降低 c．紫外吸收增大 d．紫外吸收降低

17．分離出某病毒核酸的堿基組成為A＝27％，G＝30％，C＝22％．T＝21％，該病毒為()a．單鏈DNA b．雙鏈DNA c．單鏈RNA d．雙鏈RNA 18．DNA復制時，序列5′－TpApGpAp-3′將合成下列哪種互補結構? a．5′－TpCpTpAp-3′ b．5′－ApTpCpTp－3′ c.5′-UpCpUpAp－3′ d.5′-GpCpGpAp－3′ 19，某DNA分子的(A+T)含量為90％，其Tm值為：

a．106.2℃： b．93.2℃ c．89.8℃ d．73.4℃ 20.核酸對紫外線的吸收是由哪一結構所產生的? a．磷酸二酯鍵 b.核糖

c．嘌呤和嘧啶環(huán)上的共軛雙鍵 d．核苷鍵

21．某DNA雙鏈，其中一股的堿基序列是5′-AACGTTACGTCC-3′，另一股應為()a．5′-TTGCAATGCAGG-3′ b．5′-GGACGTAACGTT-3′ c．5′-AACGTTACGTCC-3′ d．5′-AACGUUACGUCC-3′ 22.在Watson-Crick的DNA結構模型中，下列正確的是()a．雙股鏈的走向是反向平行的 b．嘌呤和嘌呤配對，嘧啶和嘧啶配對 c．堿基之間共價結合

d．磷酸戊糖主鏈位于螺旋內側 23.DNA變性的原因是()a．磷酸二酯鍵斷裂 b．多核苷酸鏈解聚

c．堿基的甲基化修飾 d．互補堿基之間的氫鍵斷裂 24．下列關于RNA的敘述哪一項是錯誤的()

a．原核生物沒有hnRNA和snRNA

b．tRNA是最小的一種RNA

c．胞質中只有一種RNA，即mRNA

d.組成核糖體的主要是rRNA 25.關于tRNA的敘述正確的是()

a．分子上的核苷酸序列全部是三聯(lián)體密碼

b．是核糖體組成的一部分

c.由稀有堿基構成發(fā)夾結構

d．二級結構為三葉草形

26.下列核酸中稀有堿基或修飾核苷相對含量最高的是（）

a．DNA

b．rRNA

c．tRNA

d．mRNA

28，DNA和RNA共同具有的堿基是（）

a．I

b，A

c．U

d．ψ

29．原核生物核糖體為（）

a．70S

b．80S

c．60S

d．50S

30．下列哪種DNA的Tm值最低（）

a．G+C=56％

b．A+T=56％

c.G+C=65％

d．A+T=65％

三、判斷題

1．DNA和RNA都易溶于水而難溶于有機溶劑。

2．稀有堿基僅存在于RNA分子中，DNA分子中沒有修飾堿基。

3．不同生物的DNA堿基組成各不相同，同種生物的不同組織器官中DNA組成均相同。4．真核細胞和原核細胞中都有組蛋白。

5．構成RNA分子中局部雙螺旋的兩個片段也是反向平行的。6．假尿苷中的糖苷鍵是C-C連接的。

7．在1mol／L NaOH溶液中，RNA和DNA同樣不穩(wěn)定，易被水解成單核苷酸。8．脫氧核糖核苷酸分子中核糖環(huán)的3′位沒有羥基。

9．核苷的堿基和核糖以C－N糖苷鍵相連。

10．核苷酸的堿基和糖相連的糖苷鍵是C-O型。

11．DNA堿基摩爾比規(guī)律僅適合于雙鏈而不適合于單鏈。

13．某氨基酸t(yī)RNA反密碼子為GUC，在mRNA上相對應的密碼子應該是CAG。

14．細胞內DNA的核苷酸順序都不是隨機的而是由遺傳性決定的。

15．假如某DNA樣品當溫度升高到一定程度時，OD260提高30％，說明它是一條雙鏈DNA。16．核酸外切酶能夠降解所有的病毒DNA。

17，雙鏈DNA中，每條單鏈的(G+C)百分含量與雙鏈的(G+C)百分含量相等。18．用堿水解RNA和DNA時可得到2′,3′-核苷酸。

19．核酸酶有內切酶和外切酶，它們都屬于磷酸單酯酶。

20．Z－DNA分子存在于原生動物，果蠅，靈長類動物及人體細胞中。21．真核生物的mRNA均含有polyA結構和帽子結構，原核mRNA則無。22．原核mRNA中的修飾堿基比真核mRNA多。23．RNA－DNA雜交鏈也具有雙螺旋結構。

24．Z－DNA與B－DNA在細胞內可以相互轉變。

四、名詞解釋

(1)分子雜交(2)稀有堿基(3)核酸的一級結構(4)核苷(5)堿基對(6)Chargaff定則(7)DNA超螺旋(8)核酸的變性（9）退火（10）淬火（11）DNA熔解溫度（12）增色效應（13）減色效應（14）基因（15）基因組

參考答案

一、填空題 1．DNA RNA、細胞核、類核、細胞質 2．核苷酸、堿基、核糖、磷酸基 3．rRNA、tRNA、mRNA 4．基因

5．堿基堆積力、離子鍵、氫鍵、堿基堆積力 6．反向平行、互補、A、T、G、C 7．解鏈、變性、重新結合、復性 8．變性、降低、減色效應

9．B—DNA、A-DNA、Z—DNA、Z-DNA 10．三葉草、倒L形 11．第二信使、ATP 12．U、A 13．衛(wèi)星DNA、tRNA、rRNA、單拷貝 14．G≡C、A＝T 15．居間、內含子、外顯子 16．Watson、Crick、1953 17．氨基酸臂、反密碼子環(huán)、轉移氨基酸 18．C1′-N、C1′-C5 19．核糖體、tRNA 20．21．76Km 21．2′，3′-環(huán)核苷酸、2′-磷酸核苷、3′-磷酸核苷 22．1．8-1．

9、≥2．0 23．攜帶氨基酸、與氨酰－tRNA合成酶識別、識別密碼子 24．細胞核、線粒體、葉綠體

25．DNA的均一性、CG含量、介質中離子強度 26．EDTA、SDS、蛋白酶 27．除去RNA酶

28．超螺旋DNA、開環(huán)DNA 29．TCATTCAT 30．6×104

二、選擇題 1，a 2，b 3． b 4．d 5． c 6．b 7． b 8． a 9，a 10．b 11 d 12．c 13．c 14．c 15．b 16．d 17，a 18．a 19． d 20．c 21． b 22．a 23．d 24． C 25．d 26．c 27．b 28．b 29．a 30．d

三、判斷題

1，對 2．錯 3．對 4．錯 5．對 6．對 7．錯 8．錯 9．對 10．錯 11．對 12．錯 13．錯 14．對 15．對 16．錯 17．錯 18．錯 19，錯 20．對 21．錯 22．錯 23．對 24．對 25．錯

