第一篇：蛋白質(zhì)化學(xué)

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蛋白質(zhì)化學(xué)

第一章

蛋白質(zhì)化學(xué) 第一節(jié)

概

述

一、蛋白質(zhì)的定義

蛋白質(zhì)是一切生物體中普遍存在的，由20種左右天然а-氨基酸通過(guò)肽鍵相連形成的高分子含氮化合物；其種類(lèi)繁多，具有一定的相對(duì)分子量、復(fù)雜分子結(jié)構(gòu)和特定生物學(xué)功能；是表達(dá)生物遺傳形狀的一類(lèi)主要物質(zhì)。

二、蛋白質(zhì)在生命中的重要性

早在1878年，思格斯就在《反杜林論》中指出：“生命是蛋白體的存在方式，這種存在方式本質(zhì)上就在于這些蛋白體的化學(xué)組成部分的不斷的自我更新?！?可以看出，第一，蛋白體是生命的物質(zhì)基礎(chǔ)；

第二，生命是物質(zhì)運(yùn)動(dòng)的特殊形式，是蛋白體的存在方式； 第三，這種存在方式的本質(zhì)就是蛋白體與其外部自然界不斷的新陳代謝。現(xiàn)代生物化學(xué)的實(shí)踐完全證實(shí)并發(fā)展了恩格斯的論斷。

三、蛋白質(zhì)具有重要的生物學(xué)功能

1.蛋白質(zhì)是生物體內(nèi)必不可少的重要成分，是構(gòu)成生物體最基本的結(jié)構(gòu)物質(zhì)和功能物質(zhì)

蛋白質(zhì)占干重

人體中（中年人）

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人體

45%

水55%

細(xì)菌

50%～80%

蛋白質(zhì)19%

真菌

14%～52%

脂肪19%

酵母菌

14%～50%

糖類(lèi)＜1%

白地菌

50%

無(wú)機(jī)鹽7%

2.蛋白質(zhì)是一種生物功能的主要體現(xiàn)者，它參與了幾乎所有的生命活動(dòng)過(guò)程

1）作為生物催化劑（酶）2）代謝調(diào)節(jié)作用 3）免疫保護(hù)作用 4）物質(zhì)的轉(zhuǎn)運(yùn)和存儲(chǔ) 5）運(yùn)動(dòng)與支持作用 6）參與細(xì)胞間信息傳遞

3.外源蛋白質(zhì)有營(yíng)養(yǎng)功能，可作為生產(chǎn)加工的對(duì)象

四、蛋白質(zhì)的元素組成

1.主要有C、H、O、N和S，有些蛋白質(zhì)含有少量磷或金屬元素鐵、銅、鋅、錳、鈷、鉬，個(gè)別蛋白質(zhì)還含有碘。

碳

50％

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氫

7％

氧

23％

氮

16%

硫

0-3％

其他

微

量 2.蛋白質(zhì)元素組成的特點(diǎn)：

（1）一切蛋白質(zhì)都含N元素，且各種蛋白質(zhì)的含氮量很接近，平均為16％；

（2）蛋白質(zhì)系數(shù)：任何生物樣品中每1g元N的存在，就表示大約有100/16=6.25蛋白質(zhì)的存在，6.25常稱(chēng)為蛋白質(zhì)常數(shù)。

100克樣品中蛋白質(zhì)的含量(g%)

=每克樣品含氮克數(shù)×6.25×100

五、蛋白質(zhì)的分類(lèi)

（一）、依據(jù)蛋白質(zhì)的外形分為球狀蛋白質(zhì)和纖維狀蛋白質(zhì)。

1.球狀蛋白質(zhì)：外形接近球形或橢圓形，溶解性較好，能形成結(jié)晶，大多數(shù)蛋白質(zhì)屬于這一類(lèi)。

2.纖維狀蛋白質(zhì)：分子類(lèi)似纖維或細(xì)棒。它又可分為可溶性纖維狀蛋

白質(zhì)和不溶性纖維狀蛋白質(zhì)。

（二）、依據(jù)蛋白質(zhì)的組成分為簡(jiǎn)單蛋白和結(jié)合蛋白

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1.簡(jiǎn)單蛋白：又稱(chēng)為單純蛋白質(zhì)；這類(lèi)蛋白質(zhì)只含由(-氨基酸組成的 肽鏈，不含其它成分。

（1）清蛋白和球蛋白：廣泛存在于動(dòng)物組織中，易溶于水，球蛋白微溶于水，易溶于稀酸中。

（2）谷蛋白和醇溶谷蛋白：植物蛋白，不溶于水，易溶于稀酸、稀堿中，后者可溶于70－80％乙醇中。

（3）精蛋白和組蛋白：堿性蛋白質(zhì)，存在與細(xì)胞核中。

（4）硬蛋白：存在于各種軟骨、腱、毛、發(fā)、絲等組織中，分為角蛋白、膠原蛋白、彈性蛋白和絲蛋白。

2.結(jié)合蛋白：由簡(jiǎn)單蛋白與其它非蛋白成分結(jié)合而成

（1）色蛋白：由簡(jiǎn)單蛋白與色素物質(zhì)結(jié)合而成。如血紅蛋白、葉綠蛋白和細(xì)胞色素等。

（2）糖蛋白：由簡(jiǎn)單蛋白與糖類(lèi)物質(zhì)組成。如細(xì)胞膜中的糖蛋白等。（3）脂蛋白：由簡(jiǎn)單蛋白與脂類(lèi)結(jié)合而成。如血清(-，(-脂蛋白等。（4）核蛋白：由簡(jiǎn)單蛋白與核酸結(jié)合而成。如細(xì)胞核中的核糖核蛋白等。

（5）色蛋白：由簡(jiǎn)單蛋白與色素結(jié)合而成。如血紅素、過(guò)氧化氫酶、細(xì)胞色素c等。

（6）磷蛋白：由簡(jiǎn)單蛋白質(zhì)和磷酸組成。如胃蛋白酶、酪蛋白、角蛋白、彈性蛋白、絲心蛋白等。

（三）、蛋白質(zhì)按功能分為活性蛋白和非活性蛋白

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（四）、蛋白質(zhì)按營(yíng)養(yǎng)價(jià)值分為完全蛋白和不完全蛋白

第 二 節(jié)

氨基酸化學(xué)

--組成蛋白質(zhì)的基本單位

存在自然界中的氨基酸有300余種，但組成人體蛋白質(zhì)的氨基酸僅有20種，且均屬 L-氨基酸（甘氨酸除外）。

一、氨基酸的結(jié)構(gòu)與分類(lèi)

（一）氨基酸的結(jié)構(gòu)

氨基酸是蛋白質(zhì)水解的最終產(chǎn)物，是組成蛋白質(zhì)的基本單位。從蛋白質(zhì)水解物中分離出來(lái)的氨基酸有二十種，除脯氨酸和羥脯氨酸外，這些天然氨基酸在結(jié)構(gòu)上的共同特點(diǎn)為：

(1).與羧基相鄰的α-碳原子上都有一個(gè)氨基，因而稱(chēng)為α-氨基酸。

(2).除甘氨酸外,其它所有氨基酸分子中的α-碳原子都為不對(duì)稱(chēng)碳原

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子,所以：A.氨基酸都具有旋光性。B.每一種氨基酸都具有D-型和L-型兩種立體異構(gòu)體。目前已知的天然蛋白質(zhì)中氨基酸都為L(zhǎng)-型。

（二）氨基酸的分類(lèi)

中性AA（1）按R基團(tuán)的酸堿性分為：

酸性AA

堿性AA

（2）按R基團(tuán)的電性質(zhì)分為：

疏水性R基團(tuán)AA

不帶電荷極性R基團(tuán)的AA

帶電荷R基團(tuán)的AA（3）按R基團(tuán)的化學(xué)結(jié)構(gòu)分為：脂肪族A

芳香族AA

雜環(huán)族AA 脂肪族氨基酸：

中性aa：甘、丙、纈、亮、異亮；

側(cè)鏈含-OH和-S的aa：絲、蘇；

酸性aa及其酰胺：谷、谷氨酰胺、天門(mén)冬及天門(mén)冬酰胺；

堿性aa：精、賴(lài)、組； 芳香族aa：苯丙、色、酪 雜環(huán)aa：脯、組。

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非極性R基aa（8個(gè)）：丙、纈、亮、異亮、脯、苯丙、色、蛋； 極性R基但不帶電荷aa（7個(gè)）：甘、絲、蘇、半胱、酪、天門(mén)冬酰胺、谷氨酰胺；

極性正電aa（堿性aa3個(gè)）：精、賴(lài)、組； 極性負(fù)電aa（酸性aa2個(gè)）：天門(mén)冬、谷。

（三）人體所需的八種必需氨基酸

（1）什么是必需氨基酸？半必需氨基酸？非必需氨基酸？ 必需氨基酸： 半必需氨基酸： 非必需氨基酸：

（2）種類(lèi)：

必需氨基酸：賴(lài)氨酸(Lys)

纈氨酸(Val)

蛋氨酸(Met)

色氨酸(Try)

亮氨酸(Leu)

異亮氨酸(Ile)

酪氨酸(Thr)

苯丙氨酸(Phe)

半必需氨基酸：嬰兒時(shí)期所需: 精氨酸(Arg)、組氨酸(His)

早產(chǎn)兒所需：色氨酸(Try)、半胱氨酸(Cys)

（四）、幾種重要的不常見(jiàn)氨基酸

在少數(shù)蛋白質(zhì)中分離出一些不常見(jiàn)的氨基酸，通常稱(chēng)為不常見(jiàn)蛋

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白質(zhì)氨基酸。這些氨基酸都是由相應(yīng)的基本氨基酸衍生而來(lái)的。其中重要的有4-羥基脯氨酸、5-羥基賴(lài)氨酸、N-甲基賴(lài)氨酸、和3,5-二碘酪氨酸等。

二、氨基酸的重要理化性質(zhì) 1.一般物理性質(zhì)

常見(jiàn)氨基酸均為無(wú)色結(jié)晶,其形狀因構(gòu)型而異

(1)溶解性：各種氨基酸在水中的溶解度差別很大，并能溶解于稀酸或稀堿中，但不能溶解于有機(jī)溶劑。通常酒精能把氨基酸從其溶液中沉淀析出。

(2)熔點(diǎn)：氨基酸的熔點(diǎn)極高，一般在200℃以上。

(3)味感：其味隨不同氨基酸有所不同，有的無(wú)味、有的為甜、有的味苦，谷氨酸的單鈉鹽有鮮味，是味精的主要成分。

(4)旋光性：除甘氨酸外，氨基酸都具有旋光性，能使偏振光平面向左或向右旋轉(zhuǎn)，左旋者通常用（-）表示，右旋者用（+）表示。(5)光吸收：構(gòu)成蛋白質(zhì)的20種氨基酸在可見(jiàn)光區(qū)都沒(méi)有光吸收，但在遠(yuǎn)紫外區(qū)(<220nm)均有光吸收。在近紫外區(qū)(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。2.兩性解離及等電點(diǎn)

（1）氨基酸是兩性電解質(zhì)，其解離程度取決于所處溶液的酸堿度。

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pH

pH=pI

pH>pI

陽(yáng)離子

氨基酸的兼性離子

陰離子（2）等電點(diǎn)(isoelectric point, pI)：

在某一pH的溶液中，氨基酸解離成陽(yáng)離子和陰離子的趨勢(shì)及程度相等，成為兼性離子，呈電中性。此時(shí)溶液的pH值稱(chēng)為該氨基酸的等電點(diǎn)。

（3）氨基酸等電點(diǎn)的計(jì)算

側(cè)鏈不含離解基團(tuán)的中性氨基酸：pI =(pK'1 + pK'2)/2

酸性氨基酸：pI =(pK'1 + pK'R-COO-)/2

堿性氨基酸：pI =(pK'2 + pK'R-NH2)/2

（4）與茚三酮的反應(yīng)

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氨基酸與水合茚三酮共熱，發(fā)生氧化脫氨反應(yīng)，生成NH3與酮酸。水合茚三酮變?yōu)檫€原型茚三酮。加熱過(guò)程中酮酸裂解，放出CO2，自身變?yōu)樯僖粋€(gè)碳的醛。水合茚三酮變?yōu)檫€原型茚三酮。NH3與水合茚三酮及還原型茚三酮脫水縮合，生成藍(lán)紫色化合物。

*反應(yīng)要點(diǎn)