四、名詞解釋

(1)分子雜交：在退火的條件下，不同來源的兩條核酸鏈(DNA—DNA或DNA—RNA)，遵循“反向平行、堿基互補”的原則，形成雙鏈分子的過程。

(2)稀有堿基：一些核酸中存在少量其他修飾堿基，由于其含量少被稱為稀有堿基，多是4種主要堿基的衍生物。(3)核酸的一級結構：由數量龐大的4種核苷酸通過3′，5′-磷酸二酯鍵連接而成的多核苷酸鏈中核苷酸的排列順序。

(4)核苷：是由嘌呤或嘧啶堿基通過共價鍵與戊糖連接組成的化合物。核糖與堿基一般都是由糖的異頭碳與嘧啶的N—1或嘌呤的N—9之間形成的β－N－糖苷鍵連接的。

(5)堿基對：通過堿基之間的氫鍵配對的核酸鏈中的兩個核苷酸．例如DNA中的A--T、G--C，RNA中的A－U、G--C等。

(6)Chargaff定則：所有雙鏈DNA中腺嘌呤與胸腺嘧啶的摩爾數相等(A＝T)．鳥嘌呤和胞嘧啶的摩爾數相等(G＝C)，即A+G＝T+C。這些數量關系被稱為Chargaff定則。(7)DNA超螺旋：DNA分子在雙螺旋的基礎上，由于某種原因使分子中產生了額外的結構張力，從而進一步扭曲而形成的螺旋再螺旋稱為超螺旋。它包括正超螺旋和負超螺旋。(8)核酸的變性：由于某些理化因素的影響，核酸的雙鏈解鏈形成單鏈的過程，它不涉及到核酸分子中共價鍵的斷裂。

(9)退火：熱變性DNA在緩慢冷卻的條件下，由單鏈復性變成雙鏈的過程叫退火。來源相同的DNA單鏈經退火后完全恢復雙鏈的結構，同源DNA之間、DNA和RNA之間，退火后形成雜交分子。

(10)淬火：雙螺旋DNA溶液在加熱變性之后，使其突然冷卻，保持DNA單鏈，不能復性的處理過程稱為”淬火”。(11)DNA熔解溫度：DNA熱變性時，由雙鏈變成單鏈的溫度范圍的中點溫度。其值是260nm波長的紫外吸收增加值達到最大增加值—半時所對應的溫度。

(12)增色效應：當雙螺旋DNA變性時，260nm波長的紫外吸收值增加的現(xiàn)象。(13)減色效應：變性的DNA復性時，260nm波長的紫外吸收值減少的現(xiàn)象。

(14)基因：也稱為順反子。指含有合成一個功能生物分子(蛋白質或RNA)所需信息的一個DNA片段。或者說，基因是為多種多肽鏈或功能RNA順序編碼的DNA片段。(15)基因組；一個細胞中所有基因和基因間DNA的總和稱為基因組。

酶

要點解答

1．酶的化學本質是什么，如何證明？酶作為生物催化劑有何特點? 酶是生物活細胞產生的具有催化活性的蛋白質。但目前也發(fā)現(xiàn)了具有催化活性的RNA，這種有催化活性的RNA叫做ribozyme(核酶)。

證明酶是蛋白質的主要依據是：在酶的化學組成中，氮元素的含量約占16％；在水溶液中可以兩性解離，有確定的等電點：凡使蛋白質變性的試劑，作用于酶后，都會使酶變性失活；酶水解后，最終產物為氨基酸。

酶作為生物催化劑的特點是：①酶具有很高的催化效率。②酶的催化作用具有高度專一性。③酶作用一般都要求溫和的條件。④酶的催化活性在細咆內受到嚴格的調節(jié)控制。⑤酶的催化活性與輔因子有關。高效率、專一性以及溫和的作用條件使酶在生物體內新陳代謝中發(fā)揮強有力的作用，酶催化活性的調控使生命活動中各個反應得以有條不紊地進行。

2．根據國際生化聯(lián)合會酶委員會的建議，酶分為哪幾大類?每一類的名稱是什么？ 根據國際生化聯(lián)合會酶委員會的建議，酶分為六大類：①氧化還原酶類：凡催化氧化還原反應的酶，均稱為氧化還原酶。②轉移酶類：凡能催化功能基團轉移反應的酶，均稱為轉移酶。③水解酶類：凡能催比水解反應的酶，都屬于水解酶。④裂合酶類：凡催化從底物上移去一個基團而形成雙鍵的反應或逆反應，均稱為裂合酶，又稱為裂解酶。⑤異構酶類：凡能催化各種同分異構體的相互轉變的酶，均稱為異構酶。⑥合成酶類：凡能催化一切必須與ATP分解相偶聯(lián)，并由兩種物質合成一種物質的反應的酶類，稱為合成酶。

3．什么是酶的活性中心?有哪些部位？各有何作用？

酶的活性中心又叫做酶的活性部位。酶分子中直接與底物結合，催化底物發(fā)生化學反應的部位，稱為酶的活性中心。構成酶活性中心的基團，按其功能可分為兩類。一類是與底物結合的結合基團，它們組成結合部位；另一類是催化底物發(fā)生反應的催化基團，它們組成催化部位。酶的活性中心則由結合部位與催化部位二者有機的結合形成。某些酶內，有的基團既是結合基團又是催化基團，說明活性中心內的結合基團與催化基團可以交叉與重迭。在酶促反應過程中，結合基團決定了酶的底物專一性，催化基團決定了反應專一性，決定酶的催化能力。

4．實現(xiàn)酶高效催化作用的因素有哪些?它們是如何提高酶反應速度的？

實現(xiàn)酶高效催化作用的因素有：

（1)鄰近效應和定向效應：這兩種效應是指酶和底物結合成中間絡合物的反應中，底物分子從稀溶液中密集到活性中心區(qū)，使活性中心的催化基團與底物的反應基團之間正確定向排列所產生的效應。同時結合成中間絡合物也使分子間反應變?yōu)榉肿觾确磻倪^程，只有既“靠近”又“定向”，反應物分子才能作用，隨著酶活性中心處底物濃度的增加，酶促反應的速度便得以增強。在底物向酶活性中心靠近的過程中，受到酶催化基團與結合基團的影響，底物分子因其自身的結構特點，使其對酶的活性中心定向。定向的結果，使兩種底物分子或底物分子與酶活性中心的某些分子軌道發(fā)生重迭。因此，反應的活化能降低，速度增大。(2)張力與形變：酶使底物分子中的敏感鍵發(fā)生變形，從而促使底物中的敏感鍵更易破裂。底物與酶誘導契合的結果，不僅使酶的構象改變，分子變形，底物分子也常常受酶的作用而變形。底物分子變形后，必然導致底物分子內某些化學鍵的彎曲，成鍵原子之間沿著被彎曲的化學鍵產生一種張力。鑒于這種張力來自成鍵的電子，故又稱它為電子張力。底物中容易受酶活性中心的誘導而彎曲變形的化學鍵通常稱為敏感鍵，酶促反應一般都發(fā)生在底物分子內敏感鍵的地方。在酶的作用下，底物變形，敏感鍵彎曲，這是酶促反應的初始；敏感鍵斷裂，新的化學鍵形成，則是酶促反應的完成。顯然，變形后的底物轉變?yōu)楫a物時所需的活化能要比正常的底物少。

(3)共價催化：共價催化是指酶活性中心中的催化基團首先以共價鍵與底物結合，生成一個活性較高的中間產物，此中間產物容易向著最終產物的方向變化。

(4)酸堿催化：酸堿催化劑是催化有機反應的最普遍最有效的催化劑。酸堿催化主要是廣義的酸堿催化劑，指的是酶活性中心處的催化基團，在促進底物的變化中起質子供體及質子受體的作用．它們在酶反應中的重要性較大，發(fā)生在細胞內的許多類型的有機反應都是受廣義的酸堿催化的，例如將水加到羰基上，羧酸酯及磷酸酯的水解，從雙鍵上脫水，各種分子重排以及許多取代反應等。在酶的活性中心處可以提供質子或接受質子的催化基團有：氨基，羧基，硫氫基．酚羥基及咪唑基等。

(5)微環(huán)境的影響：所謂微環(huán)境指的是酶活性中心的催化基團所處的微小環(huán)境。天然存在的酶分子內，通常是非極性的側鏈埋藏在內部，極性的側鏈分布在表面。分子內部是疏水的非極性區(qū)，表面是強度不等的親水極性區(qū)。位于酶的凹穴處的活性中心，其微環(huán)境都是非極性的。在非極性環(huán)境中，介質的介電常數低，電荷間的吸引力與排斥力比在水中強得多。微環(huán)境的影響使得催化基團的電離作用減弱，與底物基團的氫鍵結合力增強，有利于敏感鍵的產生與中間產物的形成。

以上五個因素，都能提高酶的催化效率，但在某一酶促反應中，不是各因素都起作用的。不同的酶促反應中，起作用的因素各不相同。

5．測定酶活力時為什么采用初速度? 反應速度在最初一段時間內可保持恒定，隨著反應時間的延長，酶反應速度下降，其原因有多方面，如底物濃度的降低；介質的pH值及溫度發(fā)生變化致使部分酶失活；亦因產物對酶的反饋抑制；以及產物濃度的上升，而加速了逆反應的進行，一般地說，只有初速度和酶量才有線性關系，所以測定酶活力時一般采用初速度。

6．常用“單位時間內、單位體積中底物的減少量或產物的增加量”來表示酶活力的大小，你認為哪種表示為好？

一般以單位時間內，單位體積中產物的增加量來表示為好。因為測定反應速度時，底物濃度往往是過量的，反應時底物減少的量只占其總量的極小部分，測定時不易準確。而產物是從無到有，只要方法足夠靈敏，就可以準確測定。

7．什么是米氏常數，在酶學研究中有何意義? 米氏常數即Km值。就是當酶促反應速度達到最大反應速度一半時的底物濃度。在酶學研究中的意義是：①Km值是酶的特征常數之一，它一般只與酶的性質有關，而與酶的濃度無關。不同的酶其Km值不同。②如果一個酶有幾種底物時，則對每一種底物，各有一個特定的Km值。其中Km值最小的底物稱為該酶的最適底物或天然底物。Km值隨不同底物而異的特性有助于判斷酶的專一性，并有助于研究酶的活性中心。③Km值可以近似地表示酶對底物親和力的大小。Km值越小，說明達到最大反應速度一半時所需底物的濃度就越小，則酶對底物的親和力就越大；反之亦然。顯然，最適底物或天然底物與酶的親和力最大。④Km值測出后，可利用米氏方程求出任意底物濃度時的反應速度，或任何反應速度下的底物濃度。⑤Km值還受介質pH值及溫度等實驗條件的影響。因此，Km值作為常數只是對一定的底物、一定的pH值及一定的溫度條件而言。所以，盡管測定酶的Km值可以作為鑒定酶的一種手段，但必須在一定的實驗條件下進行才有意義。

8.酶的最適溫度和最適pH是酶的特征常數嗎?為什么? 酶的最適溫度和最適pH都不是酶的特征常數。因為酶的最適溫度受多種實驗條件的影響，當實驗條件改變，最適溫度的數值也隨之變化。酶的最適溫度與底物種類、作用時間等因素有關。例如，同一種酶在與相同底物作用時，作用時間短時的最適溫度要高于作用時間長時的最適溫度。同樣，酶的最適pH值也因酶的純度、底物種類和濃度及緩沖液成分不同而不同。

9．何謂變構酶？變構酶的調節(jié)中心與活性中心之間有何關系？對于變構酶來說，加入低濃度的競爭性抑制劑，反能起到激活作用，為什么? 變構酶又稱別構酶。目前所知的別構酶都是寡聚酶，含有兩個或兩個以上的亞基，分子量都比較大，是一種含有多亞基具有四級結構的酶，酶分子中除了有與底物結合的活性中心外，還有與調節(jié)物結合的別構中心。別構中心與調節(jié)物結合后，自身的構象會發(fā)生變化，導致酶活性改變，所以稱它為別構酶或變構酶。變構酶的調節(jié)中心與活性中心可位于不同的亞基上，也可位于同一亞基上。對于變構酶來說，加入低濃度的競爭性抑制劑，反能起到激活作用是因為在別構酶分子中，各亞基對底物的親和力可互相影響，一個亞基的活性中心結合了底物后，會使其余尚未結合底物的亞基對底物的親和力發(fā)生變化，這種越過亞基的相互作用，稱為協(xié)同作用。而在競爭性抑制中，抑制劑的分子結構與底物的分子結構非常相似，也能以非共價鍵在酶部位處與酶分子結合。不管是底物還是競爭性抑制劑，只要與變構酶的一個亞基結合，就會增大變構酶的其余亞基與底物或者競爭性抑制劑的結合，而競爭性抑制劑的濃度很低，實際上增大變構酶的其余亞基與底物的結合，從而起到激活作用。

10．何謂同工酶？同工酶間的差異是否就是種屬差異? 同工酶是指催化的化學反應相同、但其組成結構不完全相同的一組酶。這類酶由兩個或兩個以上的亞基聚合組成，它們雖能催化相同的化學反應，但它們的理化性質和免疫性能等方面都存在明顯的差異。同工酶往往存在于同一生物個體或同一組織甚至同一細胞中，所以同工酶間的差異并不就是種屬差異。