A.該反應(yīng)由NH2與COOH共同參與 B.茚三酮是強(qiáng)氧化劑

C.該反應(yīng)非常靈敏，可在570nm測(cè)定吸光值 D.測(cè)定范圍：0.5~50μg/ml

E.脯氨酸與茚三酮直接生成黃色物質(zhì)（不釋放NH3）

*應(yīng)用：

A.氨基酸定量分析（先用層析法分離）

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B.氨基酸自動(dòng)分析儀：

用陽(yáng)離子交換樹(shù)脂，將樣品中的氨基酸分離，自動(dòng)定性定量，記錄結(jié)果。

第三節(jié)

蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu) 引言：

自然界成千上萬(wàn)的蛋白質(zhì)都具有不同的結(jié)構(gòu)，而組成這類(lèi)蛋白質(zhì)的aa卻只有20種左右，他們是如何形成蛋白質(zhì)的呢？本節(jié)就是解決這一問(wèn)題的。

蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)分為一級(jí)、二級(jí)、三級(jí)和四級(jí)。隨著對(duì)蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的不斷認(rèn)識(shí)，在二級(jí)與三級(jí)之間引入了一個(gè)超二級(jí)結(jié)構(gòu)和結(jié)構(gòu)域的概念，所以說(shuō)蛋白質(zhì)分子在結(jié)構(gòu)上最顯著的特點(diǎn)是多層次和高度復(fù)雜。

在談及蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)之前，先明確兩個(gè)概念，即構(gòu)象和構(gòu)型，兩者雖一字之差，但卻有本質(zhì)區(qū)別。

構(gòu)想（conformation）：指分子內(nèi)各原子或基團(tuán)之間的相互立體關(guān)系。構(gòu)象的改變是由于單鍵的旋轉(zhuǎn)而產(chǎn)生的。不需要共價(jià)鍵的斷裂或形成，只涉及二級(jí)鍵的改變。

構(gòu)型（configuration）:指在立體異構(gòu)體中，取代基團(tuán)或原子因受某種因素的限制，在空間上取不同的位置所形成的不同立體結(jié)構(gòu)。構(gòu)型的改變必須有共價(jià)鍵的斷裂或新鍵的形成。

一、介紹一些基本概念：

1、肽鍵和肽：一個(gè)aa的氨基和另一個(gè)aa的羧基之間失水形成的酰

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胺鍵，稱(chēng)為肽鍵。所形成的化合物稱(chēng)為肽。

肽鍵的特點(diǎn)：

?氮原子上的孤對(duì)電子與羰基具有明顯的共軛作用； ? ?組成肽鍵的原子處于同一平面； ? ?肽鍵中的C-N鍵具有部分雙鍵性質(zhì)，不能自由旋轉(zhuǎn)； ?

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?在大多數(shù)情況下，以反式結(jié)構(gòu)存在。

2、二肽、多肽和aa殘基：有兩個(gè)aa組成的肽稱(chēng)為二肽。由多個(gè)氨基酸組成的肽稱(chēng)為多肽，組成多肽的aa單元稱(chēng)為aa殘基。

3、多肽鏈(polypeptide chain)是指許多氨基酸之間以肽鍵連接而成的一種結(jié)構(gòu)。氨基酸順序是指在多肽鏈中，氨基酸殘基按一定的順序排列。N 末端：多肽鏈中有自由氨基的一端，C 末端：多肽鏈中有自由羧基的一端。

4、肽鏈的表示方法：從N端開(kāi)始到C端

可用aa中文第一個(gè)字或英文連字體或單字母

中間用 “?！被颉?”連

5、環(huán)狀肽：指沒(méi)有自由的a-氨基端和自由的a-羧基端的肽。

二、蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)

1、定義

蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)指多肽鏈中氨基酸的排列順序，指蛋白質(zhì)的aa組成、排序、二硫鍵、肽鏈、末端aa種類(lèi)等。

2、主要的化學(xué)鍵：肽鍵，有些蛋白質(zhì)還包括二硫鍵。

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*一級(jí)結(jié)構(gòu)是蛋白質(zhì)空間構(gòu)象和特異生物學(xué)功能的基礎(chǔ)。

三、蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)

（一）、基本情況

1、定義：

蛋白質(zhì)分子中某一段肽鏈的局部空間結(jié)構(gòu)，即該段肽鏈主鏈骨架盤(pán)繞折疊，依靠氫鍵維持固定所形成的有規(guī)律性的結(jié)構(gòu)。它并不涉及氨基酸殘基側(cè)鏈的構(gòu)象。

2、主要的化學(xué)鍵：

氫鍵

3、肽單元：

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4、幾個(gè)基本概念

*肽單位：指多肽鏈上從一個(gè)a-碳原子到相鄰的a-碳原子之間的結(jié)構(gòu)（又一個(gè)羧基和一個(gè)亞氨基組成）它是肽鏈主鏈骨架中的重復(fù)結(jié)構(gòu)。*肽平面：由于肽鏈具有雙鏈性質(zhì)，因而不能自由自由旋轉(zhuǎn)，使得肽鏈所所連接的6個(gè)原子處于同一個(gè)平面上。這個(gè)平面稱(chēng)為--。*a碳原子的二角：多肽鏈中a-碳N和C-件都是單鍵?？梢宰杂尚D(zhuǎn)，其中can旋轉(zhuǎn)角度由∮表示。aCC間旋轉(zhuǎn)角度由∮表示。他們被稱(chēng)為--。

*肽單位的四個(gè)顯著特征：肽平面、a碳原子的二角、反式。*一級(jí)結(jié)構(gòu)的最小單位是aa殘基，高級(jí)結(jié)構(gòu)的最小單位是肽單位。

（二）、蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的主要形式 ?(-螺旋((-helix)?(-折疊((-pleated sheet)?(-轉(zhuǎn)角((-turn)? 無(wú)規(guī)卷曲(random coil（1）、什么是a-螺旋結(jié)構(gòu)? 定義：

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鏈主鏈骨架?chē)@中心軸盤(pán)繞折疊所形成的有規(guī)則的結(jié)構(gòu)，每圈螺旋含3.6個(gè)aa堿基。螺旋的螺距為0.54nm,結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定是靠鍵內(nèi)的氫鍵。

結(jié)構(gòu)特征：

*多肽鏈中的各個(gè)肽平面圍繞同一軸旋轉(zhuǎn)，形成螺旋結(jié)構(gòu)，螺旋一周，沿軸上升的距離即螺距為0.54nm,含3.6個(gè)氨基酸殘基；兩個(gè)氨基酸之間的距離0.15nm.*肽鏈內(nèi)形成氫鍵，氫鍵的取向幾乎與軸平行，第一個(gè)氨基酸殘基的酰胺基團(tuán)的-CO基與第四?個(gè)氨基酸殘基酰胺基團(tuán)的-NH基形成氫鍵。*蛋白質(zhì)分子為右手(-螺旋。*有些結(jié)構(gòu)不易形成(-螺旋。（2）?-折疊結(jié)構(gòu)？

定義：

指是由兩條或兩條以上幾乎完全伸展的肽鏈平行排列通過(guò)鏈間氫鍵交聯(lián)而成。肽鏈的主鏈成鋸齒狀折疊構(gòu)象。

結(jié)構(gòu)特征：

①在(-折疊中，(-碳原子總是處于折疊的角上，氨基酸的R基團(tuán)處于折疊的棱角上并與棱角垂直，兩個(gè)氨基酸之間的軸心距為0.35nm.②(-折疊結(jié)構(gòu)的氫鍵主要是由兩條肽鏈之間形成的；也可以在同一肽鏈的不同部分之間形成。幾乎所有肽鍵都參與鏈內(nèi)氫鍵的交聯(lián)，氫鍵

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與鏈的長(zhǎng)軸接近垂直。

③(-折疊有兩種類(lèi)型。一種為平行式，即所有肽鏈的N-端都在同一邊。另一種為反平行式，即相鄰兩條肽鏈的方向相反。（3）?-轉(zhuǎn)角和無(wú)規(guī)卷曲

在?-轉(zhuǎn)角部分，由四個(gè)氨基酸殘基組成.四個(gè)形成轉(zhuǎn)角的殘基中，第三個(gè)一般均為甘氨酸殘基．彎曲處的第一個(gè)氨基酸殘基的-C=O 和第四個(gè)殘基的-N-H 之間形成氫鍵，形成一個(gè)不很穩(wěn)定的環(huán)狀結(jié)構(gòu)。這類(lèi)結(jié)構(gòu)主要存在于球狀蛋白分子中。無(wú)規(guī)卷曲是用來(lái)闡述沒(méi)有確定規(guī)律性的那部分肽鏈結(jié)構(gòu)。

（三）超二級(jí)結(jié)構(gòu)和結(jié)構(gòu)域（１）超二級(jí)結(jié)構(gòu)

在蛋白質(zhì)分子中，由若干相鄰的二級(jí)結(jié)構(gòu)單元組合在一起，彼此相互作用，形成有規(guī)則的、在空間上能辨認(rèn)的二級(jí)結(jié)構(gòu)組合體。幾種類(lèi)型的超二級(jí)結(jié)構(gòu)：α α；ββ；βαβ；βββ．

★超二級(jí)結(jié)構(gòu)在結(jié)構(gòu)層次上高于二級(jí)結(jié)構(gòu)，但沒(méi)有聚集成具有功能的結(jié)構(gòu)域．（２）結(jié)構(gòu)域

對(duì)于較大的蛋白質(zhì)分子或亞基，多肽鏈往往由兩個(gè)或兩個(gè)以上相對(duì)獨(dú)立的三維實(shí)體締合而成三級(jí)結(jié)構(gòu)。這種相對(duì)獨(dú)立的三維實(shí)體就稱(chēng)結(jié)構(gòu)域。

①結(jié)構(gòu)域通常是幾個(gè)超二級(jí)結(jié)構(gòu)的組合，對(duì)于較小的蛋白質(zhì)分子，結(jié)

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構(gòu)域與三級(jí)結(jié)構(gòu)等同，即這些蛋白為單結(jié)構(gòu)域。

②結(jié)構(gòu)域一般由100~200 個(gè)氨基酸殘基組成，但大小范圍可達(dá) 40~400 個(gè)殘基。氨基酸可以是連續(xù)的，也可以是不連續(xù)的。③結(jié)構(gòu)域之間常形成裂隙，比較松散，往往是蛋白質(zhì)優(yōu)先被水解的部位。酶的活性中心往往位于兩個(gè)結(jié)構(gòu)域的界面上。

④結(jié)構(gòu)域之間由“鉸鏈區(qū)”相連，使分子構(gòu)象有一定的柔性，通過(guò)結(jié)構(gòu)域之間的相對(duì)運(yùn)動(dòng)，使蛋白質(zhì)分子實(shí)現(xiàn)一定的生物功能。

⑤在蛋白質(zhì)分子內(nèi)，結(jié)構(gòu)域可作為結(jié)構(gòu)單位進(jìn)行相對(duì)獨(dú)立的運(yùn)動(dòng)，水解出來(lái)后仍能維持穩(wěn)定的結(jié)構(gòu)，甚至保留某些生物活性。

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纖連蛋白分子的結(jié)構(gòu)域

（四）、自學(xué)a-角蛋白，膠原蛋白的結(jié)構(gòu)應(yīng)簡(jiǎn)單了解。

四、蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)（1）定義：

整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對(duì)空間位置。即肽鏈中所有原子在三維空間的排布位置。

（2）主要的化學(xué)鍵：疏水鍵、離子鍵、氫鍵和 Van der Waals力等。

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五、蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)

（1）亞基(subunit)：有些蛋白質(zhì)分子含有二條或多條多肽鏈，每一條多肽鏈都有完整的三級(jí)結(jié)構(gòu)，稱(chēng)為蛋白質(zhì)的亞基。

（2）蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)：蛋白質(zhì)分子中各亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用。

（3）亞基之間的結(jié)合力主要是疏水作用，其次是氫鍵和離子鍵。

例如：

血紅蛋白的四級(jí)結(jié)構(gòu)的測(cè)定由佩魯茨1958年完成，其結(jié)構(gòu)要點(diǎn)為： ?球狀蛋白，寡聚蛋白，含四個(gè)亞基 ?兩條α鏈，兩條β鏈，α2β2 ?α 鏈：141個(gè)殘基； β鏈：146個(gè)殘基 ?分子量65 000 ?含四個(gè)血紅素輔基

?親水性側(cè)鏈基團(tuán)在分子表面，疏水性基團(tuán)在分子內(nèi)部

*蛋白質(zhì)分子中的結(jié)構(gòu)層次

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到此為止，已基本介紹完蛋白質(zhì)由低到高的結(jié)構(gòu)層次，總結(jié)如下：