11．說明輔基、輔酶與酶蛋白的關系？輔酶、輔基在催化反應中起什么作用? 有些酶為復合蛋白質，其分子中除含蛋白質外，還含有非蛋白質成分，這些非蛋白質部分稱為輔助因子，這類酶稱為雙成分酶；組成酶的蛋白質叫酶蛋白，其酶蛋白與輔助同子結合后所形成的復合物稱為“全酶”，即全酶＝酶蛋白+輔助因子。酶的輔助因子包括金屬離子和某些有機化合物。這些有機化合物與酶蛋白結合松弛的稱為輔酶，可以通過透析或其他方法將其從全酶中除去；如果以共價鍵與酶蛋白較牢固的結合的稱為輔基，不易透析除去。輔基和輔酶是酶表現(xiàn)催化活性所必需的，當從酶分子中除去這些后，酶就不表現(xiàn)活性或活性很低。只有全酶時酶的活性才充分表現(xiàn)出來。區(qū)別只在于它們與酶蛋白結合的牢固程度不同，并無嚴格的界限。

練習題

一、填空題

1．酶是_______產生的，具有催化活性的_______。

2．T．Cech從自我剪切的RNA中發(fā)現(xiàn)了具有催化活性的_______，這是對酶的概念的重要發(fā)展，稱為_______。

3．酶具有_______、_______、_______和_______等催化特點。

4．從酶蛋白結構上看，僅具三級結構的酶為_______，具有四級結構的酶為_______，而在系列反應中催化一組多個反應的酶稱為_______。

5．結合酶(雙成分酶)由蛋白質部分和非蛋白部分組成，非蛋白部分為_______的一部分，統(tǒng)稱_______，其中與酶蛋白結合緊密，不能用透析法除去的稱為_______，而結合不緊密，可用透析法除去的稱為_______。

6．酶的活性中心由_______部位和_______部位組成，前者與酶的_______有關，而后者與酶的_______有關，活性中心由肽鏈在一級結構不相鄰而空間構象上相鄰在一起的幾個_______組成。

7．精氨酸酶只對L—Arg作用，不能對D—Arg作用，是因為這種酶具有_______?！?。8．根據酶對底物選擇的嚴格程度不同，可將酶的專一性分為 _______、_______和_______三大類。10．影響酶促反應速度的因素有_______、_______、_______、_______、_______和_______。11．pH對酶活力的動力學曲線為_______，其原因可能為不同的pH影響_______、_______、_______和_______。

12．高溫使酶促反應速度_______的原因是_______。

13.米氏常數(Km)為反應速度達到_______一半時的_______，其單位為_______。

14._______抑制劑不改變酶催化反應的Vmax，而只_______酶的Km值，其結構常與底物_______。

16．酶有高的催化效率，其中大多數酶是通過_______或_______發(fā)生作用的。

17．酶的活性中心的親核基團是電子對的_______，而親電基團是電子對的_______。

19．酶反應速度可用單位時間內_______或_______來表示，但從測定準確性上來看，以_______為好。

20．某些調節(jié)酶(寡聚酶)v對[s]作圖時形成_______型曲線，這是底物與酶分子上專一性結合部位結合后產生的一種_______效應而引起的。

21．脫氫酶的輔基多為_______或_______。22．黃素蛋白酶類是一類含有_______的酶，也是一類_______, 其輔基為_______或_______。23．維生素是一類_______，按溶解度分為_______和_______，其中_______族維生素的衍生物是許多酶的輔因子。

24．琥珀酸脫氫酶中含_______輔基，它由維生素_______參與組成，輔因子中含有這種成分的酶通稱_______。

25.轉氨酶的輔因子為_______即維生素_______，其有三種形式，分別為_______、_______、_______，其中_______在氨基酸代謝中非常重要，是_______、_______和_______的輔酶。26．葉酸以其_______起輔酶的作用，它有_______和_______兩種還原形式，后者的功能是作為_______的載體。二.選擇題 以下為單選題

1．酶作為一種生物催化劑，能加快化學反應速度的原因是酶能夠()a．升高反應的活化能 b．降低反應的活化能 c．降低反應物的能量水平d.降低反應的自由能 2．下列有關酶的概念，哪一個是正確的?()a．生物體中的所有蛋白質都有酶活性 b．酶的底物都是有機化合物 c．酶蛋白都是可溶性蛋白

d．其催化活性均需特異的輔助因子 e．以上都不是

3．有關活性中心的論述不正確的是()a.活性中心只由幾個氨基酸殘基組成 b.輔酶或輔基也是活性中心的成分 c．酶蛋白的構象與活性中心的形成有關

d.活性中心內的必需基團是保持活性中心特定構象的主要因素 e．活性中心的構象與活性中心外的某些基團有關 4．下面有關活性中心的論述不正確的是()a.結合部位決定酶的專一性

b．活性中心凹穴部分充滿了水分子

c．活性中心的構象受作用的底物影響而變化 d．活性中心內的必需基團排列是特定的 e．催化部位決定酶的活性

5．在一些酶的提取制備中，為了保持其活性常常需要加入巰基乙醇，其作用保護活性中心，因為這種酶的活性中心往往含有()a．羥基 b．巰基 c．咪唑基 d．羧基 6．酶蛋白變性后活性喪失，這是因為()a．酶蛋白被水解成氨基酸 b．酶蛋白高級結構破壞 c．失去激活劑

d．活性中心構象變化

7．根據中間產物學說推導了能夠表示整個酶促反應中底物濃度和反應速度關系公式的兩位科學家是()a.Michaelis和Menten b．Meselson和Stahl c．Hatch和Slack d．Miescher和Hoppe 9．酶的米氏常數(Km)值有如下特點()a.對于酶的最適底物其Km最大 b．對于酶的最適底物其Km最小

c.Km隨酶的濃度增大而減小 d.Km隨底物濃度增大而減小

10.如果一種酶遵循典型的米氏動力學，從速度對底物的雙倒數圖中，可以圖解確定酶對底物的米氏常數(Km)值為()a．曲線斜率

b．曲線在x軸上截距的絕對值

c．曲線在x釉上截距絕對值的倒數 d.曲線在y軸上截距的絕對值的倒數

11．一種酶純粹的競爭性抑制有下面哪些動力學效應?()a．不影響Vmax，而Km增大 b．不影響Vmax，而Km減小

c．不影響Km，而Vmax增大 d．不影響Km，而Vmax減小

13．唾液淀粉酶透析后，分解淀粉的能力大大降低，這是因為()a．失去Cl b．酶蛋白變性 c．缺乏ATP d．失去Na 14．乳酸脫氫酶(LDH)是由兩種不同的多肽鏈組成的四聚體，假定這些多肽鏈隨機結合成酶，這種酶有多少種同工酶?()a．2 b.3 c．4 d．5 17．進行酶活力測定時，要獲得正確結果()a．底物濃度必需遠大于酶濃度 b．酶濃度必需極大于底物濃度 c．底物量要準確，但其濃度可不考慮 d．反應時間要較長

三、是非題

2．酶的催化作用可用底物與活性部位相吻合的鎖和鑰匙概念來解釋。3．在一個二聚體酶中，活性部位含有兩條多肽鏈的氨基酸殘基，每一個亞基(其本身無活性)被稱為一個輔酶。-+4．酶促反應的初速度與底物濃度無關。

5．當底物處于飽和水平時，酶促反應的速度與酶濃度成正比。

6．在非競爭性抑制劑存在下，加入足夠量的底物，酶促反應能夠達到正常Vmax。8．當底物處于限速濃度時，酶促反應速度將隨時間而降低。9．酶的最適pH是酶的特征常數。

10．測定酶活力時，底物濃度不必大于酶濃度。

11．測定酶活力時，一般測定產物生成量比測定底物消耗量更為準確。

14．反競爭性抑制是既能改變酶反應的最大速度，又能改變酶Km的一種抑制類型。

四、名詞解釋

3．全酶 4．輔酶和輔基 5．單體酶 6．寡聚酶 7．多酶復合體 8．活性中心 9．激活劑 10．抑制劑 11．抑制作用 12．不可逆抑制作用 13．可逆抑制作用 14．變構酶 15．變構效應 16．酶活力單位 17．同工酶 18．Ribozyme

參考答案

一、填空題

1．生物活細胞、蛋白質 2．RNA、核糖酶(ribozyme)3．高效性、專一性、易變性、受調控 4．單體酶、寡聚酶、多酶體系 5．酶、輔助因子、輔基、輔酶

6．結合、催化、專一性、催化能力、氨基酸殘基 7．立體

8．絕對?！?、相對專一性、立體專一性

10．底物濃度、酶濃度、pH值、溫度、激活劑、抑制劑 11．鐘形、酶的構象、酶解離、底物解離 12．下降、酶失活

13．最大速度(Vmax)、底物濃度、mol／L 14．競爭性、增大、相似 15．標準

16．共價催化、酸堿催化 17．供體、受體

19．底物的減少量、產物的增加量、產物的增加量 20．S、別構

21．NAD、NADP 22．核黃素、脫氫酶、FMN、FAD 23．有機化合物、水溶性、脂溶性、B 24．FAD、B2、黃素蛋白酶

25．磷酸吡哆類、B6、吡哆醛、吡哆胺、吡哆醇、磷酸吡哆醛、轉氨酶、脫羧酶、消旋酶 26．還原態(tài)、二氫葉酸、四氫葉酸、一碳單位

二、選擇題 1．b 2．e 3．d 4．b 5．b 6．d 7．a 9．b 10．c 11．a 13．a 14．d 17．a

三、是非題

2．錯 3．錯 4．錯 5．對 6．錯 8．錯 9．錯 10．錯 11．對 14．對

四、名詞解釋

3．全酶：組成酶的蛋白質叫酶蛋白，其酶蛋白與輔助因子結合后所形成的復合物稱為“全酶”，即全酶＝酶蛋白+輔助因子。

4．輔基和輔酶：都是酶的輔助因子。與酶蛋白結合松弛的稱為輔酶，可以通過透析或其他方法將其從全酶中除去；如果以共價鍵與酶蛋白較牢固的結合的稱為輔基，不易透析除去。輔基和輔酶的區(qū)別只在于它們與酶蛋白結合的牢固程度不同，井無嚴格的界限。5．單體酶：只含有一條多肽鏈。

7．多酶體系：是由幾種酶彼此嵌臺形成的復合體。它有利于一系列反應的連續(xù)進行。8．活性中心：酶分子中直接與底物結合、催化底物發(fā)生化學反應的部位，稱為酶的活性部位或活性中心。它包括結合部位和催化部位。結合基團決定了酶的底物專一性，催化基團決定了反應專一性，決定酶的催化能力。

9．激活劑：凡能提高酶活性的物質都稱為激活劑。激活劑多是無機離子或簡單的有機化合物。

10．抑制劑：酶學中的抑制劑指的是能降低酶的催化活性，甚至使催化活性完全喪失的物質。一般說來，抑制劑只能使酶的催化活性降低，而不使酶蛋白變性。11．抑制作用：抑制劑使酶催化活性降低的作用稱為抑制作用。

12．不可逆的抑制作用：這類抑制作用的特征是抑制劑與酶分子的活性部位以共價鍵結合，這種結合下能用簡單的透析、超濾等物理方法解除，所以是不可逆的。

13．可逆的抑制作用：可逆的抑制作用容易通過透析、超濾等物理方法除去抑制劑，使酶的催化活性恢復。此類抑制作用中，抑制劑與酶分子的結合是非共價鍵的，是可逆的。14．別構酶：又稱變構酶。日前所知的別構酶都是寡聚酶，含有兩個或兩個以上的亞基，分子量都比較大，是一種含有多亞基具有四級結構的酶。酶分子中除了有與底物結合的活性中心外，還有與調節(jié)物結合的別構中心。這兩個中心可位于不同的亞基上，也可位于同一亞基上。別構酶與調節(jié)物結合后，自身的構象會發(fā)生變化，所以稱為別構酶。

15．別構效應：調節(jié)物與酶分子的別構中心結合后，引起酶蛋白構象的變化，從而使酶活性中心對底物結合與催化作用受到影響，進—步調節(jié)酶促反應的速度及代謝過程，此種現(xiàn)象稱為酶的“別構效應”。16．酶的活力單位：酶活力大小，也就是酶量的大小，用酶的活力單位來度量。1961年國際酶學會議規(guī)定：1個酶活力單位是指在特定條件下，在l min內能轉化1 μmol底物的酶量，或轉化底物中1 μmol的有關基團的酶量。其它條件：溫度選定為25℃，其他條件均采用最適條件。

17．同工酶：是指催化的化學反應相同，但其組成結構不完全相同的一組酶。18．Ribozyme：具有催化活性的RNA。

脂類與生物膜

要點解答

1．什么是生物膜?構成生物膜的化學成分有哪些? 生物膜主要是由蛋白質(包括酶)和脂類(主要是磷脂)兩大類物質組成，此外，還含有糖(糖蛋白及糖脂)，微量的核酸、無機元素等。

(1)蛋白質：生物膜中的蛋白質，有的以靜電作用(離子鍵)結合在膜的表面．叫外周蛋白，這類蛋白質—般占膜蛋白的20％～30％。有的蛋白質埋插在脂質雙分子層中或橫穿膜層，叫內在蛋白，這類蛋白質主要以疏水鍵與脂質結合．內在蛋白約占膜蛋白的70％一80％。膜蛋白的種類很多，按其功能大致可分為五類：①酶蛋白：包括氧化還原酶類、水解酶類、異構酶類、合成酶類中的某些成員，另外還有一些電子傳遞體(如光合鏈、呼吸鏈中的傳遞體)；②物質運輸載體：如纈氨霉素、短桿菌肽、Na－K－ATP酶、Ca－ATP酶等；③與運動有關的蛋白質：如微管蛋白、微絲蛋白、纖毛蛋白、鞭毛蛋白；④信息的受體和傳遞體：如各種化學感受體、激素受體、細胞識別蛋白，免疫球蛋白等；⑤與支持和保護有關的蛋白質：如膠原蛋白、糖蛋白等。