一級(jí)結(jié)構(gòu)→二級(jí)結(jié)構(gòu)→超二級(jí)結(jié)構(gòu)→結(jié)構(gòu)域→三級(jí)結(jié)構(gòu)→亞基→四級(jí)結(jié)構(gòu)

肽鏈、二硫鍵 ←--一級(jí)結(jié)構(gòu)（肽鏈結(jié)構(gòu)指多肽鏈的aa排列順序）

↓

氫鍵 ←--二級(jí)結(jié)構(gòu)（多肽鏈主鏈骨架盤(pán)繞折疊形成有規(guī)律性的結(jié)構(gòu)）

←--超二級(jí)結(jié)構(gòu)（相鄰二級(jí)結(jié)構(gòu)的聚集體）

←--結(jié)構(gòu)域（在空間上可明確區(qū)分，相對(duì)獨(dú)立的區(qū)域性結(jié)構(gòu)）相互作用，氫鍵

范德華力，鹽鍵←--三級(jí)結(jié)構(gòu)（球狀蛋白質(zhì)中所有原子在空間上相對(duì)位置）

范德華力、鹽堿←--四級(jí)結(jié)構(gòu)（亞基聚合體）

?維系蛋白質(zhì)分子的一級(jí)結(jié)構(gòu)：肽鍵、二硫鍵

?維系蛋白質(zhì)分子的二級(jí)結(jié)構(gòu)：氫鍵

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?維系蛋白質(zhì)分子的三級(jí)結(jié)構(gòu)：疏水相互作用力、氫鍵、范德華力、鹽鍵

?維系蛋白質(zhì)分子的四級(jí)結(jié)構(gòu)：范德華力、鹽鍵

第四節(jié)

蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系

引言：

介紹完蛋白質(zhì)的各層次結(jié)構(gòu)后，到底各層次結(jié)構(gòu)在與功能上的關(guān)系如何，每個(gè)層次又如何決定著蛋白質(zhì)的功能，如何從立體水平上去認(rèn)識(shí)這些問(wèn)題，本節(jié)就解決這一問(wèn)題。

一、蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)決定其高級(jí)結(jié)構(gòu)：

1、如何舉例證明？ Anfinsen的實(shí)驗(yàn)：

有活性球狀分子核糖核酸酶（氫鍵、二硫鍵）--8M尿素、羥基乙醇-→變性為伸展的分子，生物活性消失--透析除去變性劑和還原劑-→酶的活性大部分恢復(fù)，伸展的多肽鏈重新折疊，二硫鍵正確配對(duì)；還原后的核糖核酸酶--8M尿素重新氧化-→無(wú)活性錯(cuò)亂的核糖核酸酶--微量羥基乙醇-→有活性核糖核酸酶（二硫鍵正確配對(duì)）。

2、說(shuō)明什么問(wèn)題？

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A：蛋白質(zhì)的變性是可逆的，變性蛋白質(zhì)在一定條件下是可以恢復(fù)活性的；

B：恢復(fù)的原因是在一定條件下可以自身折疊成天然構(gòu)象； C：前兩項(xiàng)根源是蛋白質(zhì)之所以能形成復(fù)雜的三級(jí)結(jié)構(gòu)，所需要的全部信息都包含在一級(jí)結(jié)構(gòu)中； D：一級(jí)結(jié)構(gòu)決定它的高級(jí)結(jié)構(gòu)。

二、蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系

1、同源蛋白質(zhì)的研究：也叫同功能蛋白質(zhì)，有助于研究生物進(jìn)化。A、同源蛋白質(zhì)的概念：

是指在不同生物體中實(shí)現(xiàn)同一功能的蛋白質(zhì)。它的一級(jí)結(jié)構(gòu)中有許多位置的aa對(duì)所有種屬來(lái)說(shuō)都是相同的，稱(chēng)為不變殘基。其他位置的aa差異較大，稱(chēng)為可變殘基。這種aa順序中的相似性稱(chēng)為順序同源現(xiàn)象。

B、舉例：如細(xì)胞色素c，120個(gè)物種，28個(gè)aa位置不變，是維持構(gòu)象上發(fā)揮功能的必要部位?？勺儦埢S進(jìn)化而變異，親緣關(guān)系越近，aa差異越?。ɡL出進(jìn)化樹(shù)）。

2、一級(jí)結(jié)構(gòu)相同，功能相同，一級(jí)結(jié)構(gòu)的細(xì)小變化導(dǎo)致功能完全不同。

A、分子病的概念：由于遺傳基因的突變導(dǎo)致蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)的改變或某種蛋白質(zhì)缺乏引起的疾病。

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B、例如：鐮刀性貧血病

三、蛋白質(zhì)的高級(jí)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系

蛋白質(zhì)具有特有的空間構(gòu)象，因而就有相應(yīng)的生物學(xué)功能。

（一）舉例說(shuō)明：不同的aa順序可以產(chǎn)生相同的空間構(gòu)象，因而執(zhí)行相同的生物學(xué)功能。

例1：血紅蛋白與肌紅蛋白的結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系

1、肌紅蛋白的結(jié)構(gòu)為一條肽鏈。一個(gè)血紅素輔基，75%為?-螺旋，內(nèi)部為非極性aa，血紅素在表面，通過(guò)His93和His64與內(nèi)部相連，His64存在于第六位配位鍵上，可避免Fe2+氧化。血紅蛋白的結(jié)構(gòu)為四條肽鏈。2條?鏈，2條?鏈，4個(gè)血紅素輔基，每條1個(gè)，由4個(gè)原卟啉和1個(gè)鐵原子組成，形成6個(gè)配位鍵，4個(gè)與原卟啉的N原子結(jié)合，1個(gè)與His93結(jié)合，另1個(gè)可與O2或水結(jié)合，當(dāng)未與O2結(jié)合時(shí)。Fe2+處于高自旋狀態(tài)，使這種6位結(jié)合形成一個(gè)“圓屋頂”，F(xiàn)e2+高出屋頂，不穩(wěn)；當(dāng)與O2結(jié)合后，F(xiàn)e2+變?yōu)榈妥孕隣顟B(tài)，F(xiàn)e2+落入環(huán)中而不穩(wěn)。構(gòu)象改變也影響其它亞基結(jié)合O2。

2、結(jié)合曲線(xiàn)不同，血紅蛋白的結(jié)合O2曲線(xiàn)為S型，肌紅蛋白為雙曲線(xiàn)，也就是血紅蛋白與O2結(jié)合具有協(xié)同性，為什么？

血紅蛋白由四個(gè)亞基組成，脫氧時(shí)，四條鏈的C端均參與鹽橋的形成，多個(gè)鹽橋的存在使它處于高度約束狀態(tài)，當(dāng)一個(gè)氧分子沖破某種阻力與血紅蛋白的一個(gè)亞基結(jié)合后，這些鹽橋打斷，使亞基構(gòu)象發(fā)生改變，而引起鄰近亞基的構(gòu)象發(fā)生改變，這種變化易于和O2的結(jié)

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合，并繼續(xù)影響第三個(gè)和第四個(gè)亞基與O2的結(jié)合。由此Monod提出了蛋白質(zhì)的變構(gòu)作用。

3、提出兩個(gè)問(wèn)題用于自學(xué)：

A：為什么2，3-二磷酸甘油的存在可以降低血紅蛋白與O2的親和力，有何生理意義？

B：什么是波爾（Bohr）效應(yīng)？生理意義？

（1）什么是波爾（Bohr）效應(yīng)？

它主要描述pH值或H+濃度和CO2分壓的變化對(duì)血紅蛋白結(jié)合氧能力的影響，在pH值一定的情況下，CO2分壓升高，血紅蛋白對(duì)氧的結(jié)合能力降低；降低pH值（H+濃度升高），促進(jìn)血紅蛋白釋放氧，此現(xiàn)象由丹麥科學(xué)家C.Bohr發(fā)現(xiàn)，因此稱(chēng)為Bohr效應(yīng)。（2）Bohr效應(yīng)的生理意義：

A：當(dāng)血液流經(jīng)組織，特別是代謝旺盛的組織如肌肉時(shí)，這里的pH較低，CO2濃度較高，氧合血紅蛋白釋放O2，使組織獲得更多O2，供其需要，而O2的釋放，又促使血紅蛋白與H+與CO2結(jié)合，以緩解pH降低引起的問(wèn)題。

B：當(dāng)血液流經(jīng)肺時(shí)，肺O2升高，因此有利于血紅蛋白與O2結(jié)合，促進(jìn)H+與CO2釋放，CO2的呼出又有利于氧合血紅蛋白的生成。

（3）2，3-二磷酸甘油酸（BPG）對(duì)血紅蛋白結(jié)合O2能力的影響 A：BPG是紅細(xì)胞在無(wú)氧或缺氧情況下的代謝產(chǎn)物。Hb與BPG結(jié)合后，精心收集

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氧曲線(xiàn)向右移，降低了血紅蛋白與O2的結(jié)合能力，釋放O2供組織需要。它在血液中與血紅蛋白等摩爾存在。

B：BPG只影響Hb與O2的結(jié)合，不影響Hb O2與O2的親和力。C：為什么？

*血紅蛋白四個(gè)亞基中央有一個(gè)孔穴，BPG就結(jié)合在這個(gè)孔穴中，在生理?xiàng)l件下，BPG帶負(fù)電荷，可與血紅蛋白兩條?鏈上帶正電荷的堿性aa形成鹽鍵，加上原來(lái)的八個(gè)鹽鍵，使血紅蛋白結(jié)構(gòu)十分穩(wěn)定，不易結(jié)合O2(脫氧情況下)。

*氧合情況下，O2的結(jié)合已經(jīng)打斷了鹽鍵，使?鏈相互接近，中央孔穴變小，無(wú)法再容納BPG分子，同時(shí)構(gòu)象變化使BPG無(wú)法與?鏈上堿性aa形成鹽鍵，因此BPG無(wú)法結(jié)合進(jìn)入Hb O2分子內(nèi)。*為什么胎兒Hb與O2結(jié)合能力高于成人？

胎兒Hb由兩條a鏈與r鏈組成，因?yàn)?鏈上與BPG形成鹽鍵的第143位點(diǎn)His在r鏈上變?yōu)镾er（不帶電荷）。因而B(niǎo)PG與r鏈形成鹽鍵的能力喪失，結(jié)合力減弱，而與O2結(jié)合能力增強(qiáng)（因?yàn)锽PG干擾）以利于連續(xù)獲得更多的O2。

第五節(jié) 蛋白質(zhì)的性質(zhì)

一、具有膠體的性質(zhì)

由于表面親水基團(tuán)形成親化層，和表面帶電基團(tuán)和周?chē)h(huán)境中相反電荷形成雙電層使蛋白質(zhì)具有膠體性質(zhì)--丁達(dá)爾現(xiàn)象，布朗運(yùn)動(dòng)、不能

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通過(guò)半透膜（只讓小分子通過(guò)，不讓蛋白質(zhì)通過(guò)），這可用于純化蛋白質(zhì)（透析法）等。

二、兩性性質(zhì)（電解離）

1、由于表面帶有許多可解離的基團(tuán)，有正電荷存在、也有負(fù)電荷存在，因此是兩性電解質(zhì)，既可與酸性反應(yīng)又可與堿性反應(yīng)；

2、蛋白質(zhì)等電點(diǎn)：在某一溶液pH值時(shí)，蛋白質(zhì)分子中所帶的正電荷數(shù)目與負(fù)電荷數(shù)目相等，即靜電荷為0，在電場(chǎng)中不移動(dòng)，此時(shí)溶液的pH值為該蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)，處于等電點(diǎn)的蛋白質(zhì)的溶解度最低。

3、三、變性作用與復(fù)性作用

1、變性作用的定義：由于受某些物理或化學(xué)作用的影響，分子空間構(gòu)象破壞，導(dǎo)致其理化性質(zhì)和生物學(xué)性質(zhì)改變的現(xiàn)象，叫變性作用。是二級(jí)結(jié)構(gòu)上的變化，一級(jí)結(jié)構(gòu)沒(méi)有變化。

2、變形后蛋白質(zhì)的特征：處于伸展?fàn)顟B(tài)，溶解度降低，易酶解，分子的不對(duì)稱(chēng)性增加。

3、復(fù)性作用的定義：變形后蛋白質(zhì)可在一定的實(shí)驗(yàn)條件下恢復(fù)原來(lái)的空間構(gòu)象和生物學(xué)活性稱(chēng)為復(fù)性作用。