(2)脂類：主要的脂類有磷脂類、固醇及糖脂等。在各種生物膜中，脂類的種類常不相同，最常見的磷脂有卵磷脂、腦磷脂、磷脂酰絲氨酸、神經髓鞘脂、磷脂酰肌醇。動物膜中含膽固醇較高，細菌質膜不含膽固醇，植物膜中主要是谷固醇和豆固醇。真核微生物膜中含有麥角固醇。植物細胞膜中的糖脂主要是半乳糖脂。在葉綠體中還存在一種含糖殘基的硫脂，如6－磺基－6－脫氧－葡萄糖甘油二酯。動物神經髓鞘膜含的糖脂主要為半乳糖腦苷脂和神經節(jié)苷脂。

2．什么是生物膜的流動性?膜脂和膜蛋白有幾種運動形式？生物膜流動性的生理意義是什么? 膜的流動性是指膜脂和膜蛋白的運動狀態(tài)。

膜脂的流動性決定于磷脂分子，在生理條件下，磷脂大多成液晶態(tài)。有以下幾種運動方式：①在膜內作側向擴散或側向移動，即指磷脂分子可在脂雙層的同一層中與鄰近分子進行交換。②在脂雙層中作翻轉運動。由于磷脂分子是一種兩性分子，做翻轉運動時必須通過脂雙層的疏水區(qū)，因此運動速度與側向擴散相比較要慢得多。③磷脂烴鏈圍繞C-C鍵旋轉而導致異構化運動。磷脂脂酰鏈C-C鍵只有全反式和偏轉式兩種構型，低溫下主要以全反式存在，隨溫度升高偏轉構型增多。④圍繞與膜平面相垂直的軸左右擺動。⑤圍繞與膜平面相垂直的軸作旋轉運動。影響膜脂流動性的因素主要是磷脂酰鏈的長度和不飽和度，鏈越短、不飽和度越高的膜脂流動性越大。另外哺乳動物中膜膽固醇的含量也影響膜脂的流動性，在生理溫度下，增加膽固醇的含量會降低膜的流動性。

膜蛋白分子可作側向擴散和旋轉擴散運動，即沿著雙分子層的平面移動。

膜脂的流動性對膜內在蛋白嵌入脂雙層的的深度有一定影響。當膜脂流動性降低時，嵌入的膜蛋白暴露于水相的部分就會增加。相反當膜脂流動性增加時，嵌入的膜蛋白則更多的深入脂雙層。因此膜脂流動性的變化會影響膜蛋白的構象與功能。膜脂合適的流動性是膜蛋白表現(xiàn)正常功能的必要條件。在生物體內，可以通過細胞代謝、pH、金屬離子等諸多因素來影響膜的流動性來調節(jié)其功能。若膜的流動性超出正常范圍，生物膜就會產生異常的變化。

3．生物膜“流動鑲嵌”模型的要點是什么？

生物膜的“流動鑲嵌”模型，是singer在1972年根據膜的不對稱性和流動性提出來的。它認為膜是一種流動的、嵌有各種蛋白質的脂質雙分子層結構，其中脂雙層結構既是膜內蛋白質的溶劑，也是一個通透性屏障。膜蛋白在脂質雙分子層的平面內可自由移動。同時小部分膜脂可與某些膜蛋白相互作用，這種相互作用對膜蛋白行使功能是至關重要的。生物膜的流動鑲嵌模型對于解釋許多膜的生理現(xiàn)象，比以前的膜結構模型更深刻更完善。

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2+ 4．生物膜有哪些重要的功能？

生物膜是細胞很重要的部分，它包括質膜和各種細胞器膜。細胞中由于有生物膜的存在，使小小的細胞被劃分為許多區(qū)域，使細胞區(qū)域化，因而使成百上千的生物化學反應能有條不紊地同時進行。生物膜的功能主要有以下四個方面：(1)能量的轉換：在生物體內，能量轉換的形式很多，例如光能轉變?yōu)榛瘜W能(光合作用)，化學能轉換為光能(螢火蟲發(fā)光)，化學能轉變?yōu)殡娔?電鰻電器官生電)，化學能轉變?yōu)榛瘜W能(氧化磷酸化作用)等，這些能量的轉換都與生物膜有直接的關系。

(2)物質運輸：細胞與外界環(huán)境之間的物質交換是經常和不斷進行的，生物膜是物質交換的必經之地。生物膜對物質進出細胞有高度的選擇性，這主要是由于膜上存在有各種專一的物質運送載體、酶系及通道的緣故。生物膜運送物質進出細胞有兩種方式：一是主動運輸，即物質逆著濃度梯度進出細胞，這種運輸需要能量，大多數物質進出細胞都屬于主動運輸方式；另一種是被動運輸，物質從高濃度一側通過膜向低濃度一側擴散，它的運輸速度取決于兩側的濃度差大小、物質分子大小和電荷的性質。生物膜還有內吞作用(即吞噬作用和胞飲作用)，可將外界物質轉入細胞內。生物膜也有外排作用，將細胞內的殘渣廢物排出胞外。(3)信息的傳遞：細胞膜不僅把細胞與周圍環(huán)境隔開，而且是細胞間、細胞與環(huán)境間接受和傳遞信息的部位。細胞質膜上存在有多種專一的受體，以接受激素和藥物等的作用信息，并將信息傳遞到細胞的內部。

(4)物質的合成與分解：在真核生物的粗糙內質網膜上可以合成蛋白質，在細菌的質膜上可以合成核酸，在許多生物細胞質膜的外表面，都附著有多種水解酶類，可以分解各種大小物質分子。

(5)識別功能：細胞之間和細胞與外源物質之間，通過準確的識別、判斷、并作出相應的應答，是生物膜的重要功能之一。例如：黏菌從單細胞營養(yǎng)型轉變?yōu)槎嗉毎募Y型，豆科植物根系和根瘤菌的識別結合，植物自交不親和現(xiàn)象等均是由膜上的特異糖蛋白決定的。

一、填空題

1，生物膜是構成細胞所有膜的總稱，它包括 和。

2．參與生物膜構成的脂類有、、、等，其中以 含量最高。3．生物膜的許多功能都是由 來完成的，按照其在膜中的定位，可分為、。4．大分子物質跨膜運送的兩個主要方式是 和。

5．生物膜最顯著的理化特性是 和。

6．耐寒植物的膜脂中 脂肪酸含量高，從而使膜脂流動性，相變溫度。7．當溫度高于膜脂的相變溫度時，膜脂處于 相，而溫度低于膜脂的相變溫度時，膜脂處于 相。

8．生物膜中的糖類大多與膜蛋白結合形成，少數與膜脂結合形成。

二、選擇題

1．關干生物膜特性的描述錯誤的是()a．膜的功能越復雜，含蛋白質的種類及數量越多 b．組成膜的脂質分子均是雙親性分子

c．蛋白質分子在膜的脂雙層中可以進行旋轉、翻轉、側向移動等運動 d．膜脂和膜蛋白分布不對稱

2．關于小分子物質的跨膜運輸敘述錯誤的是()a．簡單擴散不需要消耗代謝能，不需要載體分子 b．協(xié)助擴散需要借助載體蛋白順濃度梯度進行 c．葡萄糖協(xié)同運輸需要Na、K-ATP建立Na梯度

d.協(xié)助擴散和簡單擴散最重要的差別是后者有飽和效應 e．脂溶性分子、極性小的分子主要通過簡單擴散運輸過膜

3．下面哪種膜組分可以用高離子強度的溶液或高pH的溶液從膜上分離出來()a．外周蛋白 b．內在蛋白

c．跨膜蛋白 d．共價結合的糖類 e．脂類 4．關于膜脂流動性的敘述錯誤的是()a．脂肪酸鏈越長，膜脂流動性越大

b．脂肪酸鏈不飽和程度越大，膜脂流動性越大

c．在生理溫度下，哺乳動物中膜膽固醇的含量增加會降低膜脂的流動性。d.膜脂的流動性主要取決于磷脂

e．膜脂流動性的變化會影響膜蛋白的構象與功能

三、是非題

1．生物膜上的糖脂及糖蛋白中的糖鏈全部伸向膜外側。

2．順電化中梯度運輸是物質被動運輸的主要特點。

3．受體介導的內吞作用需要專一性受體與配體相結合，這種受體分布在細胞質中。4．膜的識別功能主要決定于膜上的糖蛋白。5．維持膜結構的主要作用力是疏水力。

6．同一細胞的質膜上各部分的流動性不同，有的處于凝膠態(tài)，有的處于液晶態(tài)。7．所有的主動運輸系統(tǒng)都具有ATPase活性。

8．各類生物膜的極性脂均為磷脂、糖脂和膽固醇。

四、名詞解釋 1．外周蛋白 2．內在蛋白 3．簡單擴散 4．協(xié)助擴散 5．被動運輸 6．主動運輸 7．內吞作用 8．外排作用 9．協(xié)同運輸

參考答案

一、填空題

1．質膜、細胞內膜系統(tǒng) 2．磷脂、糖脂、硫脂、甾醇、磷脂 3．膜蛋白、內在蛋白、外周蛋白 4．內吞作用、外排作用 5．膜組分的流動性、膜結構的不對稱性 6．不飽和、增大、降低 7．液晶、凝膠 8．糖蛋白、糖脂

二、選擇屬

1．c 2．d 3．a 4．a

三、是非題

1．錯 2．對 3．錯 4．對 5．對 6．對 7．錯 8．錯

四、名詞解釋

1.外周蛋白：分布于膜的脂雙層內外表面，通過極性氨基酸殘基以離子鍵、氫鍵、范德華力籌次級鍵與膜脂極性頭部或與內在蛋白的親水部分結合。比較易易分離，大都能溶于水，可在不破壞膜結構的情況下，通過溫和方法(高離子強度、高pH)分離提取。

2．內在蛋白：有的全部埋于脂雙層的疏水區(qū)，有的部分嵌在脂雙層中，有的橫跨全膜。主要靠疏水作用通過某些非極性氨基酸殘基與膜脂疏水部分相結合，這類蛋白被緊密連在膜上，并且不易溶于水。只有用破壞膜結構的試劑如有機溶劑(氯仿)或去污劑(Triton X-100)才能把它們從膜中提取出來。

3．簡單擴散：物質順濃度梯度，不需要消耗代謝能，不需要轉移性載體分子的跨膜運輸方式。

＋＋＋ 4.協(xié)助擴散：物質借助于載體蛋白，順濃度梯度的跨膜運輸方式。

5.被動運輸：被動運輸是指物質從高濃度一側通過膜運輸到低濃度一側，即順濃度梯度方向跨膜運輸的過程。

6.主動運輸：主動運輸是物質逆濃度梯度的跨膜運輸，7．內吞作用：內吞作用是指細胞從外界撮入的大分子顆粒，逐漸被質膜的一小部分包圍、內陷，然后從質膜上脫落下來而形成含有攝入物質的細胞內囊泡的過程。

8．外排作用：外排作用是指細胞內物質先被囊泡裹入形成分泌泡，然后與細胞質膜接觸、融合并向外釋放被裹入的物質的過程。

9．協(xié)同運輸：一些糖和氨基酸的主動運輸并不是靠直接水解ATP提供的能量推動．而是依賴離子或H＋梯度儲存的能量，例如動物細胞中葡萄糖和氨基酸的運輸就是伴隨Na＋一起運入細胞的，故稱為協(xié)同運輔。

第二篇：學習生物化學有感

學習生物化學有感

對于蛋白質、氨基酸、核酸等生物化學的知識其實在初中和高中的學習中已經簡單的了解過了，但當拿到這本生物化學原理時我不禁感嘆，這本書真的好大又好厚?。】梢娚闹R是非常博大精深的！

人體本身就是一個復雜的化工廠，它無時無刻地不再進行著各種化學反應，學習了生化以后，我們更加的了解了自己，一旦身體中的某一環(huán)節(jié)出現(xiàn)了問題，那么我們就可能得各種各樣的疾病，這次我就生有體會。

楊老師的課堂十分有趣，在聽課中我們可以獲得很多有用的知識，也由于我自己的身體原因請假回家一個月沒有上課，也深刻體會到了健康的重要性！期中考試之前就聽了兩節(jié)楊老師的課，雖然只是生化原理的開頭部分，也就是蛋白質的最基本的組成單元氨基酸和蛋白質的結構，但已經了解到不同的氨基酸組成肽鏈，再由肽鏈組成蛋白質，還有組成的蛋白質的不同的結構和在機體內不同的作用和分布。

作為組成蛋白質的最基本的結構單元，在接下來的學習中都會涉及的到，就如酶的化學本質主要是蛋白質，而極少數是RNA，機體在不同的酶的催化功能下可以更好的運轉，不同的酶在機體中發(fā)揮著各自不同的效用。

在期中考試之后老師又講到了核酸和糖與脂的結構功能，激素，生物氧化和代謝。其中講述了很多關于我們所學知識的日常小故事，比如在提到SOD這種超氧化岐化酶其實是一種蛋白質，在日常生活中所用的大寶SOD蜜等提及含有SOD的日化用品中的SOD成分其實都是不能被人體吸收的，也就達不到SOD真正的效用消除生物體在新陳代謝中產生的有害物質；再如日常我們食用的黃鱔，因其在生長過程中會由雄性變?yōu)榇菩?，所以有很多不良的商販就會給正在成長期的黃鱔喂食雌性激素而讓它們更快的長大，然而雌性激素是類固醇激素，在黃鱔體內多余的雌性激素則會在人食用此類黃鱔后作用于人體內，若男性過多的食用則會導致某些麻煩嘍。還有很多關于減肥的方法，都是由某種激素的作用講起，但是最重要的一點就是要多運動！