4、變性因素：強(qiáng)酸、強(qiáng)堿、劇烈攪拌、重金屬、有機(jī)溶劑、脲類(lèi)、胍類(lèi)、超聲波等。

四、蛋白質(zhì)的沉淀作用

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1、定義：

由于水化層和雙電層的存在，蛋白質(zhì)溶液是一種穩(wěn)定的膠體溶液，如果向蛋白質(zhì)溶液中加入某一種電解質(zhì)，以破壞其顆粒表面的雙電層或調(diào)節(jié)溶液的pH值，使其達(dá)到等電點(diǎn)，蛋白質(zhì)顆粒因失去電荷變得不穩(wěn)定而沉淀出來(lái)，這一作用稱(chēng)為蛋白質(zhì)的沉淀作用。*沉淀的蛋白質(zhì)不一定變性失活。

2、種類(lèi)分為：

可逆性沉淀作用：蛋白質(zhì)發(fā)生沉淀后，用透析等方法除去沉淀劑，可使蛋白質(zhì)重新溶于原來(lái)的溶液中。

不可逆性沉淀作用：蛋白質(zhì)發(fā)生沉淀后，不能用透析等方法除去沉淀劑使蛋白質(zhì)重新溶于原來(lái)的溶液中。

4、主要沉淀因素及機(jī)理：

a：無(wú)機(jī)鹽類(lèi)，如硫酸銨，破壞其雙電層，使蛋白質(zhì)失去電荷而析出。

B：重金屬鹽類(lèi)--在堿性條件下，蛋白質(zhì)帶負(fù)電荷，可以重金屬離子結(jié)合，形成不溶性重金屬蛋白鹽沉淀，如醋酸鉛、硫酸銅等。

有機(jī)溶劑--破壞水化層，使蛋白質(zhì)分子間靜電作用增加而聚焦沉淀，如乙醇、丙酮等。

生物堿試劑--在酸性條件下，蛋白質(zhì)帶正電荷，與生物堿試劑結(jié)合形成溶解度極小的鹽類(lèi)，如三氯乙酸、單寧酸等。

五、蛋白質(zhì)的沉降作用

1、與蛋白質(zhì)的分子量、形狀、溶劑的密度、摩擦系數(shù)等都有關(guān)系；

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2、沉降系數(shù)是溶質(zhì)顆粒在單位離心場(chǎng)中的沉降速度，用s表示。3、1s(sverdberg)=1?10-13s，蛋白質(zhì)沉降系數(shù)的范圍是1~200s。

第六節(jié) 蛋白質(zhì)的分離純化和測(cè)定一、一般步驟

1、材料的預(yù)處理

2、破碎細(xì)胞

3、蛋白質(zhì)的粗提（與雜質(zhì)分開(kāi)）

4、將蛋白質(zhì)沉淀出來(lái)（等電點(diǎn)、鹽析法、有機(jī)溶劑法）

5、粗制品的純化（凝膠過(guò)濾法、纖維素柱色譜法、親和層系法）

二、純化的主要方法

1、凝膠過(guò)濾法：又稱(chēng)分子篩法、分子排阻法等。

原理：像葡聚糖凝膠具有網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)，其上有大小不同的網(wǎng)孔，把這些凝膠裝入玻璃管中，當(dāng)某一蛋白質(zhì)溶液通過(guò)時(shí)，比網(wǎng)孔大的分子被排在網(wǎng)孔外面，比網(wǎng)孔小的分子進(jìn)入網(wǎng)孔中，當(dāng)用緩沖液洗脫時(shí)，排在外的分子先洗脫下來(lái)，網(wǎng)孔內(nèi)的分子后洗脫下來(lái)，從而達(dá)到分離的目的。（根據(jù)分子量的大小進(jìn)行分離）

2、纖維素柱色譜法

原理：利用蛋白質(zhì)的酸堿性質(zhì)進(jìn)行分離。纖維素表面可解離基團(tuán)。陽(yáng)離子交換素可解離帶負(fù)電荷的基團(tuán)，因而帶正電的蛋白質(zhì)分子可由于靜電吸引而相互結(jié)合，不結(jié)合的則被洗脫下來(lái)，而后再選用一定pH

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值和離子強(qiáng)度的緩沖液進(jìn)行洗脫。分為CM和DEAE。

3、親和色譜法：

原理：是根據(jù)許多蛋白質(zhì)對(duì)特定的化學(xué)基團(tuán)具有專(zhuān)一性結(jié)合的原理，將配基顆粒裝入一定規(guī)格的玻璃管中制成親和柱，當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)溶液經(jīng)過(guò)時(shí)，與之特異結(jié)合到柱上，不能結(jié)合者就洗脫下來(lái)，然后采用一定的pH和離子強(qiáng)度的洗脫條件，將與配基結(jié)合的特異性蛋白質(zhì)洗脫下來(lái)達(dá)到純化的目的。

三、蛋白質(zhì)分子量測(cè)定方法：

1、凝膠過(guò)濾法：分子量對(duì)數(shù)對(duì)洗脫體積作圖，并用標(biāo)準(zhǔn)分子量蛋白質(zhì)作對(duì)照，從圖中就可以查得未知蛋白質(zhì)的分子量。

2、SDS-PAGE電泳法：

電泳：帶電顆粒在電場(chǎng)中向著與之所帶電荷相反的電極方向移動(dòng)的現(xiàn)象。在電場(chǎng)中移動(dòng)的速度與其所帶電荷、大小、形狀等均有關(guān)系。電泳載體--丙烯酰胺（Acrylamide，簡(jiǎn)稱(chēng)ACE）為單體，以N，N-亞甲基雙丙烯酰胺（Bis）為交連劑，有柱狀和垂直狀兩種。

*為什么可用SDS-PAGE電泳來(lái)測(cè)定蛋白質(zhì)的分子量？

SDS的加入→使蛋白質(zhì)變性→兩者結(jié)合（1g蛋白質(zhì)結(jié)合1.4g SDS）→使之復(fù)合物帶大量負(fù)電荷，遠(yuǎn)遠(yuǎn)掩蓋了蛋白質(zhì)本身所帶電荷量和種類(lèi)，因此在電荷中由于與SDS結(jié)合全部帶負(fù)電荷，因此遷移速率只與分子量有關(guān)，以分子量對(duì)遷移率作圖成線(xiàn)性關(guān)系，以標(biāo)準(zhǔn)分子量蛋白

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質(zhì)作對(duì)照，通過(guò)遷移率查得分子量。

3、最低分子量法：

若某一蛋白質(zhì)中某一特定成分含量為x%，且該組分只有一份，則

原子量（分子量）? 100

最低分子量=-------------

x

4、蛋白質(zhì)或多肽鏈中aa殘基的平均分子量為110，用蛋白質(zhì)分子量除以110，可粗略估計(jì)出其aa殘基數(shù)，在解題時(shí)常常遇到這一常數(shù)。

四、如何鑒定蛋白質(zhì)是否純化？ 幾個(gè)標(biāo)準(zhǔn)：

1、不同pH下電泳，都為一條帶；

2、等電聚集電泳也為一條帶；

3、保存完整的生物活性；

4、沉降速度一致。

五、蛋白質(zhì)含量的測(cè)定方法

1、紫外吸收法：A280nm（不準(zhǔn)確，要純）；

2、Folin法（福林酚法）--堿性下，蛋白質(zhì)與酒石酸鉀鈉銅鹽生成紫紅色復(fù)合物，然后與Folin試劑反應(yīng)生成藍(lán)色化合物，藍(lán)色但在一定

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濃度范圍內(nèi)與含量成正比。

3、凱氏定氮法--蛋白氮量?6.25

4、考馬斯培蘭G250法--→蛋白質(zhì)+G250--→藍(lán)色化合物，在595nm有最大吸收，在一定濃度范圍內(nèi)有線(xiàn)性關(guān)系。

六、蛋白質(zhì)的其他顏色反應(yīng)（來(lái)源于其中含有什么氨基酸）

1、雙縮脲反應(yīng)：兩個(gè)尿素分子加熱產(chǎn)生雙縮脲，兩個(gè)雙縮脲與堿性硫酸銅反應(yīng)，產(chǎn)生粉紅色物質(zhì)。必須是含有兩個(gè)或兩個(gè)以上肽鍵才行，因此二肽沒(méi)有雙縮脲反應(yīng)。

2、米論反應(yīng)（tyr特異反應(yīng)）：與亞硝酸、硝酸鹽反應(yīng)-→加熱紅色

3、反應(yīng)（trp特異反應(yīng)）：與乙醛酸溶液反應(yīng)-→紫色

4、版口反應(yīng)（Arg特異反應(yīng)）：與a-奈酸+次氯酸鈉反應(yīng)-→紅色

5、福林反應(yīng)（tyr、trp）：前面已講

6、茚三酮反應(yīng)：pro、Gln、Asn特例

7、黃蛋白反應(yīng)（tyr、trp）：與濃硝酸反應(yīng)產(chǎn)生黃色。

七、多肽鏈中氨基酸序列分析

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1、測(cè)定N末端AA的方法 *DNFB法

*PITC法

*DNS-氯法

(1)與2,4-二硝基氟苯（DNFB）反應(yīng)

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?反應(yīng)特點(diǎn):

A.為α-NH2的反應(yīng)

B.氨基酸α-NH2的一個(gè)H原子可被烴基取代(鹵代烴)

C.在弱堿性條件下，與DNFB發(fā)生芳環(huán)取代，生成二硝基苯氨基酸

*應(yīng)用：

鑒定多肽或蛋白質(zhì)的N-末端氨基酸，首先由Sanger應(yīng)用，確定了胰島素的一級(jí)結(jié)構(gòu)，肽分子與DNFB反應(yīng)，得DNP-肽，水解DNP-肽，得DNP-N端氨基酸及其他游離氨基酸，分離DNP-氨基酸

(2)與異硫氰酸苯酯（PITC）的反應(yīng)

*Edman（苯異硫氰酸酯法）氨基酸順序分析法實(shí)際上也是一種N-

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端分析法。此法的特點(diǎn)是能夠不斷重復(fù)循環(huán)，將肽鏈N-端氨基酸殘基逐一進(jìn)行標(biāo)記和解離。

*肽鏈（N端氨基酸）與PITC偶聯(lián)，生成PTH-氨基酸，分離PTH-氨基酸

(3)DNS-氯法

*Edman降解法的改進(jìn)方法---用DNS(二甲基萘磺酰氯)測(cè)定N端氨基酸

*原理同DNFB法，但水解后的DNS-氨基酸不需分離，可直接用電泳或?qū)游龇ㄨb定，由于DNS有強(qiáng)烈熒光，靈敏度比DNFB法高100倍，比Edman法高幾到十幾倍，可用于微量氨基酸的定量

2、C-末端測(cè)定法 *肼解法 *羧肽酶法

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第二篇：高二化學(xué)蛋白質(zhì)教案1

課題： 第四節(jié)

蛋白質(zhì)

教學(xué)過(guò)程： 復(fù)習(xí)提問(wèn)：

1、糖的化學(xué)組成有什么特點(diǎn)？如何區(qū)別葡萄糖和果糖？

2、糖有哪些重要的用途？舉例說(shuō)明

新課引入：蛋白質(zhì)是人體內(nèi)重要的化學(xué)成分，機(jī)體的各種生理機(jī)能，如氧氣的運(yùn)輸、肌肉的收縮、疾病的預(yù)防、遺傳信息的傳遞都是蛋白質(zhì)執(zhí)行的

新課內(nèi)容：

一、氨基酸的組成

1、通式： 第四節(jié)

蛋白質(zhì)

組織學(xué)生閱讀教材90—91頁(yè)

提問(wèn)：氨基酸中有哪些官能團(tuán)？各種氨基酸在結(jié)構(gòu)上的共同點(diǎn)是什么？

2、結(jié)構(gòu)特點(diǎn)：氨基（—NH2）和羧基（—COOH）

3、與蛋白質(zhì)的關(guān)系——蛋白質(zhì)的基本結(jié)構(gòu)單位 舉例：如同磚和大樓的關(guān)系

4、肽鍵——氨基酸分子之間的化學(xué)鍵

即：—CO-NH—

5、肽——氨基酸通過(guò)肽鍵而形成的化合物

6、多肽——相對(duì)分子質(zhì)量小于10000的肽，由蛋白質(zhì)水解得到。討論：氨基酸的結(jié)構(gòu)與性質(zhì)有什么關(guān)系，組成蛋白質(zhì)的氨基酸有什么特點(diǎn)？

練習(xí)：寫(xiě)出下列氨基酸的結(jié)構(gòu)簡(jiǎn)式： 甘氨酸

丙氨酸

亮氨酸

二、蛋白質(zhì)的組成和性質(zhì)

1、自然界的蛋白質(zhì)

蛋白質(zhì)廣泛存在于生物體內(nèi)，組織學(xué)生討論：

動(dòng)物的肌肉、皮膚、血液、乳汁以及各種器官都是由蛋白質(zhì)組成。

2、蛋白質(zhì)的組成

（1）元素——C、H、O、N、S、P等（2）結(jié)構(gòu)單位——a-氨基酸（3）特點(diǎn)：——高分子有機(jī)化合物 如：牛奶里的蛋白質(zhì)分子量為75000~375000

3、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)

組織學(xué)生看書(shū)92頁(yè)圖5-4，歸納：（1）一級(jí)結(jié)構(gòu)（初級(jí)結(jié)構(gòu)）

肽鏈中氨基酸的排列順序和連接方式，決定蛋白質(zhì)的生物功能。舉例：鐮刀型貧血（一種先天疾?。┯捎谝患?jí)結(jié)構(gòu)中出現(xiàn)差錯(cuò)（2）二級(jí)結(jié)構(gòu)——雙螺旋結(jié)構(gòu)

（3）三級(jí)結(jié)構(gòu)——在二級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上進(jìn)一步盤(pán)旋、折疊。（4）四級(jí)結(jié)構(gòu)——在三級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上進(jìn)一步形成 討論：蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系 如：肌紅蛋白具有三級(jí)結(jié)構(gòu)才有生物活性 血紅蛋白具有四級(jí)結(jié)構(gòu)才能完成運(yùn)輸氧的任務(wù)

4、蛋白質(zhì)的分類(lèi)

（1）單純蛋白質(zhì)——只由氨基酸組成的蛋白質(zhì)。如：雞蛋中的卵清蛋白

（2）結(jié)合蛋白質(zhì)——由蛋白質(zhì)和非蛋白質(zhì)部分（輔基）組成 如；血紅蛋白有珠蛋白和血紅素（輔基）結(jié)合而成。

5、蛋白質(zhì)的性質(zhì)（1）鹽析（可逆凝聚）

實(shí)驗(yàn)：在雞蛋清中加入飽和硫酸銨或硫酸鈉 現(xiàn)象：蛋白質(zhì)發(fā)生凝聚

提問(wèn)：鹽析這一性質(zhì)有什么應(yīng)用？（2）變性（不可逆凝聚）

實(shí)驗(yàn)：在蛋白質(zhì)溶液中加入乙酸鉛溶液 現(xiàn)象：有沉淀產(chǎn)生，加水不溶解

定義：蛋白質(zhì)在熱、酸、堿、重金屬鹽、紫外線(xiàn)等作用下，分子的空間結(jié)構(gòu)發(fā)生可某些改變，而凝結(jié)起來(lái)，這種變化叫變性》 討論：

a、什么用煮沸的方法可以消毒？

b、果誤服了重金屬鹽，為什么會(huì)使人中毒？又為什么可以用服用大量的牛乳或豆?jié){來(lái)解毒？（3）顏色反應(yīng)（用于蛋白質(zhì)的鑒別）

實(shí)驗(yàn)：在雞蛋清中加入少量硫酸銅，再加入等量的氫氧化鈉 現(xiàn)象：溶液呈現(xiàn)紫紅色

（4）灼燒具有燒焦羽毛氣味——鑒別蛋白質(zhì)

三、血紅蛋白簡(jiǎn)介

1、組成2、生理功能（1）運(yùn)輸氧氣（2）調(diào)節(jié)體內(nèi)酸堿平衡

3、與運(yùn)動(dòng)能力的關(guān)系

學(xué)生活動(dòng)：根據(jù)自己的血紅蛋白數(shù)值，分析運(yùn)動(dòng)能力?？偨Y(jié)：蛋白質(zhì)是生命的物質(zhì)基礎(chǔ)，是細(xì)胞的重要成分，運(yùn)動(dòng)員要增加蛋白質(zhì)的攝入量，以適應(yīng)運(yùn)動(dòng)的需要。作業(yè)：95頁(yè)——96頁(yè)1、2、4、5

第三篇：1 第二章 蛋白質(zhì)化學(xué)作業(yè)及答案

班級(jí)

學(xué)號(hào)

姓名

第二章 《蛋白質(zhì)化學(xué)》作業(yè)及參考答案

第一部分試題

1．氨基酸的側(cè)鏈對(duì)多肽或蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)和生物學(xué)功能非常重要。用三字母縮寫(xiě)形式列出其側(cè)鏈為如下要求的氨基酸：（a）含有一個(gè)羥基；b）含有一個(gè)氨基；c）含有一個(gè)具有芳香族性質(zhì)的基團(tuán)；（d）含有分支的脂肪族烴鏈；（e）含有硫；（f）含有一個(gè)在pH 7－10范圍內(nèi)可作為親核體的基團(tuán)或原子，指出該親核基團(tuán)或原子。2．某種溶液中含有三種三肽：TyrSer , GluPhe 和AspLys , α-COOH基團(tuán)的pKa 為3.8;α-NH3基團(tuán)的pKa為8.5。在哪種pH（2.0,6.0或13.0）下，通過(guò)電泳分離這三種多肽的效果最好？ 3．利用陽(yáng)離子交換層析分離下列每一對(duì)氨基酸，哪一種氨基酸首先被pH7緩沖液從離子交換柱上洗脫出來(lái)。（a）Asp和Lys；（b）Arg和Met；c）Glu和Val；（d）Gly和Leu（e）Ser和Ala 4．胃液（pH＝1.5）的胃蛋白酶的等電點(diǎn)約為1，遠(yuǎn)比其它蛋白質(zhì)低。試問(wèn)等電點(diǎn)如此低的胃蛋白酶必須存在有大量的什么樣的官能團(tuán)？什么樣的氨基酸才能提供這樣的基團(tuán)？

5．一個(gè)含有13個(gè)氨基酸殘基的十三肽的氨基酸組成為：Ala, Arg,2 Asp, 2Glu, 3Gly, Leu, 3Val。部分酸水解后得到以下肽段，其序列由Edman降解確定，試推斷原始寡肽的序列。（a）AspValGlyAla（b）ValValGlu（c）ValVal（d）GluGly-Arg（e）ValGlyAlaGly18）/0.29% = 64138（Dal）答：略 3.解：因氨基酸殘基平均分子量是110（已去水），故該肽鏈所含氨基酸殘基數(shù)為：330000/110=3000 設(shè)有x個(gè)氨基酸殘基呈α螺旋，則：0.15*X + 0.35*(3000-X)= 600，X=2250 α螺旋的長(zhǎng)度為：2250×0.15=337.5nm α螺旋占總長(zhǎng)度的% = 337.5nm / 600nm = 56.3%

答：略

4.解：呈α-螺旋狀態(tài)時(shí)：78*0.15 nm= 11.7nm

呈β-折疊結(jié)構(gòu)時(shí)：78*0.36nm = 28.08nm

答：略

5.解：一般紙層析是根據(jù)物質(zhì)的極性或親水性的大小來(lái)進(jìn)行分離的。這幾種氨基酸的極性大小順序?yàn)镚lu＞Ser＞Ala＞Ile，所以它們?cè)诩垖游鲋械目炻樞驗(yàn)镚lu＞Ser＞Ala＞Ile。6.解：Leu和Ile的分子量（MW）都是131Dal，根據(jù)兩種氨基酸的含量來(lái)看：

Ile︰Leu = 2.48%︰1.65% = 1.5︰1 = 3︰2。

所以此蛋白質(zhì)中的Ile至少有3個(gè)，Leu至少有2個(gè)。那么：

1.62% = 2*（131-18）/ 蛋白質(zhì)MW 蛋白質(zhì)MW = 226/1.65% = 13697 Dal 答：略

7.解：該片段中含有 180/3.6=50（圈螺旋）

該α-螺旋片段的軸長(zhǎng)為 180×0.15=27nm

答：略

8.解：氨基酸的平均MW為120，氨基酸殘基之間的距離在完全伸展時(shí)（即β-折疊結(jié)構(gòu)）為0.36nm（有的資料認(rèn)為是0.35nm），所以該肽鏈的長(zhǎng)度為：0.36*122 = 43.92nm；該蛋白質(zhì)的MW = 122*120=14640DaL

答：略 解釋?zhuān)?/p>

1.兩性離子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正負(fù)兩種電荷，又稱(chēng)兼性離子或偶極離子。

2.必需氨基酸：指人體（和其它哺乳動(dòng)物）自身不能合成，機(jī)體又必需，需要從飲食中獲得的氨基酸。3.氨基酸的等電點(diǎn)：指氨基酸的正離子濃度和負(fù)離子濃度相等時(shí)的pH值，用符號(hào)pI表示。

4.稀有氨基酸：指存在于蛋白質(zhì)中20種常見(jiàn)氨基酸以外的其它罕見(jiàn)氨基酸，它們是正常氨基酸的衍生物。5.非蛋白質(zhì)氨基酸：指不存在于蛋白質(zhì)分子中而以游離狀態(tài)和結(jié)合狀態(tài)存在于生物體的各種組織和細(xì)胞內(nèi)的氨基酸。

6.構(gòu)型：指在立體異構(gòu)體中不對(duì)稱(chēng)碳原子上相連的各原子或取代基團(tuán)的空間排布。構(gòu)型的轉(zhuǎn)變伴隨著共價(jià) 7.鍵的斷裂和重新形成。

8.構(gòu)象：指有機(jī)分子中，不改變共價(jià)鍵結(jié)構(gòu)，僅單鍵周?chē)脑有D(zhuǎn)所產(chǎn)生的原子的空間排布。一種構(gòu)象改變?yōu)榱硪环N構(gòu)象時(shí)，不涉及共價(jià)鍵的斷裂和重新形成。構(gòu)象改變不會(huì)改變分子的光學(xué)活性。

9.蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)：指蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的排列順序，以及二硫鍵的位置。10.蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)：指在蛋白質(zhì)分子中的局部區(qū)域內(nèi)，多肽鏈沿一定方向盤(pán)繞和折疊的方式。11.超二級(jí)結(jié)構(gòu)：指蛋白質(zhì)分子中相鄰的二級(jí)結(jié)構(gòu)單位組合在一起所形成的有規(guī)則的、在空間上能辨認(rèn)的二級(jí)結(jié)構(gòu)組合體。12.13.14.15.結(jié)構(gòu)域：指蛋白質(zhì)多肽鏈在二級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上進(jìn)一步卷曲折疊成幾個(gè)相對(duì)獨(dú)立的近似球形的組裝體。蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)：指蛋白質(zhì)在二級(jí)結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上借助各種次級(jí)鍵卷曲折疊成特定的球狀分子的結(jié)構(gòu)。蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)：指多亞基蛋白質(zhì)分子中各個(gè)具有三級(jí)結(jié)構(gòu)的多肽鏈以適當(dāng)方式聚合所呈現(xiàn)的三維結(jié)構(gòu)。氫鍵：指負(fù)電性很強(qiáng)的氧原子或氮原子與N-H或O-H的氫原子間的相互吸引力。

16.離子鍵：帶相反電荷的基團(tuán)之間的靜電引力，也稱(chēng)為靜電鍵或鹽鍵。

17.疏水鍵：非極性分子之間的一種弱的、非共價(jià)的相互作用。如蛋白質(zhì)分子中的疏水側(cè)鏈避開(kāi)水相而相互聚集而形成的作用力。

18.范德華力：中性原子之間通過(guò)瞬間靜電相互作用產(chǎn)生的一種弱的分子間的力。當(dāng)兩個(gè)原子之間的距離為它們的范德華半徑之和時(shí)，范德華力最強(qiáng)。19.鹽析：在蛋白質(zhì)溶液中加入一定量的高濃度中性鹽（如硫酸氨），使蛋白質(zhì)溶解度降低并沉淀析出的現(xiàn)象稱(chēng)為鹽析。

20.鹽溶：在蛋白質(zhì)溶液中加入少量中性鹽使蛋白質(zhì)溶解度增加的現(xiàn)象。

21.蛋白質(zhì)的變性作用：蛋白質(zhì)分子的天然構(gòu)象遭到破壞導(dǎo)致其生物活性喪失的現(xiàn)象。蛋白質(zhì)在受到光照、熱、有機(jī)溶劑以及一些變性劑的作用時(shí)，次級(jí)鍵遭到破壞導(dǎo)致天然構(gòu)象的破壞，但其一級(jí)結(jié)構(gòu)不發(fā)生改變，其相對(duì)分子質(zhì)量基本不降低。