學習了生物化學原理這門課程之后，讓我們知道了了解簡單的生物化學知識后就可以使我們少受很多廣告商和經銷商的欺騙，能夠做到一個明智的消費者！也讓我們了解到學好生物化學的重要性，可以讓我們的身體更加的健康，生活的更加HAPPY！

第三篇：基礎生物化學學習總結

基礎生物化學學習總結

生物化學是研究生命有機體的化學組成、維持生命活動的各種化學變化及其相互聯(lián)系的科學，即研究生命活動化學本質的學科。生物化學是運用化學的原理和方法，研究生物體的物質組成和遵循化學規(guī)律所發(fā)生的一系列化學變化，進而深入揭示生命現(xiàn)象本質的一門學科，有生命的化學之稱。生物化學是現(xiàn)代生物學的基礎，它與許多學科交叉滲透，是生命科學發(fā)展的支柱。因此，奠定堅實的生物化學基礎已成為多種學科科技工作者的共同需要。我們身為林產化工專業(yè)的學生，自然要踏實掌握好并學會運用生物化學的知識。

通過這學期對生物化學的學習，我知道了核酸、蛋白質、酶、糖類、脂類是幾大主要研究物質，不僅要熟知并理解它們的種類、概念、結構、性質以及化學合成反應，還要學習其分解代謝，氧化途徑、酶促降解、生物合成等等，這些都是我們要熟練掌握的知識點。然而生物化學這門課，相對于我們理工科學生所學的其他課程來說，是需要比較多時間去背誦記憶的。我想這對于我們來說是很大一個難點。生化里面囊括的知識點很多，也許這就得靠我們自己去總結歸納，去理解背誦。但這些內容并非一朝一夕所能理解吸收的，無論哪門課程，都是需要時間去好好學習，都是厚積薄發(fā)、循序漸進的過程。而且就像老師所說，我們學習生物化學，不只是為了應付結課的這一次考試，更是要理解這些知識，掌握這些知識，并能將其很好地運用到以后的學習和實踐當中。而且對于我們林產化工專業(yè)來說，我認為生物化學這門課的學習是不可或缺的。

說到這門課的學習，還記得剛開課時老師有讓我們寫下自己的安排計劃，當時我是這樣寫的：課前仔細預習，課堂上認真聽講，課后好好復習?，F(xiàn)在看來這樣的計劃是有點理想化，其他的課業(yè)作業(yè)活動一多起來，就根本沒有時間完成計劃。也許我是在為自己找借口，總之到了最后的學習狀況與一開始的預想有很大的出入，這是很不該的。到了現(xiàn)在最后的復習階段，之前的就不懊惱了，只想著好好復習，希望能在期末取得一個好成績。

最后是在老師的教學上，李老師是個很認真負責的老師。雖然剛開始作業(yè)比較多，但老師也是希望我們能熟悉課本并學會歸納總結。雖然我們怨聲載道，但在現(xiàn)在的復習階段，當時所做的那些總結給我們帶來很大的方便，也使我們形成了一種良好的學習思維，更有助于復習。老師也給我們提供了很多方便記憶的生化背誦順口溜，能讓我們更快的理解知識。而且老師還有給我們提供一個公共郵箱，里面有很多的學習資料和相關知識，都能給我們的學習帶來很大的幫助。不過在課堂上，還是希望老師以后在講課中能給我們多提供些條理幫助我們疏通思路，并能結合一些實際言傳身教讓我們更好理解內容，并且還可以從多個角度探討問題能夠讓我們理解更透徹學得更精通。不過李老師還是教給了我們很多知識，也給我們帶來了一學期這么精彩的生物化學課堂，在此表示對老師的感謝。

第四篇：名師指導：生物化學高三復習全攻略

名師指導：生物化學高三復習全攻略

生物：聯(lián)系實際，關注現(xiàn)實要注意處理好專題訓練與閱讀教材落實基礎的關系。有些考生在復習中出現(xiàn)著一種偏向，即只著重專題訓練，忽視閱讀教材，這樣不會打牢基礎，能力也得不到應有的發(fā)展。以知識為載體，考查考生的能力，處理好試題中能力和知識的關系，是試題質量高的一個標準。因此，要在復習過程中處理好基礎知識與專題訓練提高能力的關系，掌握好學科的基礎知識。

考生要學會概括知識要點，弄清各知識要點的來龍去脈。建立良好的知識結構，是提高學習能力的根本。結構化、網絡化，才能在解決問題時迅速地、有效地提取知識。當一條路走不通的情況下，能根據網絡結構找到其他的途徑，尤其是高考試題覆蓋面較廣的主干知識如新陳代謝、遺傳變異、生物與環(huán)境等應重點復習。

高考題目突出對實驗能力的考查，聯(lián)系實際，關注現(xiàn)實，是近幾年高考生物試題的一大特點。這就要求考生復習時必須突出對實驗的復習，通過復習實驗提高自己的實驗能力；要注意理論聯(lián)系實際，注重與生物科學相關的生產、生活實際以及生物科技發(fā)展的熱點。以現(xiàn)實問題立意，是高考命題的一個特點。平時要養(yǎng)成關注現(xiàn)實、關注生活的習慣，許多問題可以在生活中找到答案。要關注當代生物科學發(fā)展的熱點，關注報刊媒體中有關生物科學發(fā)展的熱點問題，還要注意，熱點問題僅僅是一種素材，不管是什么熱點問題，如果放到高考題中，落腳點必然是中學教學的知識和能力范圍內的。

化學：四步走吃透題目考生在高考復習的現(xiàn)階段要格外注意進行這方面的專門訓練，即以“精選題”為起點，課堂為平臺，著力培養(yǎng)發(fā)現(xiàn)問題、分析問題、解決問題以及知識遷移的能力，提高學科綜合能力。

如果采用專題的形式進行訓練，可從專題中精選出“常錯題”、“經典題”等。首先要細心研讀題目，認真分析題目，思索如何將題目要求與題目給出的信息、有關化學知識聯(lián)系起來，恰當運用有關的化學理論知識來解題。其次，解題后進行題后再思考，探究這道題考查的知識點有哪些、考查的技巧有哪些、解答的思路是怎樣的、自己在什么地方不甚清楚、這道題是否還有其他解法、采用其他解法如何解、哪種解法最佳、若變換一下題目的條件又該如何解答等等。然后，將題后再思考的過程寫成題析，在老師的幫助下進行歸納總結。最后，考生再對照著整理出的最有代表性的解題方法和題后再思考感悟，理清自己的思路和方法。從而把這一類題目都徹底地“消化掉”、“吸收好”。

第五篇：生物化學

生化題目：1.糖是如何分解和合成的？

2.脂肪是如何分解和合成的？

3.何謂三羧酸循壞？為什么說三羧酸循環(huán)是代謝的中心？

4.在氨基酸生物合成中，哪些氨基酸與三羧酸循壞中間物有關？哪些氨基酸與脂酵解有關？（必考）

5.在正常情況下，生物體內三大物質在代謝過程中，既不會引起某些產物的不足或過剩，也不會造成某些材料的缺乏和積累，為什么？