22.蛋白質(zhì)的復(fù)性：指在一定條件下，變性的蛋白質(zhì)分子恢復(fù)其原有的天然構(gòu)象并恢復(fù)生物活性的現(xiàn)象。23.蛋白質(zhì)的沉淀作用：在外界因素影響下，蛋白質(zhì)分子失去水化膜或被中和其所帶電荷，導(dǎo)致溶解度降低從而使蛋白質(zhì)變得不穩(wěn)定而沉淀的現(xiàn)象稱(chēng)為蛋白質(zhì)的沉淀作用。24.凝膠電泳：以凝膠為介質(zhì)，在電場(chǎng)作用下分離蛋白質(zhì)或核酸等分子的分離純化技術(shù)。

25.層析：按照在移動(dòng)相（可以是氣體或液體）和固定相（可以是液體或固體）之間的分配比例將混合成分分開(kāi)的技術(shù)。

26.波爾效應(yīng)（Bohr effect）：增加CO2分壓，提高CO2濃度，能夠提高Hb亞基的協(xié)同效應(yīng)，降低Hb對(duì)O2的親和力。并且發(fā)現(xiàn)增加H+濃度或降低pH，也能增加亞基協(xié)同效應(yīng)，促進(jìn)Hb釋放O2。反之，高濃度O2或增加O2分壓，都將促進(jìn)脫氧Hb分子釋放H+和CO2。這些相互有關(guān)的現(xiàn)象稱(chēng)為波爾效應(yīng)。波爾效應(yīng)主要描述H+濃度或pH值及CO2分壓的變化對(duì)Hb結(jié)合O2的影響，具有重要的生理意義。

27.寡聚蛋白：由2個(gè)或2個(gè)以上的亞基或單體組成的蛋白質(zhì)統(tǒng)稱(chēng)為寡聚蛋白。凡具有別構(gòu)作用的蛋白質(zhì)一般都屬于寡聚蛋白。28.別構(gòu)效應(yīng)（作用）：又稱(chēng)為變構(gòu)效應(yīng)。當(dāng)某些寡聚蛋白與別構(gòu)效應(yīng)劑（或稱(chēng)為變構(gòu)效應(yīng)劑）發(fā)生作用時(shí)，可以通過(guò)蛋白質(zhì)構(gòu)象的變化來(lái)增加或降低減蛋白質(zhì)的活性。這里的變構(gòu)效應(yīng)劑可以是蛋白質(zhì)本身的作用物，也可以是作用物以外的物質(zhì)。

29.同源蛋白：在不同的機(jī)體中實(shí)現(xiàn)同一種功能的蛋白質(zhì)統(tǒng)稱(chēng)為同源蛋白。如細(xì)胞色素C在不同種屬中的分子形式有所不同，但它們的空間結(jié)構(gòu)非常相似，其生物功能都是傳遞電子。通過(guò)同源蛋白一級(jí)結(jié)構(gòu)的比較可以判斷生物的親緣關(guān)系的遠(yuǎn)近。

30.凝膠電泳（gel electrophoresis）：以凝膠為介質(zhì)，在電場(chǎng)作用下分離蛋白質(zhì)或核酸等分子的分離純化技術(shù)。

31.SDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳(SDS-PAGE(sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrohoresis))：在有去污劑十二烷基硫酸鈉存在下的聚丙烯酰胺凝膠電泳。SDS-PAGE只是按照分子大小分離的，而不是根據(jù)分子所帶的電荷和大小分離的。

32.Edman降解(Edman degradation)：從多肽鏈游離的N末端測(cè)定氨基酸殘基的序列的過(guò)程。N末端氨基酸殘基被苯異硫氰酸酯修飾，然后從多肽鏈上切下修飾的殘基，再經(jīng)層析鑒定，余下的多肽鏈（少了一個(gè)殘基）被回收再進(jìn)行下一輪降解循環(huán)。

33.透析（dialysis）：通過(guò)小分子經(jīng)半透膜擴(kuò)散到水（或緩沖液）的原理將小分子與生物大分子分開(kāi)的一種分離純化技術(shù)。

第四篇：高三化學(xué)糖類(lèi)油脂蛋白質(zhì)知識(shí)總結(jié)

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糖類(lèi) 油脂 蛋白質(zhì)單元知識(shí)總結(jié) 【知識(shí)體系】 1．糖類(lèi)

油脂

蛋白質(zhì)

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【規(guī)律總結(jié)】

一、實(shí)驗(yàn)室檢驗(yàn)糖類(lèi)水解產(chǎn)物應(yīng)注意的問(wèn)題

實(shí)驗(yàn)室中蔗糖、淀粉、纖維素等常在無(wú)機(jī)酸(如稀硫酸)催化作用下發(fā)生水解，有葡萄糖生成，欲檢驗(yàn)水解產(chǎn)物葡萄糖的生成，必須先加入NaOH溶液中和作催化劑的硫酸，再加入銀氨溶液或新制氫氧化銅懸濁液進(jìn)行檢驗(yàn)，因?yàn)檫@兩個(gè)反應(yīng)都是在堿性條件下才能發(fā)生的。

二、淀粉水解程度的判斷

淀粉在酸的作用下能夠發(fā)生水解反應(yīng)最終生成葡萄糖。反應(yīng)物淀粉遇碘能變藍(lán)色，不能發(fā)生銀鏡反應(yīng)；產(chǎn)物葡萄糖遇碘不能變藍(lán)色，能發(fā)生銀鏡反應(yīng)。依據(jù)這一性質(zhì)可以判斷淀粉在水溶液中是否已發(fā)生了水解和水解是否已進(jìn)行完全。如果淀粉還沒(méi)有水解，其溶液中沒(méi)有葡萄糖，則不能發(fā)生銀鏡反應(yīng)，如果淀粉已完全水解，其溶液中沒(méi)有淀粉，遇碘則不能變藍(lán)色；如果淀粉僅部分水解，其溶液中有淀粉，還有葡萄糖，則既能發(fā)生銀鏡反應(yīng)，又能遇碘變成藍(lán)色。

三、能發(fā)生銀鏡反應(yīng)的有機(jī)物

銀鏡反應(yīng)是檢驗(yàn)有機(jī)物分子中是否存在醛基的反應(yīng)。在中學(xué)化學(xué)中含有醛基的有機(jī)物有：

(1)醛：如、、等。

(2)甲酸和甲酸的酯：如、等。

(3)部分糖：如葡萄糖、麥芽糖等。

四、有機(jī)物的檢驗(yàn)與鑒別常用的方法

(1)根據(jù)有機(jī)物的溶解性：通常是加入水振蕩，觀(guān)察其是否能溶于水。例如，用此法可鑒別乙酸(乙醇)與乙酸乙酯、乙醇與氯乙烷、甘油與油脂、硝基苯與混酸(濃H2SO4和HNO3的混合物)等。

(2)依據(jù)不溶于水的有機(jī)物的密度：觀(guān)察不溶于水的有機(jī)物在水中的分層情況，水在上層還是在下層。例如，用此法可鑒別硝基苯與苯、四氯化碳與汽油、乙酸乙酯與溴苯等。

(3)依據(jù)有機(jī)物的燃燒情況：觀(guān)察是否可燃(大部分有機(jī)物可燃，四氯化碳等與多數(shù)無(wú)機(jī)物不可燃)；燃燒時(shí)黑煙的多少和火焰的明亮程度(可區(qū)分乙烷、乙烯和乙炔，己烷和苯，聚3eud教育網(wǎng) http://www.3edu.net 教學(xué)資源集散地?？赡苁亲畲蟮拿赓M(fèi)教育資源網(wǎng)！3eud教育網(wǎng) http://www.3edu.net 百萬(wàn)教學(xué)資源，完全免費(fèi)，無(wú)須注冊(cè)，天天更新！

乙烯和聚苯乙烯等)；燃燒時(shí)的氣味(可鑒別聚乙烯、聚氯乙烯、蛋白質(zhì)等)。

(4)依據(jù)有機(jī)物官能團(tuán)的特性。思維方式為：官能團(tuán)→性質(zhì)→方法的選擇。常見(jiàn)的試劑與方法見(jiàn)下表。

五、常見(jiàn)有機(jī)物的分離提純

有機(jī)物的分離方法應(yīng)具體問(wèn)題具體分析，有的根據(jù)沸點(diǎn)不同進(jìn)行蒸餾或分餾，有的根據(jù)溶解性不同進(jìn)行萃取分液或采用結(jié)晶過(guò)濾的方法，有的采用水洗、酸洗或堿洗的方法而提純。

(1)加NaOH溶液，分液，如苯(苯甲酸)、苯(苯酚)、溴苯(溴)、硝基苯(混酸)等；加Na2CO3飽和溶液，分液，如乙酸乙酯(乙酸)。(括號(hào)內(nèi)物質(zhì)為雜質(zhì))(2)加CaO，蒸餾；如乙醇(水)；加NaOH，蒸餾，如乙醛(乙酸)。

(3)加MgSO 4，過(guò)濾，如乙酸乙酯(水)；加NaHCO3,溶液，過(guò)濾，如苯酚(苯甲酸)。(4)加NaC1，鹽析，如高級(jí)脂肪酸鈉(甘油)：通過(guò)溴水，洗氣，如乙烷(乙烯)。

【綜合思維點(diǎn)撥】

例1 已知生成1 mol葡萄糖需要吸收2804KJ熱量，太陽(yáng)每分鐘對(duì)地球表面輻射能量量為2.1J／cm；設(shè)光合作用時(shí)太陽(yáng)能的利用率為10%，每片樹(shù)葉按10cm估算，這樣的3eud教育網(wǎng) http://www.3edu.net 教學(xué)資源集散地。可能是最大的免費(fèi)教育資源網(wǎng)！223eud教育網(wǎng) http://www.3edu.net 百萬(wàn)教學(xué)資源，完全免費(fèi)，無(wú)須注冊(cè)，天天更新！

樹(shù)葉1000片要合成18g的葡萄糖，需光照多長(zhǎng)時(shí)間?若空氣中CO2的體積百分含量為0.3％，需要標(biāo)準(zhǔn)狀況下的空氣多少升?同時(shí)放出標(biāo)準(zhǔn)狀況下的O2多少升？

解析 本題依據(jù)高中生物(試驗(yàn)修訂本·必修)第一冊(cè)第三章中光合作用的反應(yīng)式；能CO2?H2O?光????(CH2O)?O2，結(jié)合葡萄糖的分子式C6H12O6，可得出樹(shù)葉進(jìn)行葉綠體光合作用生成葡萄糖的化學(xué)反應(yīng)方程式，再利用光合作用需要吸收的能量進(jìn)行計(jì)算。

設(shè)合成18 g葡萄糖需要光照時(shí)間為x分鐘，則：日光6CO2?6H2O?????C6H12O6(葡萄糖)?6O2 葉綠體180g 18g 吸收的能量 2804KJ

2.1?10?3KJ·cm?2· min?1?1000?10cm2?10%

x?18?2804kJ?133.5min ?3?2?12180?2.1?10KJ·cm· min?1000?10cm?10%日光6CO2?6H2????C6H12O6(葡萄糖)?6O2 葉綠體?6×22.4L 180g 6×22.4L 0.3%V(空氣)18g V(O2)V(空氣)?6?22.4L?18g?4480L

0.3%?180gV(O2)?18g?6?22.4L?13.44

180g答案 133.5 min,4480L；13.44 L。

點(diǎn)撥 本題是將生物、化學(xué)知識(shí)綜合運(yùn)用，結(jié)合題目所給出的信息，對(duì)信息進(jìn)行加工、處理、并運(yùn)用于問(wèn)題的解答中。在解答過(guò)程中，注意對(duì)數(shù)據(jù)的分析處理，單位的正確選用，否則計(jì)算結(jié)果將不正確。

例2 某蛋白質(zhì)含氮的質(zhì)量分?jǐn)?shù)為16.8%，現(xiàn)欲測(cè)定每毫升該蛋白質(zhì)溶液中含蛋白質(zhì)的質(zhì)量，做了如下實(shí)驗(yàn)：取該蛋白質(zhì)0.50mL，用含催化劑的熱硫酸處理，使蛋白質(zhì)中的有機(jī)氮全部轉(zhuǎn)變?yōu)镹H4，然后用強(qiáng)堿溶液處理，并用10.00mL0.020mol/L的鹽酸吸收逸出的全部氨氣，再用0.010mol/L的NaOH溶液中的未反應(yīng)的鹽酸，消耗NaOH溶液5.00mL。求每毫升該蛋白質(zhì)溶液中含多少毫克蛋白質(zhì)？

解析 實(shí)驗(yàn)過(guò)程中存在多步化學(xué)反應(yīng)，有的反應(yīng)雖然不能書(shū)寫(xiě)出化學(xué)方程式，但都有關(guān)系判斷，都有確定的數(shù)量關(guān)系，所以可依據(jù)這些反應(yīng)建立關(guān)系式，找出有機(jī)氮與所消耗鹽酸之間確定的數(shù)量關(guān)系則可解出。

NaOH + HCl ＝ NaCl+H2O ?3eud教育網(wǎng) http://www.3edu.net 教學(xué)資源集散地?？赡苁亲畲蟮拿赓M(fèi)教育資源網(wǎng)！3eud教育網(wǎng) http://www.3edu.net 百萬(wàn)教學(xué)資源，完全免費(fèi)，無(wú)須注冊(cè)，天天更新！

l mol 1 mo1 0.010 mol／L× 5.00×10 L n(HCl)得：n(HCl)＝0.010 mol／L×5.00×10＝5?10mo1 則與

?3?5?3NH3反應(yīng)的鹽酸中HCl物質(zhì)的量為：0.020mol/L?10.00?10?3L?5.00?10?5mol?1.50?10?4mol。依題意有如下關(guān)系：

N～ NH4?～NH3～HCl 1 mo1 1 mo1 n(N)1.50×10mol

得：n(N)＝1.50×10mol則1 mL蛋白質(zhì)溶液中含蛋白質(zhì)的質(zhì)量為：

?4?414g·mol?1?1.50?10?4mol?0.025g?25.0mg

0.50?16.8%答案 25.0 mg 點(diǎn)撥 本題在了解蛋白質(zhì)組成的基礎(chǔ)上，運(yùn)用題目所給信息，找出實(shí)驗(yàn)過(guò)程中氮元素的轉(zhuǎn)化途徑，利用關(guān)系式進(jìn)行化學(xué)計(jì)算。解題過(guò)程中應(yīng)注意規(guī)范化和有效數(shù)字的運(yùn)算。

【思維障礙點(diǎn)撥】

例3 可以判斷油脂皂化反應(yīng)基本完成的現(xiàn)象是()A.反應(yīng)液使紅色石蕊試紙變成藍(lán)色 B.反應(yīng)液使藍(lán)色石蕊試紙變成紅色 C.反應(yīng)后，靜置，反應(yīng)液分為兩層 D.反應(yīng)后，靜置，反應(yīng)液不分層

解析 油脂皂化反應(yīng)前后溶液均呈堿性，故不可用A判斷，B為錯(cuò)誤敘述。反應(yīng)前油脂不溶于水而分層，完全反應(yīng)后其產(chǎn)物高級(jí)脂肪酸鈉和甘油都溶于水，反應(yīng)液中沒(méi)有油脂而不再分層。

答案 D 點(diǎn)撥 本題易錯(cuò)選A，思維障礙的原因是不了解高級(jí)脂肪酸的酸性強(qiáng)弱，不能應(yīng)用鹽類(lèi)的水解來(lái)判斷溶液的酸堿性。高級(jí)脂肪酸的酸性很弱(一元脂肪酸的酸性隨烴基的增大而減弱)，其鈉鹽在水溶液中因水解而呈較強(qiáng)的堿性。解決的方法是加深對(duì)各類(lèi)物質(zhì)性質(zhì)的理解，并提高綜合應(yīng)用的能力。

【靈活應(yīng)用點(diǎn)撥】

例4 人們每天都要攝取大量的淀粉類(lèi)物質(zhì)，以維持機(jī)體的營(yíng)養(yǎng)均衡。這是因?yàn)榈矸墼谕僖旱矸勖傅淖饔孟禄蛟谒嵝原h(huán)境下可以水解成葡萄糖；

H或唾液淀粉酶人在長(zhǎng)期饑餓或肝功能減退(C6H10O5)n?nH2O???????nC6H12O6。經(jīng)驗(yàn)證明，?的情況下，會(huì)出現(xiàn)頭暈、心慌、出冷汗等癥狀。而當(dāng)一個(gè)人多食少動(dòng)使得攝入的糖類(lèi)過(guò)多時(shí)，3eud教育網(wǎng) http://www.3edu.net 教學(xué)資源集散地?？赡苁亲畲蟮拿赓M(fèi)教育資源網(wǎng)！3eud教育網(wǎng) http://www.3edu.net 百萬(wàn)教學(xué)資源，完全免費(fèi)，無(wú)須注冊(cè)，天天更新！

又會(huì)導(dǎo)致肥胖。試由此推導(dǎo)葡萄糖在人體內(nèi)的變化。

解析 人在長(zhǎng)期饑餓的情況下，會(huì)出現(xiàn)頭暈、心慌等癥狀，說(shuō)明身體缺乏能量，因而可推知葡萄糖可以氧化分解，放出能量。人在肝功能減退的情況下，也會(huì)出現(xiàn)上述癥狀，可推知葡萄糖可以合成肝糖元。而人在多食少動(dòng)的情況下會(huì)發(fā)胖，說(shuō)明葡萄糖也可以轉(zhuǎn)變成脂肪。

答案 葡萄糖在人體內(nèi)有三種變化：(1)C6H12O6?氧化分解 ????6CO2?6H2O?能量；(2)C6H12O6?合成???肝糖元?肌糖元；(3)C6H12O6?轉(zhuǎn)變???脂肪等。點(diǎn)撥 本題是生物、化學(xué)知識(shí)的綜合應(yīng)用，根據(jù)題目中所給出的信息，結(jié)合學(xué)過(guò)的生物知識(shí)和化學(xué)知識(shí)，進(jìn)行分析推理。將課本知識(shí)與生活實(shí)踐相結(jié)合，提高綜合思維能力和靈活應(yīng)用的能力。

例5 根據(jù)下列的條件，完成后面的問(wèn)題。

在某些酶的催化下，人體內(nèi)葡萄糖的代謝有如下過(guò)程：

請(qǐng)?zhí)羁眨?1)過(guò)程①是__________反應(yīng)，過(guò)程②____________反應(yīng)，過(guò)程③_______(填寫(xiě)反應(yīng)類(lèi)型的名稱(chēng))。

(2)過(guò)程④的另一種生成物是_______________(填寫(xiě)化學(xué)式)。

(3)上述物質(zhì)中_________和 ____________互為同分異構(gòu)體(填寫(xiě)字母代號(hào))。

解析(1)由(A)物質(zhì)轉(zhuǎn)化為(B)物質(zhì)就是醇羥基脫去一分子水形成碳碳雙鍵，因而是消去反應(yīng)；由(B)物質(zhì)轉(zhuǎn)化為(C)物質(zhì)實(shí)質(zhì)就是碳碳雙鍵斷裂，兩個(gè)不飽和碳原子分別結(jié)合一個(gè)氫原子和一個(gè)羥基，所以是加成反應(yīng)；由(C)物質(zhì)轉(zhuǎn)化為(D)物質(zhì)，分子中脫去了兩個(gè)氫原子，由-OH變成了C＝O雙鍵，故屬于氧化反應(yīng)。

(2)比較(D)和(E)的分子結(jié)構(gòu)可發(fā)現(xiàn)，(D)的中間的少了一個(gè)碳原子和兩個(gè)氧原子，可能生成CO2。

變成了(E)中的CH2，(3)從官能團(tuán)的種類(lèi)和數(shù)量上看：(A)和(C)完全相同，但—OH的位置不同，檢查(A)和(C)的分子式，發(fā)現(xiàn)分子式相同，因此(A)和(C)互為同分異構(gòu)體；而其它物質(zhì)間不可能互為同分異構(gòu)體。

答案(1)消去；加成；氧化(2)CO2(3)A、C 3eud教育網(wǎng) http://www.3edu.net 教學(xué)資源集散地。可能是最大的免費(fèi)教育資源網(wǎng)！3eud教育網(wǎng) http://www.3edu.net 百萬(wàn)教學(xué)資源，完全免費(fèi)，無(wú)須注冊(cè)，天天更新！

點(diǎn)撥 葡萄糖屬于多羥基醛，因而既具有醇的性質(zhì)(如消去反應(yīng)、氧化反應(yīng)、酯化反應(yīng)等)，又具有醛的性質(zhì)(如氧化反應(yīng)、還原反應(yīng)等)。本題可根據(jù)官能團(tuán)的變化來(lái)判斷反應(yīng)的類(lèi)型，根據(jù)官能團(tuán)的種類(lèi)和數(shù)目及各物質(zhì)的組成來(lái)判斷及同分異構(gòu)體。

【研究性學(xué)習(xí)方法】

例6 根據(jù)下列實(shí)驗(yàn)，完成后面的問(wèn)題。

為驗(yàn)證pH值對(duì)唾液淀粉酶活性的影響，實(shí)驗(yàn)如下：(1)操作步驟：

①在l～5號(hào)試管中分別加入0.5％淀粉溶液2mL。②加完淀粉溶液后，向各試管中加入相應(yīng)的緩沖液3 mL，使各試管中反應(yīng)液的pH依次穩(wěn)定在5.00、6.20、6.80、7.40、8.00。③分別向1～5號(hào)試管中加入0.5％唾液1 mL，然后進(jìn)行37℃恒溫水浴。④反應(yīng)過(guò)程中，每隔1 min從1～5號(hào)試管中各取一滴反應(yīng)液，滴在比色板上，加1滴碘液顯色，待其中有呈橙黃色時(shí)，立即取出5支試管，加碘液顯色并比色，記錄結(jié)果。

(2)結(jié)果見(jiàn)下表(“十”表示藍(lán)色的深淺程度)

請(qǐng)回答：(1)實(shí)驗(yàn)過(guò)程中為什么要選擇37℃恒溫?(2)3號(hào)試管加碘液后出現(xiàn)橙黃色，說(shuō)明什么?(3)如果反應(yīng)速率過(guò)大，應(yīng)當(dāng)對(duì)唾液作什么樣的調(diào)整?(4)該實(shí)驗(yàn)得出的結(jié)論是什么? 解析(1)因?yàn)闇囟葘?duì)化學(xué)反應(yīng)的速率及酶的活性等都有很大的影響，要驗(yàn)證pH對(duì)唾液淀粉酶活性的影響，只有在恒溫的條件下，才能排除溫度因素對(duì)實(shí)驗(yàn)結(jié)果的干擾。

(2)碘液本身呈橙黃色，3號(hào)試管沒(méi)有變藍(lán)色，說(shuō)明3號(hào)試管里的反應(yīng)液中沒(méi)有淀粉存在，淀粉已經(jīng)完全水解。

(3)如果反應(yīng)速率過(guò)大，不利于對(duì)現(xiàn)象的觀(guān)察對(duì)比，可以提高唾液的稀釋倍數(shù)，減小反應(yīng)液中淀粉酶的濃度。

(4)從實(shí)驗(yàn)結(jié)果來(lái)看，第3號(hào)試管里的淀粉最先水解完全，說(shuō)明反應(yīng)速率最大，即唾液淀粉酶的最適宜pH值是6.8，高于或低于此pH時(shí)，酶的活性逐漸降低。

答案 略

點(diǎn)撥 這是一個(gè)研究pH值對(duì)唾液淀粉酶活性的影響的實(shí)驗(yàn)，關(guān)鍵是控制實(shí)驗(yàn)的變數(shù)。研究某一因素的變化產(chǎn)生影響時(shí)，盡可能地使其它影響因素相同，以排除其它因素的干擾。本題有利于提高實(shí)驗(yàn)設(shè)計(jì)能力和觀(guān)察分析能力。請(qǐng)?jiān)O(shè)計(jì)研究溫度對(duì)唾液淀粉酶活性的影響的實(shí)驗(yàn)。

【課本復(fù)習(xí)題解惑】

一、1.CH2OH(CHOH)4CHO；單；多羥基醛 2．催化劑；蛋白質(zhì) 3．鹽析；凝結(jié)為固體析出；變性 4．黃；藍(lán)；FeCl3溶液。

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二、l.蔗糖、淀粉、纖維素等都不顯還原性；纖維素分子中每個(gè)葡萄糖單元有三個(gè)醇羥基；1 g油脂完全氧化時(shí)放出的熱量約是糖類(lèi)或蛋白質(zhì)的2倍；銅鹽是重金屬鹽，使蛋白質(zhì)變性，而不是產(chǎn)生鹽析。選D。

2．油脂在酸性條件下水解生成高級(jí)脂肪酸和甘油，在堿性條件下水解生成高級(jí)脂肪酸的鹽和甘油。選D。

3．葡萄糖分子里有-OH和-CHO兩種官能團(tuán)，具有醇和醛的化學(xué)性質(zhì)，能發(fā)生氧化反應(yīng)(燃燒和銀鏡反應(yīng)等)、還原反應(yīng)(與H2加成)和酯化反應(yīng)等。是與酸發(fā)生酯化反應(yīng)而不是醇。選C。

4．甲醛、葡萄糖都具有醛基，能發(fā)生銀鏡反應(yīng)，而纖維素、蔗糖分子中不含醛基，不能發(fā)生銀鏡反應(yīng)。選C、D。

5．由于硬水中含有較多的Ca2?、Mg2?，會(huì)跟肥皂生成高級(jí)脂肪酸鈣、鎂鹽類(lèi)沉淀，使肥皂喪失去污能力。選D。

6．硫酸銨不屬于重金屬鹽，因而不會(huì)使蛋白質(zhì)變性，而是使蛋白質(zhì)產(chǎn)生鹽析，鹽析是可逆過(guò)程，蛋白質(zhì)仍可以溶解在水中。選B。

7．25g尿素[CO(NH2)2]中含N元素的質(zhì)量為：質(zhì)的質(zhì)量為：

2?14×25g＝11.67g，故攝取蛋白6011.67g=7.8g。選C。15%

三、1.C12H22O11?H2O????C6H12O6?C6H12O6（蔗糖）（葡萄糖）（果糖）2.(C6H10O5)n?nH2O??????nC6H12O6(淀粉)（葡萄糖）3.C6H12O6????2C2H5OH?2CO2?(葡萄糖)催化劑稀硫酸催化劑

四、1.2.五、1．解(C6H10O5)n?nH2O?nC6H12O6 162n 180n 50?10kg?80%?85% m(葡萄糖)3eud教育網(wǎng) http://www.3edu.net 教學(xué)資源集散地?？赡苁亲畲蟮拿赓M(fèi)教育資源網(wǎng)！3 3eud教育網(wǎng) http://www.3edu.net 百萬(wàn)教學(xué)資源，完全免費(fèi)，無(wú)須注冊(cè)，天天更新！

50?103kg?80%?85%?180nm(葡萄糖)??3.8?104kg

162n2．解：N(C)：N(H)：N(O)：N(N)＝

32%6.67%42.66%18.67%:::＝2:5:2:1 1211614該有機(jī)物實(shí)驗(yàn)式為C2H5O2N，設(shè)該有機(jī)物分子式為(C2H5O2N)n，則(12×2+1×5+16×2+14)n＝75，n＝l。該有機(jī)物分子式為C2H5O2N，可能的結(jié)構(gòu)簡(jiǎn)式有：

C2H5—NO2、NH2—CH2—COOH、等。

該有機(jī)物能與鹽酸反應(yīng)，說(shuō)明分子中含有氨基(—NH2)，又能跟乙醇發(fā)生酯化反應(yīng)，說(shuō)明分子中還含有羧基，故結(jié)構(gòu)簡(jiǎn)式應(yīng)為：，名稱(chēng)為甘氨酸(或氨基乙酸)。

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第五篇：蛋白質(zhì)教案

第2節(jié)生命活動(dòng)的主要承擔(dān)者——蛋白質(zhì)

灤縣七中

王秀英

一、教學(xué)目的說(shuō)明氨基酸的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)，以及氨基酸形成蛋白質(zhì)的過(guò)程。

概述蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)和功能。

認(rèn)同蛋白質(zhì)是生命活動(dòng)的主要承擔(dān)者。

二、教學(xué)重點(diǎn)

氨基酸的結(jié)構(gòu)及其形成蛋白質(zhì)的過(guò)程，蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)和功能。

三、教學(xué)難點(diǎn)

氨基酸形成蛋白質(zhì)的過(guò)程，蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)多樣性的原因。

四、教學(xué)過(guò)程 師：上節(jié)課我們學(xué)習(xí)了細(xì)胞中的元素和化合物，請(qǐng)同學(xué)們回顧一下組成細(xì)胞的化合物有哪幾種？

學(xué)生甲：水、無(wú)機(jī)鹽、蛋白質(zhì)、糖類(lèi)、脂質(zhì)、核酸。

師：回答得非常正確，分為兩大類(lèi)無(wú)機(jī)物和有機(jī)物，其中在細(xì)胞中含量最高的是水，含量最多的有機(jī)物是蛋白質(zhì)，蛋白質(zhì)在生物體中含量這么高，他到底是一種什么樣的物質(zhì)呢？對(duì)生物體又有什么樣的作用呢？這節(jié)課讓我們帶著這些問(wèn)題來(lái)了解蛋白質(zhì)。

請(qǐng)同學(xué)們討論一下在我們每天吃的食物中哪些蛋白質(zhì)含量較豐富呢？ 學(xué)生討論回答：豆?jié){、雞蛋、牛奶、豆腐等等。

師：這些都是很有營(yíng)養(yǎng)的食物，這些食物中的蛋白質(zhì)是一種大分子物質(zhì)，被我們食用后不能直接吸收利用，要經(jīng)過(guò)消化系統(tǒng)消化成小分子，這個(gè)過(guò)程就是蛋白質(zhì)的水解，水解后我們可以得到一類(lèi)具有共同結(jié)構(gòu)的小分子物質(zhì)——氨基酸，然后才能被生物體吸收利用。氨基酸是一類(lèi)什么樣的物質(zhì)呢？請(qǐng)同學(xué)們觀(guān)察課本第20頁(yè)氨基酸的結(jié)構(gòu)，然后我會(huì)找同學(xué)總結(jié)這些氨基酸有什么共同特點(diǎn)？有什么區(qū)別？ 學(xué)生討論

學(xué)生乙：都有一個(gè)—NH2一個(gè)—COOH 學(xué)生丙：中間都有一個(gè)碳原子

師總結(jié)：—COOH和—NH2這是在化學(xué)課本中會(huì)學(xué)到的氨基和羧基，我們還發(fā)現(xiàn)這兩個(gè)基團(tuán)連在了同一個(gè)碳原子上，在這個(gè)碳原子上還連有一個(gè)H,這就是氨基酸的通式其他成分稱(chēng)為R基，也連在這個(gè)碳原子上。組成生物體的20種氨基酸的區(qū)別就是R基不同。請(qǐng)同學(xué)們分析我給出的這些分子結(jié)構(gòu)，判斷哪些是氨基酸哪些不是。

H

H

CH

3CH3CH2—C —COOH

H—C—COOH

H2N—C—COOH

NH2

CH2NH2

CH2COOH

學(xué)生分析回答。

師：我們的生活水平提高了，質(zhì)量也上去了，但是還是有些小朋友會(huì)出現(xiàn)營(yíng)養(yǎng)不良現(xiàn)象，是因?yàn)槌圆伙枂?？不是的，是因?yàn)闋I(yíng)養(yǎng)不均衡造成的，在這20種氨基酸中有8種是必需的，像賴(lài)氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、蘇氨酸、纈氨酸、色氨酸、甘氨酸、苯丙氨酸，必需來(lái)自食物生物體本身不能合成，12種非必需的，在細(xì)胞內(nèi)可以合成的。所以我們攝取食物時(shí)一定注意必需氨基酸的攝取。

下面我們想一想組成蛋白質(zhì)的氨基酸只有20種但是蛋白質(zhì)卻成千上萬(wàn)種，20種氨基酸如何形成這么多種蛋白質(zhì)呢？請(qǐng)同學(xué)們觀(guān)察課本21頁(yè)蛋白質(zhì)形成示意圖考慮如下問(wèn)題：

蛋白質(zhì)是由什么形成的？氨基酸與氨基酸是如何結(jié)合的？ 學(xué)生閱讀課本。

師歸納總結(jié)：從圖中我們可以看出氨基酸是蛋白質(zhì)的基本組成單位，雖然氨基酸只有20種，但每一種蛋白質(zhì)中所含氨基酸種類(lèi)數(shù)量不同。氨基酸形成蛋白質(zhì)的方式是什么？ 學(xué)生?。好撍s合。

師：那么脫水縮合是一個(gè)什么樣的反應(yīng)呢？ 學(xué)生：兩個(gè)氨基酸脫掉一個(gè)水連接在一起。

師：非常正確，我們看一下過(guò)程：一個(gè)氨基酸的氨基和另一個(gè)氨基酸的羧基脫掉一個(gè)水由一個(gè)肽鍵連接形成二肽。有多個(gè)氨基酸脫水形成的就是多肽。學(xué)生板書(shū)肽健的結(jié)構(gòu)式。師：我們共同分析旁欄思考題

總結(jié)：肽健數(shù)=脫掉水分子數(shù)=氨基酸-肽鏈數(shù)

所以決定蛋白質(zhì)的多樣性因素有氨基酸的數(shù)量、種類(lèi)、排列順序，及蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)。

這么多種蛋白質(zhì)都具有什么樣功能呢？ 學(xué)生閱讀課本后總結(jié)：

1、結(jié)構(gòu)蛋白（肌肉干重80%、皮膚70%、血液90%）

2、催化作用：大部分酶都是蛋白質(zhì)

3、運(yùn)輸作用：血紅蛋白運(yùn)輸氧氣

4、調(diào)節(jié)作用：胰島素、生長(zhǎng)激素調(diào)節(jié)生命活動(dòng)

5、免疫作用：抗體都是免疫球蛋白等等?？偨Y(jié)本節(jié)重點(diǎn)。

五、處理習(xí)題 變式訓(xùn)練：

1、下列物質(zhì)中都含有氮元素的是

（）

①核糖核酸

②糖原

③胰島素

④淀粉 A．①②

B．①③

C．②③

D．③④

2、下列四個(gè)選項(xiàng)中，哪個(gè)選項(xiàng)的物質(zhì)代謝產(chǎn)物與其他選項(xiàng)不同

（）

A．糖類(lèi)

B．脂肪

C．蛋白質(zhì)

D．甘油

3、人體免疫球蛋白中，LgG由4條肽鏈構(gòu)成，共有764個(gè)氨基酸，則該蛋白質(zhì)分子中至少含有游離的氨基和羧基數(shù)分別是

（）

A．764和764

B．760和760

C．762和762

D．4和4

4、某一條多肽鏈中共有肽鍵151個(gè)，則此分子中分別含有—NH2和—COOH的數(shù)目至少為

（）A．152、152

B．151、151

C．

1、1

D．

2、2

5、對(duì)構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸結(jié)構(gòu)的描述，不正確的是

（）

A．20種氨基酸的不同在于R基不同

B．每種氨基酸都含有一個(gè)氨基和一個(gè)羧基

C．在氨基酸中，都有一個(gè)氨基和一個(gè)羧基連接在同一碳原子上 D．一個(gè)氨基酸經(jīng)過(guò)脫氨基或轉(zhuǎn)氨基作用能轉(zhuǎn)變成有機(jī)酸

6、有一種二肽的化學(xué)式是C8H14N2O5，水解后得到的丙氨酸和另一氨基酸X，X的化學(xué)式是（）A．C5H7NO

3B．C5H9NO

4C．C5H11NO

5D．C5H7NO4

7、生物體內(nèi)的蛋白質(zhì)千差萬(wàn)別，其原因不可能是（）

A．組成肽鍵的化學(xué)元素不同

B．組成蛋白質(zhì)的氨基酸種類(lèi)和數(shù)量不同

C．氨基酸的排列順序不同

D．蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)不同

六、布置作業(yè) 板書(shū)設(shè)計(jì)

第2節(jié)生命活動(dòng)的主要承擔(dān)者—蛋白質(zhì)

一、蛋白質(zhì)的元素組成 C H O N(P S)(Fe Mn Zn)

二、蛋白質(zhì)的基本組成單位：氨基酸

1、種類(lèi)：大約20種

2、結(jié)構(gòu)通式： H

H2N—C—COOH

R

3、結(jié)構(gòu)特點(diǎn)：每種氨基酸至少含有一個(gè)氨基和一個(gè)羧基，都有一個(gè)氨基和一個(gè)羧基連在同一個(gè)碳原子上，不同氨基酸分子具有不同的R基。

三、蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)

1、結(jié)合方式：脫水縮合

2、肽健結(jié)構(gòu)簡(jiǎn)式：—CO—NH—

3、肽

4、肽健數(shù)=脫掉水分子數(shù)=氨基酸-肽鏈數(shù)

5、蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)多樣性原因：氨基酸種類(lèi)、數(shù)量、排序、蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)

四、蛋白質(zhì)的功能特點(diǎn)

1、結(jié)構(gòu)蛋白（肌肉干重80%、皮膚70%、血液90%）

2、催化作用：大部分酶都是蛋白質(zhì)

3、運(yùn)輸作用：血紅蛋白運(yùn)輸氧氣

4、調(diào)節(jié)作用：胰島素、生長(zhǎng)激素調(diào)節(jié)生命活動(dòng)

5、免疫作用：抗體都是免疫球蛋白等等